Интегрин альфа-5 (Numyijnu gl,sg-5)
В статье не хватает ссылок на источники (см. рекомендации по поиску). |
Интегрин альфа-5 (α5, CD49e) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGA5, альфа-субъединица интегрина α5β1 (VLA-5), одного из основных рецепторов фибронектина. Играет роль в межклеточных взаимодействиях.
Функции
[править | править код]Интегрин альфа-5/бета-1 (α5β1, англ. very late antigen-5, VLA-5) является рецептором для фибронектина и фибриногена. Распознаёт специфическую аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин (R-G-D) в широком спектре лигандов. В процессе ВИЧ-инфицирования взаимодействие с вирусным Tat-пептидом усиливает ангиогенез в саркоме Капоши[1].
Взаимодействует с внутриклеточными белками HPS5, NISCH, а также с RAB21 и COMP. Связывается с Tat-пептидом вируса HIV-1.
Структура
[править | править код]Интегрин альфа-5 — крупный белок, состоит из 1008 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 114,5 кДа. N-концевой участок (954 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (28 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов, SG1 мотив, участвующий во взаимодействии с хондроитин-сульфатами, и от 5 до 15 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR-мотив и участок связывания HPS5.
В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярная связь гидролизуется и образуются тяжёлая и лёгкая цепи, связанные дисульфидной связью[2].
Примечания
[править | править код]- ↑ Uniprot database entry for CD49e (accession number P08648) . Дата обращения: 21 февраля 2012. Архивировано 2 февраля 2017 года.
- ↑ Entrez Gene: ITGA5 integrin, alpha 5 (fibronectin receptor, alpha polypeptide) .
См.также
[править | править код]Библиография
[править | править код]- Morgan M.R., Byron A., Humphries M.J., Bass M.D. Giving off mixed signals--distinct functions of alpha5beta1 and alphavbeta3 integrins in regulating cell behaviour (англ.) // IUBMB Life : journal. — 2009. — July (vol. 61, no. 7). — P. 731—738. — doi:10.1002/iub.200. — PMID 19514020.
- Rüegg C., Alghisi G.C. Vascular integrins: therapeutic and imaging targets of tumor angiogenesis (англ.) // Recent Results Cancer Res. : journal. — 2010. — Vol. 180. — P. 83—101. — doi:10.1007/978-3-540-78281-0_6. — PMID 20033379.
- Ruoslahti E. Integrin signaling and matrix assembly. (англ.) // Tumour Biol.[англ.] : journal. — 1996. — Vol. 17, no. 2. — P. 117—124. — doi:10.1159/000217975. — PMID 8658014.
- Coulombel L., Auffray I., Gaugler M.H., Rosemblatt M. Expression and function of integrins on hematopoietic progenitor cells. (англ.) // Acta Haematol. : journal. — 1997. — Vol. 97, no. 1—2. — P. 13—21. — doi:10.1159/000203655. — PMID 8980606.
- Porter J.C., Hogg N. Integrins take partners: cross-talk between integrins and other membrane receptors (англ.) // Trends Cell Biol.[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 8, no. 10. — P. 390—396. — doi:10.1016/S0962-8924(98)01344-0. — PMID 9789327.
- Evans J.P. Fertilin beta and other ADAMs as integrin ligands: insights into cell adhesion and fertilization (англ.) // Bioessays[англ.] : journal. — 2001. — Vol. 23, no. 7. — P. 628—639. — doi:10.1002/bies.1088. — PMID 11462216.