Гистондеацетилаза 2 (Invmku;ygeymnlg[g 2)

Перейти к навигации Перейти к поиску
Гистондеацетилаза 2
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

3MAX, 4LXZ, 4LY1

Идентификаторы
ПсевдонимыHDAC2, HD2, RPD3, YAF1, histone deacetylase 2, KDAC2
Внешние IDOMIM: 605164 MGI: 1097691 HomoloGene: 68187 GeneCards: HDAC2
Расположение гена (человек)
6-я хромосома человека
Хр.6-я хромосома человека[1]
6-я хромосома человека
Расположение в геноме HDAC2
Расположение в геноме HDAC2
Локус6q21Начало113,933,028 bp[1]
Конец114,011,308 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
10-я хромосома мыши
Хр.10-я хромосома мыши[2]
10-я хромосома мыши
Расположение в геноме HDAC2
Расположение в геноме HDAC2
Локус10 19.44 cM|10 B1Начало36,850,540 bp[2]
Конец36,877,885 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • ventricular zone

  • stromal cell of endometrium

  • right testis

  • left testis
Наибольшая экспрессия в
  • maxillary prominence

  • medial ganglionic eminence

  • mandibular prominence

  • ventricular zone

  • limb bud
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

3066

15182

Ensembl

ENSG00000196591

ENSMUSG00000019777

UniProt

Q92769

P70288

RefSeq (мРНК)

NM_001527

NM_008229

RefSeq (белок)

NP_001518

NP_032255

Локус (UCSC)Chr 6: 113.93 – 114.01 MbChr 10: 36.85 – 36.88 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Гистондеацетилаза 2  — фермент из семейства деацетилаз гистонов, кодируемый у человека геном HDAC2 .[5]

Функция

[править | править код]

Продукт гена HDAC2 относится к семейству деацетилаз гистонов. Гистондеацетилазы работают в составе крупных мультибелковых комплексов и отвечают за деацетилирование остатков лизина на N-концевой области ко́ровых гистонов (H2A, H2B, H3 и H4). Этот белок также формирует комплексы транскрипционных репрессоров, связываясь с различными белками, в том числе YY1, одним из фактором транскрипции млекопитающих. Гистондеацетилаза 2 играет важную роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и в развитии.[6]

Взаимодействия

[править | править код]

Гистондезацетилаза 2 взаимодействует с:

