Бета-катенин (>ymg-tgmyunu)

Перейти к навигации Перейти к поиску
Бета-катенин
Армадилло-домен β-катенина мыши
Армадилло-домен β-катенина мыши
Идентификаторы
Символ β-катенин
InterPro IPR013284
SMART SM00185
PROSITE PS50176

Бета-катенин, или β-катенин — это белок, участвующий в клеточной адгезии и в регуляции экспрессии генов. В клеточной адгезии бета-катенин выполняет свои функции, соединяя цитоплазматическую часть кадгерина с α-катенином и F-актином. При регуляции экспрессии генов бета-катенин выступает в качестве внутриклеточного передатчика сигнала в сигнальном пути Wnt, играющего важную роль в эмбриональном развитии и гомеостазе тканей[1][2]. Бета-катенин входит в семейство белков катенинов и гомологичен γ-катенину, также известному как плакоглобин. Бета-катенин у человека кодируется геном CTNNB1[3], у дрозофилы гомологичный белок называется armadillo[4][5]. Бета-катенин широко экспрессируется во многих тканях.

В сердечной мышце бета-катенин локализуется в адгезивных контактах, в структурах вставочных дисков, которые имеют решающее значение для электрического и механического взаимодействия между соседними кардиомиоцитами. Изменения локализации и уровня экспрессии бета-катенина были связаны с различными формами заболеваний сердца, включая дилатационную кардиомиопатию. Мутации и сверхэкспрессия β-катенина связаны со многими видами рака, включая лейкозы[6], гепатоцеллюлярную карциному, колоректальную карциному, рак легкого, злокачественные опухоли молочной железы, рак яичников и эндометрия[7].

Первоначально бета-катенин был открыт в начале 1990-х годов как компонент комплекса клеточной адгезии млекопитающих. Тогда был открыт белок, отвечающий за цитоплазматическое прикрепление кадгеринов[8]. Однако очень скоро выяснилось, что белок дрозофилы armadillo, участвующий в опосредовании морфогенного действия Wingless/Wnt, гомологичен β-катенину млекопитающих не только по структуре, но и по функции[9].

Структура бета-катенина

[править | править код]
Упрощенная структура бета-катенина

Центральная часть бета-катенина состоит из нескольких очень характерных повторов, каждый из которых имеет длину около 40 аминокислотных остатков, складывающихся в три альфа-спирали. Все эти повторы, называемые повторами armadillo, складываются в единый жёсткий белковый домен вытянутой формы — так называемый домен armadillo (ARM). Первый armadillo-повтор β-катенина (вблизи N-конца) несколько отличается от остальных — он имеет вытянутую спираль с перегибом, образованным слиянием спиралей 1 и 2[10]. Из-за сложной формы отдельных повторов весь ARM-домен не является прямым стержнем: он обладает небольшой кривизной, так что образуется внешняя (выпуклая) и внутренняя (вогнутая) поверхность. Эта внутренняя поверхность служит местом связывания лигандов для различных партнёров по взаимодействию с доменами ARM.

Участки, расположенные на N- и C-конце домена ARM, сами по себе не имеют никакой структуры в растворе. Тем не менее, эти внутренне неупорядоченные участки играют важнейшую роль в функционировании бета-катенина. N-концевая неупорядоченная область содержит консервативный короткий линейный мотив, ответственный за связывание Е3-убиквитин-лигазы TrCP1 (известной также как β-TrCP) — но только в фосфорилированном состоянии. Таким образом, деградация β-катенина опосредуется этим N-концевым участком. С другой стороны, С-концевой участок является сильным трансактиватором при рекрутировании на ДНК. Этот участок не является полностью неупорядоченным: часть С-концевого удлинения образует стабильную спираль, которая прилегает к ARM-домену, но может связываться и с отдельными партнерами по связыванию[11]. Этот небольшой структурный элемент (HelixC) закрывает С-концевой конец ARM-домена, экранируя его гидрофобные остатки. HelixC не является необходимым для функционирования бета-катенина в клеточно-клеточной адгезии. С другой стороны, он необходим для сигнального пути Wnt: возможно, для рекрутирования различных коактиваторов, таких как 14-3-3zeta[12]. Однако его точные партнеры среди общих транскрипционных комплексов до сих пор не до конца понятны, и, вероятно, они включают тканеспецифичных игроков[13]. Примечательно, что С-концевой сегмент β-катенина может имитировать действие всего сигнального пути Wnt, если его искусственно соединить с ДНК-связывающим доменом транскрипционного фактора LEF1[14].

