MAPK12 (MAPK12)

Перейти к навигации Перейти к поиску
MAPK12
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

1CM8, 4QUM

Идентификаторы
ПсевдонимыMAPK12, ERK3, ERK6, P38GAMMA, PRKM12, SAPK-3, SAPK3, ERK-6, MAPK 12, mitogen-activated protein kinase 12
Внешние IDOMIM: 602399 MGI: 1353438 HomoloGene: 55705 GeneCards: MAPK12
Расположение гена (человек)
22-я хромосома человека
Хр.22-я хромосома человека[1]
22-я хромосома человека
Расположение в геноме MAPK12
Расположение в геноме MAPK12
Локус22q13.33Начало50,245,450 bp[1]
Конец50,261,716 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
15-я хромосома мыши
Хр.15-я хромосома мыши[2]
15-я хромосома мыши
Расположение в геноме MAPK12
Расположение в геноме MAPK12
Локус15|15 E3Начало89,014,787 bp[2]
Конец89,024,906 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS
н/д
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_002969
NM_001303252

NM_013871

RefSeq (белок)

NP_001290181
NP_002960

NP_038899
NP_001389948
NP_001389949
NP_001389950
NP_001389951

Локус (UCSC)Chr 22: 50.25 – 50.26 MbChr 15: 89.01 – 89.02 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

MAPK12 («митоген-активируемая белковая киназа 12»; англ. mitogen-activated protein kinase 12; ERK6) — цитозольная серин/треониновая протеинкиназа, семейства MAPK группы ERK, продукт гена MAPK12[5].

MAPK12 состоит из 367 аминокислот, молекулярная масса 41,9 кДа. Описано 2 изоформы белка, предполагается существование ещё 2 изоформ.

MAPK12, или ERK6, — фермент, один из важнейших членов семейства MAPK из группы киназ, регулируемых внеклеточными сигналами (ERK). MAPK12 — одна из четырёх киназ p38 MAPK, которые играют важную роль в сигнальных каскадах клеточных ответов, вызванных такими внеклеточными стимулами, как провоспалительные цитокины или физические стрессы, ведущие к прямой активации факторов транскрипции, включая ELK1 и ATF2. Киназы группы p38 MAPK фосфорилируют широкую группу белков, по оценкам каждая киназа группу может иметь от 200 до 300 белковых субстратов. Некоторые из этих субстратов — киназы более низкого уровня, такие как MAPKAPK2, которая активируется при фосфорилировании и, в свою очередь, фосфорилирует дополнительные белки-мишени. MAPK12 играет роль в дифференцировке миобластов и отрицательной регуляции циклина D1 в ответ на гипоксию клеток надпочечников, что предполагает роль киназы в ингибировании клеточной пролиферации и стимулировании дифференцировки.

Фосфорилирует DLG1 При осмотическом шоке MAPK12 в клеточном ядре ассоциирует с ядерным DLG1, что приводит к диссоциации комплексов DLG1-SFPQ. Эта функция не зависит от каталитической активности киназы и может влиять на процессинг мРНК и/или транскрипцию генов, что способствует клеточной адаптации к изменениям осмолярности в окружающей среде.

Регулирует УФ-индуцированную передачу сигналов контрольных точек и восстановление УФ-индуцированного повреждения ДНК и остановку фазы G2 клеточного цикла после воздействия гамма-излучения. MAPK12 участвует в регуляции экспрессии SLC2A1 и базального захвата глюкозы миотрубками L6; отрицательно регулирует экспрессию SLC2A4 и поглощение глюкозы в скелетных мышцах, опосредованное сокращением. Фосфорилирование C-Jun (JUN) стимулируется MAPK14 и ингибируется MAPK12, что приводит к особой регуляции AP-1. MAPK12 необходим для нормальной локализации PLK1 в кинетохорах, предотвращает хромосомную нестабильность и поддерживает жизнеспособность клеток в митозе. Передача сигналов MAPK12 также положительно регулирует распространение временных усиливающихся миогенных клеток-предшественников во время роста и регенерации мышц[6][7][8][9][10][11][12].

Примечания

[править | править код]
  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000188130 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022610 - Ensembl, May 2017
  3. Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. Entrez Gene: mitogen-activated protein kinase 12.
  6. Lechner C, Zahalka MA, Giot JF, Møller NP, Ullrich A (1996). "ERK6, a mitogen-activated protein kinase involved in C2C12 myoblast differentiation". Proc Natl Acad Sci U S A. 93 (9): 4355—9. doi:10.1073/pnas.93.9.4355. PMC 39541. PMID 8633070.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  7. Enslen H, Raingeaud J, Davis RJ (1998). "Selective activation of p38 mitogen-activated protein (MAP) kinase isoforms by the MAP kinase kinases MKK3 and MKK6". J Biol Chem. 273 (3): 1741—8. doi:10.1074/jbc.273.3.1741. PMID 9430721.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка) Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  8. Wang X, McGowan CH, Zhao M, He L, Downey JS, Fearns C; et al. (2000). "Involvement of the MKK6-p38gamma cascade in gamma-radiation-induced cell cycle arrest". Mol Cell Biol. 20 (13): 4543—52. doi:10.1128/mcb.20.13.4543-4552.2000. PMC 85840. PMID 10848581.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  9. Ho RC, Alcazar O, Fujii N, Hirshman MF, Goodyear LJ (2004). "p38gamma MAPK regulation of glucose transporter expression and glucose uptake in L6 myotubes and mouse skeletal muscle". Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 286 (2): R342-9. doi:10.1152/ajpregu.00563.2003. PMID 14592936.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  10. Qi X, Pohl NM, Loesch M, Hou S, Li R, Qin JZ; et al. (2007). "p38alpha antagonizes p38gamma activity through c-Jun-dependent ubiquitin-proteasome pathways in regulating Ras transformation and stress response". J Biol Chem. 282 (43): 31398—408. doi:10.1074/jbc.M703857200. PMID 17724032.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка) Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  11. Sabio G, Cerezo-Guisado MI, Del Reino P, Iñesta-Vaquera FA, Rousseau S, Arthur JS; et al. (2010). "p38gamma regulates interaction of nuclear PSF and RNA with the tumour-suppressor hDlg in response to osmotic shock". J Cell Sci. 123 (Pt 15): 2596—604. doi:10.1242/jcs.066514. PMC 2908048. PMID 20605917.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  12. Kukkonen-Macchi A, Sicora O, Kaczynska K, Oetken-Lindholm C, Pouwels J, Laine L; et al. (2011). "Loss of p38gamma MAPK induces pleiotropic mitotic defects and massive cell death". J Cell Sci. 124 (Pt 2): 216—27. doi:10.1242/jcs.068254. PMID 21172807.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)

Литература

[править | править код]