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000196591 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000019777 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ Betz R., Gray S.G., Ekström C., Larsson C., Ekström T.J. Human histone deacetylase 2, HDAC2 (Human RPD3), is localized to 6q21 by radiation hybrid mapping (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1998. — December (vol. 52, no. 2). — P. 245—246. — doi:10.1006/geno.1998.5435. — PMID 9782097.
  6. ↑ Entrez Gene: HDAC2 histone deacetylase 2.
  7. ↑ 1 2 Schmidt D.R., Schreiber S.L. Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4 (англ.) // Biochemistry : journal. — Vol. 38, no. 44. — P. 14711—14717. — doi:10.1021/bi991614n. — PMID 10545197.
  8. ↑ 1 2 3 4 Yoon Y.M., Baek K.H., Jeong S.J., Shin H.J., Ha G.H., Jeon A.H., Hwang S.G., Chun J.S., Lee C.W. WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — Vol. 575, no. 1—3. — P. 23—9. — doi:10.1016/j.febslet.2004.07.089. — PMID 15388328.
  9. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 Hakimi M.A., Dong Y., Lane W.S., Speicher D.W., Shiekhattar R. A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 9. — P. 7234—7239. — doi:10.1074/jbc.M208992200. — PMID 12493763.
  10. ↑ 1 2 3 4 5 Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (англ.) // Nature : journal. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.
  11. ↑ 1 2 Hakimi M.A., Bochar D.A., Schmiesing J.A., Dong Y., Barak O.G., Speicher D.W., Yokomori K., Shiekhattar R. A chromatin remodelling complex that loads cohesin onto human chromosomes (англ.) // Nature : journal. — Vol. 418, no. 6901. — P. 994—998. — doi:10.1038/nature01024. — PMID 12198550.
  12. ↑ Rountree M.R., Bachman K.E., Baylin S.B. DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 25, no. 3. — P. 269—277. — doi:10.1038/77023. — PMID 10888872.
  13. ↑ 1 2 3 van der Vlag J., Otte A.P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039.
  14. ↑ Yang W.M., Yao Y.L., Seto E. The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1 (англ.) // EMBO J. : journal. — Vol. 20, no. 17. — P. 4814—4825. — doi:10.1093/emboj/20.17.4814. — PMID 11532945. — PMC 125595.
  15. ↑ "Three-way control of fetal heart-cell proliferation could help regenerate cardiac cells". 2010-10-07. Архивировано 3 января 2012. Дата обращения: 9 апреля 2015.
  16. ↑ Wen Y.D., Cress W.D., Roy A.L., Seto E. Histone deacetylase 3 binds to and regulates the multifunctional transcription factor TFII-I (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 3. — P. 1841—1847. — doi:10.1074/jbc.M206528200. — PMID 12393887.
  17. ↑ 1 2 Fischer D.D., Cai R., Bhatia U., Asselbergs F.A., Song C., Terry R., Trogani N., Widmer R., Atadja P., Cohen D. Isolation and characterization of a novel class II histone deacetylase, HDAC10 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 8. — P. 6656—6666. — doi:10.1074/jbc.M108055200. — PMID 11739383.
  18. ↑ 1 2 3 Yao Y.L., Yang W.M. The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 43. — P. 42560—42568. — doi:10.1074/jbc.M302955200. — PMID 12920132.
  19. ↑ 1 2 3 4 Hakimi M.A., Bochar D.A., Chenoweth J., Lane W.S., Mandel G., Shiekhattar R. A core-BRAF35 complex containing histone deacetylase mediates repression of neuronal-specific genes (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 99, no. 11. — P. 7420—7425. — doi:10.1073/pnas.112008599. — PMID 12032298. — PMC 124246.
  20. ↑ 1 2 Johnson C.A., White D.A., Lavender J.S., O'Neill L.P., Turner B.M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 11. — P. 9590—9597. — doi:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.
  21. ↑ Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (англ.) // Mol. Cell[англ.] : journal. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/s1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
  22. ↑ Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  23. ↑ Ashburner B.P., Westerheide S.D., Baldwin A.S. The p65 (RelA) subunit of NF-kappaB interacts with the histone deacetylase (HDAC) corepressors HDAC1 and HDAC2 to negatively regulate gene expression (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 21, no. 20. — P. 7065—7077. — doi:10.1128/MCB.21.20.7065-7077.2001. — PMID 11564889. — PMC 99882.
  24. ↑ 1 2 3 4 Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591. — PMC 316920.
  25. ↑ Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 95, no. 7. — P. 3519—3524. — doi:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398. — PMC 19868.
  26. ↑ Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
  27. ↑ Wysocka J., Myers M.P., Laherty C.D., Eisenman R.N., Herr W. Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1 (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 17, no. 7. — P. 896—911. — doi:10.1101/gad.252103. — PMID 12670868. — PMC 196026.
  28. ↑ Mazumdar A., Wang R.A., Mishra S.K., Adam L., Bagheri-Yarmand R., Mandal M., Vadlamudi R.K., Kumar R. Transcriptional repression of oestrogen receptor by metastasis-associated protein 1 corepressor (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — Vol. 3, no. 1. — P. 30—7. — doi:10.1038/35050532. — PMID 11146623.
  29. ↑ 1 2 Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
  30. ↑ Spronk C.A., Tessari M., Kaan A.M., Jansen J.F., Vermeulen M., Stunnenberg H.G., Vuister G.W. The Mad1-Sin3B interaction involves a novel helical fold (англ.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — Vol. 7, no. 12. — P. 1100—1104. — doi:10.1038/81944. — PMID 11101889.