Плакоглобин, называемый также γ-катенином, имеет поразительно схожую архитектуру с бета-катенином. Не только их ARM-домены похожи друг на друга как по архитектуре, так и по способности связывать лиганд, но и N-концевой β-TrCP-связывающий мотив также консервативен в плакоглобине, что предполагает общее происхождение и общую регуляцию с β-катенином[15]. Однако плакоглобин является очень слабым трансактиватором при связывании с ДНК — это, вероятно, связано с расхождением их С-концевых последовательностей. Плакоглобин, по-видимому, не имеет трансактиваторных мотивов и, таким образом, ингибирует гены-мишени пути Wnt, а не активирует их[16].

Связывание партнеров через ARM-домен

[править | править код]
Партнеры, конкурирующие за связывание ARM-домена бета-катенина

ARM-домен бета-катенина выступает в качестве платформы, с которой могут связываться специфические линейные мотивы белков-партнёров бета-катенина. Расположенные в структурно разнообразных партнёрах, β-катенин-связывающие мотивы обычно не упорядочены сами по себе и, как правило, приобретают жёсткую структуру при связывании с ARM-доменом. Взаимодействующие с β-катенином мотивы обладают рядом особенностей. Во-первых, они могут достигать или даже превышать длину в 30 аминокислот и контактировать с ARM-доменом на большой площади. Другой необычной особенностью этих мотивов является часто высокая степень их фосфорилирования. Фосфорилирование серин-треониновых остатков значительно усиливают связывание многих β-катенин-связывающие мотивов с ARM-доменом[17].

Структура бета-катенина в комплексе с катенин-связывающим доменом транскрипционного трансактивационного партнера TCF является канонической схемой взаимодействия многих партнеров по связыванию бета-катенина[18]. Эта структура показала, как неупорядоченный N-концевой участок TCF адаптируется к, казалось бы, жёсткой конформации, при этом связывающий мотив охватывает множество повторов бета-катенина. Были определены относительно сильные «горячие точки» взаимодействия зарядов, предсказанные и впоследствии подтверждённые как консервативные для взаимодействия бета-катенин/кадгерин. Были определены также гидрофобные области, важные для связывания и являющимися потенциальными терапевтическими мишенями для малых молекул-ингибиторов против некоторых форм рака. Кроме того, последующие исследования продемонстрировали ещё одну особенность — пластичность связывания N-конца TCF с бета-катенином[19][20].

Аналогичным образом действует E-кадгерин, цитоплазматический хвост которого связывается с доменом ARM таким же каноническим образом[21]. Скаффолд-белок аксин, существующих в двух близкородстванных формах — аксин 1 и аксин 2, содержит аналогичный мотив взаимодействия на своем длинном неупорядоченном среднем сегменте[22]. Хотя одна молекула аксина содержит только один мотив привлечения β-катенина, его белок-партнер APC содержит 11 таких мотивов в тандемном расположении на один протомер, что позволяет ему взаимодействовать сразу с несколькими молекулами β-катенина[23]. Поскольку поверхность ARM-домена в каждый момент времени может вместить только один пептидный мотив, все эти белки конкурируют за один и тот же клеточный пул молекул β-катенина. Эта конкуренция является ключом к пониманию того, как работает сигнальный путь Wnt.

Однако этот «главный» сайт связывания на ARM-домене β-катенина далеко не единственный. Первые спирали ARM-домена образуют дополнительный, особый карман белок-белкового взаимодействия: в нём может размещаться спиралевидный линейный мотив, обнаруженный в коактиваторе BCL9, а также в близком к нему BCL9L, важном белке, участвующем в сигнальном пути Wnt[24]. Хотя точные детали гораздо менее ясны, похоже, что этот же участок используется альфа-катенином, когда бета-катенин локализован в адгезивных контактах[25]. Поскольку этот карман отличается от «основного» сайта связывания ARM-домена, конкуренции между альфа-катенином и E-кадгерином или между TCF1 и BCL9, соответственно, не возникает[26]. С другой стороны, BCL9 и BCL9L должны конкурировать с α-катенином за доступ к молекулам β-катенина[27].