  31. ↑ Brackertz M., Boeke J., Zhang R., Renkawitz R. Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 43. — P. 40958—40966. — doi:10.1074/jbc.M207467200. — PMID 12183469.
  32. ↑ Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 1. — P. 58—61. — doi:10.1038/12659. — PMID 10471499.
  33. ↑ Iwase S., Januma A., Miyamoto K., Shono N., Honda A., Yanagisawa J., Baba T. Characterization of BHC80 in BRAF-HDAC complex, involved in neuron-specific gene repression (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — Vol. 322, no. 2. — P. 601—608. — doi:10.1016/j.bbrc.2004.07.163. — PMID 15325272.
  34. ↑ Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942.
  35. ↑ 1 2 Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol.[англ.] : journal. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/s0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
  36. ↑ 1 2 3 Zhang Y., Dufau M.L. Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 36. — P. 33431—33438. — doi:10.1074/jbc.M204417200. — PMID 12091390.
  37. ↑ You A., Tong J.K., Grozinger C.M., Schreiber S.L. CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 98, no. 4. — P. 1454—1458. — doi:10.1073/pnas.98.4.1454. — PMID 11171972. — PMC 29278.
  38. ↑ Kiernan R., Brès V., Ng R.W., Coudart M.P., El Messaoudi S., Sardet C., Jin D.Y., Emiliani S., Benkirane M. Post-activation turn-off of NF-kappa B-dependent transcription is regulated by acetylation of p65 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 4. — P. 2758—2766. — doi:10.1074/jbc.M209572200. — PMID 12419806.
  39. ↑ Yu Z., Zhang W., Kone B.C. Histone deacetylases augment cytokine induction of the iNOS gene (англ.) // J. Am. Soc. Nephrol.[англ.] : journal. — Vol. 13, no. 8. — P. 2009—2017. — doi:10.1097/01.asn.0000024253.59665.f1. — PMID 12138131.
  40. ↑ Lai A., Lee J.M., Yang W.M., DeCaprio J.A., Kaelin W.G., Seto E., Branton P.E. RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 19, no. 10. — P. 6632—6641. — PMID 10490602. — PMC 84642.
  41. ↑ Zhang Y., Sun Z.W., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Hampsey M., Reinberg D. SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex (англ.) // Mol. Cell[англ.] : journal. — Vol. 1, no. 7. — P. 1021—1031. — doi:10.1016/s1097-2765(00)80102-1. — PMID 9651585.
  42. ↑ Kuzmichev A., Zhang Y., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1) (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 22, no. 3. — P. 835—848. — doi:10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. — PMID 11784859. — PMC 133546.
  43. ↑ Fleischer T.C., Yun U.J., Ayer D.E. Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 23, no. 10. — P. 3456—3467. — doi:10.1128/mcb.23.10.3456-3467.2003. — PMID 12724404. — PMC 164750.
  44. ↑ Yang L., Mei Q., Zielinska-Kwiatkowska A., Matsui Y., Blackburn M.L., Benedetti D., Krumm A.A., Taborsky G.J., Chansky H.A. An ERG (ets-related gene)-associated histone methyltransferase interacts with histone deacetylases 1/2 and transcription co-repressors mSin3A/B (англ.) // Biochem. J.[англ.] : journal. — Vol. 369, no. Pt 3. — P. 651—657. — doi:10.1042/BJ20020854. — PMID 12398767. — PMC 1223118.
  45. ↑ Zhou S., Fujimuro M., Hsieh J.J., Chen L., Hayward S.D. A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters (англ.) // J. Virol.[англ.] : journal. — Vol. 74, no. 4. — P. 1939—1947. — doi:10.1128/jvi.74.4.1939-1947.2000. — PMID 10644367. — PMC 111672.
  46. ↑ Vaute O., Nicolas E., Vandel L., Trouche D. Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases (англ.) // Nucleic Acids Res. : journal. — Vol. 30, no. 2. — P. 475—481. — doi:10.1093/nar/30.2.475. — PMID 11788710. — PMC 99834.
  47. ↑ 1 2 Won J., Yim J., Kim T.K. Sp1 and Sp3 recruit histone deacetylase to repress transcription of human telomerase reverse transcriptase (hTERT) promoter in normal human somatic cells (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 41. — P. 38230—38238. — doi:10.1074/jbc.M206064200. — PMID 12151407.
  48. ↑ 1 2 Sun J.M., Chen H.Y., Moniwa M., Litchfield D.W., Seto E., Davie J.R. The transcriptional repressor Sp3 is associated with CK2-phosphorylated histone deacetylase 2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 39. — P. 35783—35786. — doi:10.1074/jbc.C200378200. — PMID 12176973.
  49. ↑ Tsai S.C., Valkov N., Yang W.M., Gump J., Sullivan D., Seto E. Histone deacetylase interacts directly with DNA topoisomerase II (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 26, no. 3. — P. 349—353. — doi:10.1038/81671. — PMID 11062478.
  50. ↑ Yang W.M., Yao Y.L., Sun J.M., Davie J.R., Seto E. Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 272, no. 44. — P. 28001—28007. — doi:10.1074/jbc.272.44.28001. — PMID 9346952.
  51. ↑ Yao Y.L., Yang W.M., Seto E. Regulation of transcription factor YY1 by acetylation and deacetylation (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 21, no. 17. — P. 5979—5991. — doi:10.1128/mcb.21.17.5979-5991.2001. — PMID 11486036. — PMC 87316.
  52. ↑ Kalenik J.L., Chen D., Bradley M.E., Chen S.J., Lee T.C. Yeast two-hybrid cloning of a novel zinc finger protein that interacts with the multifunctional transcription factor YY1 (англ.) // Nucleic Acids Res. : journal. — Vol. 25, no. 4. — P. 843—849. — doi:10.1093/nar/25.4.843. — PMID 9016636. — PMC 146511.

Литература

[править | править код]
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Гистондеацетилаза_2&oldid=142021017