Функция бета-катенина

[править | править код]
Схема комплекса белков, участвующих в фосфорилировании бета-катенина

Роль в каноническом сигнальном пути Wnt

[править | править код]

Канонический сигнальный путь Wnt, также известный как Wnt/β-катениновый путь, включает ядерную транслокацию β-катенина и активацию им целевых генов через факторы транскрипции TCF/LEF. Канонический путь Wnt в основном контролирует клеточную пролиферацию. Отличительной особенностью Wnt-сигналинга является способность побуждать клетки к пролиферации, одновременно придавая форму растущим тканям[28]. Wnt-сигналинг играет важную роль в самообновлении некоторых тканей млекопитающих. Например, сигнальный путь Wnt связан с развитием и обновлением эпителиальной ткани тонкого кишечника и способствует дифференцировке клеток Панета в основании крипт. Кроме того, сигнальный путь Wnt тесно связан с метаболизмом и регенерацией печени, восстановлением и метаболизмом лёгочной ткани, обновлением волосяных фолликулов, развитием кроветворной системы, созреванием и активностью остеобластов[2].

Канонический сигнальный путь Wnt можно разделить на 4 этапа, каждый из которых относится к разным клеточным компартментам: внеклеточный этап, мембранный, цитоплазматический и ядерный этапы. Внеклеточные сигналы в основном опосредуются белками Wnt. В клеточной мембране сигнальный путь Wnt опосредуется комплексом из двух рецепторов: Frizzled (FZD) и LRP5/6. В цитоплазме Wnt-сигнал передаётся при помощи β-катенина, уровень которого зависит от убиквитинирования, которое в свою очередь определяется белками DVL, аксином и APC, а также активностью GSK-3 киназы и казеиновой киназы I-го типа (CKI). Ядерный этап Wnt-сигналинга состоит в том, что β-катенин транслоцируется из цитоплазмы в ядро и, действуя в комплексе с факторами транскрипции семейства TCF/LEF, активирует свои гены-мишени[28].

Регуляция убиквитинирования бета-катенина через фосфорилирование

[править | править код]

Клеточный уровень бета-катенина в основном контролируется его убиквитинированием и дальнейшей протеосомной деградацией. E3-убиквитин-лигаза TrCP1, известная также как β-TrCP, может распознавать β-катенин как свой субстрат благодаря короткому линейному мотиву на неупорядоченном N-конце бета-катенина. Однако для связывания β-TrCP этот мотив (Asp-Ser-Gly-Ile-His-Ser) β-катенина должен быть фосфорилирован по двум серинам. Фосфорилирование этого мотива осуществляется гликогенсинтазными киназами 3 альфа и бета (GSK3α и GSK3β). GSK3 являются конститутивно активными ферментами, участвующими в ряде важных регуляторных процессов. Однако есть одно требование: субстраты GSK3 должны быть предварительно фосфорилированы на четыре аминокислотных остатка ниже по направлению к С-концевой части. Таким образом, для активности GSK3 также необходима «праймирующая киназа». В случае бета-катенина наиболее важной праймирующей киназой является казеиновая киназа I-го типа (CKI). После того как субстрат, богатый серин-треониновыми аминокислотными остатками, фосфорилирован праймирующими киназами, GSK3 может «пройтись» по нему от С-конца к N-концу, фосфорилируя каждый 4-й остаток серина или треонина подряд. Этот процесс приводит к двойному фосфорилированию вышеупомянутого мотива узнавания β-TrCP.

Комплекс деградации бета-катенина

[править | править код]

Для того, чтобы GSK3 киназа смогла фосфорилировать свои белки-субстраты, недостаточно только префосфорилирования. Существует ещё одно дополнительное требование: подобно митоген-активируемым протеинкиназам (MAPK), белки-субстраты должны связываться с GSK3 киназой через высокоаффинные стыковочные мотивы. Бета-катенин таких мотивов не содержит, зато их содержит специальный белок — аксин. Более того, мотив стыковки аксина с GSK3 непосредственно примыкает к мотиву связывания с β-катенином[22]. Таким образом, аксин выступает в роли белка-скаффолда, обеспечивая тесную физическую близость фермента GSK3 и её субстрата β-катенина.

Аксин действует не в одиночку. Через свой N-концевой домен регулятора G-белковой сигнализации (RGS) он рекрутирует белок аденоматозного полипоза APC. APC подобен огромной «новогодней ёлке», он обладает 11 мотивами связывания с β-катенином[23]. APC может взаимодействовать также с несколькими молекулами аксина одновременно, поскольку имеет три SAMP-мотива (Ser-Ala-Met-Pro) для связывания RGS-доменов, имеющихся в аксине. Аксин, в свою очередь, обладает способностью к олигомеризации благодаря своему С-концевому домену DIX. В результате образуется огромный мультимерный белковый комплекс, предназначенный для фосфорилирования β-катенина. Этот комплекс белков обычно называют комплексом деградации бета-катенина, однако он только маркирует молекулы β-катенина для последующего убиквитинирования и протеасомного разрушения[29].

Участие в сигнальном пути Wnt

[править | править код]
Белковые комплексы, включающие β-катенин

В покоящихся клетках молекулы аксина олигомеризуются друг с другом через свои С-концевые DIX-домены, которые имеют два интерфейса связывания. Таким образом, они могут образовывать линейные олигомеры или даже полимеры в цитоплазме клеток. DIX-домены уникальны: единственные другие известные белки, имеющие DIX-домен, — Dishevelled и DIXDC1. Белок Dishevelled связывается с цитоплазматическими областями рецептора Frizzled с помощью своих доменов PDZ и DEP. Когда молекула Wnt связывается с рецептором Frizzled, она вызывает каскад событий, в результате которого раскрывается DIX-домен Dishevelled и создается идеальный сайт связывания для аксина. После связывания с рецепторным комплексом аксин становится некомпетентным для связывания β-катенина. Цитоплазматические сегменты ассоциированных с Frizzled белков LRP5 и LRP6 содержат псевдосубстратные последовательности GSK3 (Pro-Pro-Pro-Ser-Pro-x-Ser), соответствующим образом «праймированные» (префосфорилированные) CKI, как если бы это был истинный субстрат GSK3. Эти ложные сайты-мишени значительно подавляют активность GSK3 конкурентным образом[30]. Таким образом, связанный с рецептором аксин перестает опосредовать фосфорилирование β-катенина. Поскольку бета-катенин больше не помечен для разрушения, но продолжает вырабатываться, его концентрация будет возрастать. Когда уровень β-катенина повысится настолько, что насытит все сайты связывания в цитоплазме, он также транслоцируется в ядро. Задействовав транскрипционные факторы EF1, TCF1, TCF2 или TCF3, β-катенин заставляет их отсоединиться от своих предыдущих партнеров: белков Groucho. В отличие от Groucho, которые рекрутируют транскрипционные репрессоры (например, гистон-лизиновые метилтрансферазы), бета-катенин связывает транскрипционные активаторы, тем самым включая свои гены-мишени.

Роль в межклеточной адгезии

[править | править код]

Межклеточные адгезивные контакты, составной частью которых является бета-катенин, необходимы для формирования тканей животных, поддержания эпителиальных клеточных слоев и барьеров. β-катенин соединяется с цитоплазматической частью кадгерина и с α-катенином, α-катенин в свою очередь способен к связыванию с актиновыми филаментами (F-актином)[31]. Комплекс E-кадгерин/β-катенин/α-катенин образует слабые взаимодействия с F-актином в отсутствие внешней нагрузки. Приложение механической нагрузки значительно усиливает связывающие взаимодействия между кадгенрин-катениновым комплексом и F-актином[32].

Взаимодействия

[править | править код]

Бета-катенин участвует в белок-белковых взаимодействиях с:


Литература

[править | править код]

Примечания

[править | править код]
  1. MacDonald BT, Tamai K, He X (July 2009). "Wnt/beta-catenin signaling: components, mechanisms, and diseases". Developmental Cell. 17 (1): 9—26. doi:10.1016/j.devcel.2009.06.016. PMC 2861485. PMID 19619488.
  2. 1 2 Liu J. et al. Wnt/β-catenin signalling: function, biological mechanisms, and therapeutic opportunities (англ.) // Signal transduction and targeted therapy. — 2022. — Vol. 7, no. 1. — P. 3. — doi:10.1038/s41392-021-00762-6. Архивировано 10 июля 2023 года.
  3. Kraus C, Liehr T, Hülsken J, Behrens J, Birchmeier W, Grzeschik KH, Ballhausen WG (September 1994). "Localization of the human beta-catenin gene (CTNNB1) to 3p21: a region implicated in tumor development". Genomics. 23 (1): 272—274. doi:10.1006/geno.1994.1493. PMID 7829088.
  4. Peifer M, Rauskolb C, Williams M, Riggleman B, Wieschaus E (April 1991). "The segment polarity gene armadillo interacts with the wingless signaling pathway in both embryonic and adult pattern formation". Development. 111 (4): 1029—1043. doi:10.1242/dev.111.4.1029. PMID 1879348.
  5. Noordermeer J, Klingensmith J, Perrimon N, Nusse R (January 1994). "dishevelled and armadillo act in the wingless signalling pathway in Drosophila". Nature. 367 (6458): 80—83. Bibcode:1994Natur.367...80N. doi:10.1038/367080a0. PMID 7906389. S2CID 4275610.
  6. Фетисов Т. И. и др. Роль нарушений сигнального пути WNT в патогенезе лейкозов // Биохимия. — 2018. — Т. 83, № 12. — С. 1779—1790. Архивировано 22 июля 2023 года.
  7. Morin PJ (December 1999). "Beta-catenin signaling and cancer". BioEssays. 21 (12): 1021—1030. doi:10.1002/(SICI)1521-1878(199912)22:1<1021::AID-BIES6>3.0.CO;2-P. PMID 10580987. S2CID 86240312.
  8. McCrea PD, Turck CW, Gumbiner B (November 1991). "A homolog of the armadillo protein in Drosophila (plakoglobin) associated with E-cadherin". Science. 254 (5036): 1359—1361. Bibcode:1991Sci...254.1359M. doi:10.1126/science.1962194. PMID 1962194.
  9. Kemler R (September 1993). "From cadherins to catenins: cytoplasmic protein interactions and regulation of cell adhesion". Trends in Genetics. 9 (9): 317—321. doi:10.1016/0168-9525(93)90250-l. PMID 8236461.
  10. Gottardi CJ, Peifer M (March 2008). "Terminal regions of beta-catenin come into view". Structure. 16 (3): 336—338. doi:10.1016/j.str.2008.02.005. PMC 2329800. PMID 18334207.
  11. Xing Y, Takemaru K, Liu J, Berndt JD, Zheng JJ, Moon RT, Xu W (March 2008). "Crystal structure of a full-length beta-catenin". Structure. 16 (3): 478—487. doi:10.1016/j.str.2007.12.021. PMC 4267759. PMID 18334222.
  12. Fang D, Hawke D, Zheng Y, Xia Y, Meisenhelder J, Nika H, et al. (April 2007). "Phosphorylation of beta-catenin by AKT promotes beta-catenin transcriptional activity". The Journal of Biological Chemistry. 282 (15): 11221—11229. doi:10.1074/jbc.M611871200. PMC 1850976. PMID 17287208.
  13. Söderholm S, Cantù C (May 2021). "The WNT/β-catenin dependent transcription: A tissue-specific business". WIREs Mechanisms of Disease. 13 (3): e1511. doi:10.1002/wsbm.1511. PMC 9285942. PMID 33085215.
  14. Vleminckx K, Kemler R, Hecht A (March 1999). "The C-terminal transactivation domain of beta-catenin is necessary and sufficient for signaling by the LEF-1/beta-catenin complex in Xenopus laevis". Mechanisms of Development. 81 (1—2): 65—74. doi:10.1016/s0925-4773(98)00225-1. PMID 10330485. S2CID 15086656.
  15. Sadot E, Simcha I, Iwai K, Ciechanover A, Geiger B, Ben-Ze'ev A (April 2000). "Differential interaction of plakoglobin and beta-catenin with the ubiquitin-proteasome system". Oncogene. 19 (16): 1992—2001. doi:10.1038/sj.onc.1203519. PMID 10803460.
  16. Aktary Z, Pasdar M (2012). "Plakoglobin: role in tumorigenesis and metastasis". International Journal of Cell Biology. 2012: 189521. doi:10.1155/2012/189521. PMC 3312339. PMID 22481945.
  17. Xu W, Kimelman D (October 2007). "Mechanistic insights from structural studies of beta-catenin and its binding partners". Journal of Cell Science. 120 (Pt 19): 3337—3344. doi:10.1242/jcs.013771. PMID 17881495.
  18. Graham TA, Weaver C, Mao F, Kimelman D, Xu W (December 2000). "Crystal structure of a beta-catenin/Tcf complex". Cell. 103 (6): 885—896. doi:10.1016/S0092-8674(00)00192-6. PMID 11136974. S2CID 16865193.
  19. Graham TA, Ferkey DM, Mao F, Kimelman D, Xu W (December 2001). "Tcf4 can specifically recognize beta-catenin using alternative conformations". Nature Structural Biology. 8 (12): 1048—1052. doi:10.1038/nsb718. PMID 11713475. S2CID 33878077.
  20. Poy F, Lepourcelet M, Shivdasani RA, Eck MJ (December 2001). "Structure of a human Tcf4-beta-catenin complex". Nature Structural Biology. 8 (12): 1053—1057. doi:10.1038/nsb720. PMID 11713476. S2CID 24798619.
  21. 1 2 Huber AH, Weis WI (May 2001). "The structure of the beta-catenin/E-cadherin complex and the molecular basis of diverse ligand recognition by beta-catenin". Cell. 105 (3): 391—402. doi:10.1016/S0092-8674(01)00330-0. PMID 11348595. S2CID 364223.
  22. 1 2 Xing Y, Clements WK, Kimelman D, Xu W (November 2003). "Crystal structure of a beta-catenin/axin complex suggests a mechanism for the beta-catenin destruction complex". Genes & Development. 17 (22): 2753—2764. doi:10.1101/gad.1142603. PMC 280624. PMID 14600025.
  23. 1 2 Minde DP, Anvarian Z, Rüdiger SG, Maurice MM (August 2011). "Messing up disorder: how do missense mutations in the tumor suppressor protein APC lead to cancer?". Molecular Cancer. 10 (1): 101. doi:10.1186/1476-4598-10-101. PMC 3170638. PMID 21859464.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  24. Kramps T, Peter O, Brunner E, Nellen D, Froesch B, Chatterjee S, et al. (April 2002). "Wnt/wingless signaling requires BCL9/legless-mediated recruitment of pygopus to the nuclear beta-catenin-TCF complex". Cell. 109 (1): 47—60. doi:10.1016/S0092-8674(02)00679-7. PMID 11955446. S2CID 16720801.
  25. Pokutta S, Weis WI (March 2000). "Structure of the dimerization and beta-catenin-binding region of alpha-catenin". Molecular Cell. 5 (3): 533—543. doi:10.1016/S1097-2765(00)80447-5. PMID 10882138.
  26. Sampietro J, Dahlberg CL, Cho US, Hinds TR, Kimelman D, Xu W (October 2006). "Crystal structure of a beta-catenin/BCL9/Tcf4 complex". Molecular Cell. 24 (2): 293—300. doi:10.1016/j.molcel.2006.09.001. PMID 17052462.
  27. Brembeck FH, Schwarz-Romond T, Bakkers J, Wilhelm S, Hammerschmidt M, Birchmeier W (September 2004). "Essential role of BCL9-2 in the switch between beta-catenin's adhesive and transcriptional functions". Genes & Development. 18 (18): 2225—2230. doi:10.1101/gad.317604. PMC 517514. PMID 15371335.
  28. 1 2 Nusse R., & Clevers H. Wnt/β-catenin signaling, disease, and emerging therapeutic modalities (англ.) // Cell. — 2017. — Vol. 169, no. 6. — P. 985—999. Архивировано 25 марта 2023 года.
  29. Kimelman D, Xu W (December 2006). "beta-catenin destruction complex: insights and questions from a structural perspective". Oncogene. 25 (57): 7482—7491. doi:10.1038/sj.onc.1210055. PMID 17143292.
  30. Metcalfe C, Bienz M (November 2011). "Inhibition of GSK3 by Wnt signalling--two contrasting models". Journal of Cell Science. 124 (Pt 21): 3537—3544. doi:10.1242/jcs.091991. PMID 22083140.
  31. Brembeck FH, Rosário M, Birchmeier W (February 2006). "Balancing cell adhesion and Wnt signaling, the key role of beta-catenin". Current Opinion in Genetics & Development. 16 (1): 51—59. doi:10.1016/j.gde.2005.12.007. PMID 16377174.
  32. Buckley et al. The minimal cadherin-catenin complex binds to actin filaments under force (англ.) // Science. — 2014. — Vol. 346, no. 6209. — P. 1254211. — doi:10.1126/science.1254211. Архивировано 26 июля 2023 года.
  33. Su LK, Vogelstein B, Kinzler KW (December 1993). "Association of the APC tumor suppressor protein with catenins". Science. 262 (5140): 1734—1737. Bibcode:1993Sci...262.1734S. doi:10.1126/science.8259519. PMID 8259519.
  34. 1 2 3 4 Kucerová D, Sloncová E, Tuhácková Z, Vojtechová M, Sovová V (December 2001). "Expression and interaction of different catenins in colorectal carcinoma cells". International Journal of Molecular Medicine. 8 (6): 695—698. doi:10.3892/ijmm.8.6.695. PMID 11712088.
  35. Tickenbrock L, Kössmeier K, Rehmann H, Herrmann C, Müller O (March 2003). "Differences between the interaction of beta-catenin with non-phosphorylated and single-mimicked phosphorylated 20-amino acid residue repeats of the APC protein". Journal of Molecular Biology. 327 (2): 359—367. doi:10.1016/S0022-2836(03)00144-X. PMID 12628243.
  36. 1 2 Davies G, Jiang WG, Mason MD (April 2001). "The interaction between beta-catenin, GSK3beta and APC after motogen induced cell-cell dissociation, and their involvement in signal transduction pathways in prostate cancer". International Journal of Oncology. 18 (4): 843—847. doi:10.3892/ijo.18.4.843. PMID 11251183.
  37. Ryo A, Nakamura M, Wulf G, Liou YC, Lu KP (September 2001). "Pin1 regulates turnover and subcellular localization of beta-catenin by inhibiting its interaction with APC". Nature Cell Biology. 3 (9): 793—801. doi:10.1038/ncb0901-793. PMID 11533658. S2CID 664553.
  38. Homma MK, Li D, Krebs EG, Yuasa Y, Homma Y (April 2002). "Association and regulation of casein kinase 2 activity by adenomatous polyposis coli protein". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (9): 5959—5964. Bibcode:2002PNAS...99.5959K. doi:10.1073/pnas.092143199. PMC 122884. PMID 11972058.
  39. Satoh K, Yanai H, Senda T, Kohu K, Nakamura T, Okumura N, et al. (June 1997). "DAP-1, a novel protein that interacts with the guanylate kinase-like domains of hDLG and PSD-95". Genes to Cells. 2 (6): 415—424. doi:10.1046/j.1365-2443.1997.1310329.x. PMID 9286858. S2CID 8934092.
  40. Eklof Spink K, Fridman SG, Weis WI (November 2001). "Molecular mechanisms of beta-catenin recognition by adenomatous polyposis coli revealed by the structure of an APC-beta-catenin complex". The EMBO Journal. 20 (22): 6203—6212. doi:10.1093/emboj/20.22.6203. PMC 125720. PMID 11707392.
  41. Nakamura T, Hamada F, Ishidate T, Anai K, Kawahara K, Toyoshima K, Akiyama T (June 1998). "Axin, an inhibitor of the Wnt signalling pathway, interacts with beta-catenin, GSK-3beta and APC and reduces the beta-catenin level". Genes to Cells. 3 (6): 395—403. doi:10.1046/j.1365-2443.1998.00198.x. PMID 9734785. S2CID 10875463.
  42. Hocevar BA, Mou F, Rennolds JL, Morris SM, Cooper JA, Howe PH (June 2003). "Regulation of the Wnt signaling pathway by disabled-2 (Dab2)". The EMBO Journal. 22 (12): 3084—3094. doi:10.1093/emboj/cdg286. PMC 162138. PMID 12805222.
  43. Yang F, Li X, Sharma M, Sasaki CY, Longo DL, Lim B, Sun Z (March 2002). "Linking beta-catenin to androgen-signaling pathway". The Journal of Biological Chemistry. 277 (13): 11336—11344. doi:10.1074/jbc.M111962200. PMID 11792709.
  44. Masiello D, Chen SY, Xu Y, Verhoeven MC, Choi E, Hollenberg AN, Balk SP (October 2004). "Recruitment of beta-catenin by wild-type or mutant androgen receptors correlates with ligand-stimulated growth of prostate cancer cells". Molecular Endocrinology. 18 (10): 2388—2401. doi:10.1210/me.2003-0436. PMID 15256534.
  45. Song LN, Coghlan M, Gelmann EP (January 2004). "Antiandrogen effects of mifepristone on coactivator and corepressor interactions with the androgen receptor". Molecular Endocrinology. 18 (1): 70—85. doi:10.1210/me.2003-0189. PMID 14593076.
  46. Amir AL, Barua M, McKnight NC, Cheng S, Yuan X, Balk SP (August 2003). "A direct beta-catenin-independent interaction between androgen receptor and T cell factor 4". The Journal of Biological Chemistry. 278 (33): 30828—30834. doi:10.1074/jbc.M301208200. PMID 12799378.
  47. 1 2 Mulholland DJ, Read JT, Rennie PS, Cox ME, Nelson CC (August 2003). "Functional localization and competition between the androgen receptor and T-cell factor for nuclear beta-catenin: a means for inhibition of the Tcf signaling axis". Oncogene. 22 (36): 5602—5613. doi:10.1038/sj.onc.1206802. PMID 12944908.
  48. Pawlowski JE, Ertel JR, Allen MP, Xu M, Butler C, Wilson EM, Wierman ME (June 2002). "Liganded androgen receptor interaction with beta-catenin: nuclear co-localization and modulation of transcriptional activity in neuronal cells". The Journal of Biological Chemistry. 277 (23): 20702—20710. doi:10.1074/jbc.M200545200. PMID 11916967.
  49. Takemaru K, Yamaguchi S, Lee YS, Zhang Y, Carthew RW, Moon RT (April 2003). "Chibby, a nuclear beta-catenin-associated antagonist of the Wnt/Wingless pathway". Nature. 422 (6934): 905—909. Bibcode:2003Natur.422..905T. doi:10.1038/nature01570. PMID 12712206. S2CID 4418716.
  50. Davies G, Jiang WG, Mason MD (April 2001). "HGF/SF modifies the interaction between its receptor c-Met, and the E-cadherin/catenin complex in prostate cancer cells". International Journal of Molecular Medicine. 7 (4): 385—388. doi:10.3892/ijmm.7.4.385. PMID 11254878.
  51. 1 2 Oyama T, Kanai Y, Ochiai A, Akimoto S, Oda T, Yanagihara K, et al. (December 1994). "A truncated beta-catenin disrupts the interaction between E-cadherin and alpha-catenin: a cause of loss of intercellular adhesiveness in human cancer cell lines". Cancer Research. 54 (23): 6282—6287. PMID 7954478.
  52. Hazan RB, Kang L, Roe S, Borgen PI, Rimm DL (December 1997). "Vinculin is associated with the E-cadherin adhesion complex". The Journal of Biological Chemistry. 272 (51): 32448—32453. doi:10.1074/jbc.272.51.32448. PMID 9405455.
  53. Kinch MS, Clark GJ, Der CJ, Burridge K (July 1995). "Tyrosine phosphorylation regulates the adhesions of ras-transformed breast epithelia". The Journal of Cell Biology. 130 (2): 461—471. doi:10.1083/jcb.130.2.461. PMC 2199929. PMID 7542250.
  54. Jiang MC, Liao CF, Tai CC (June 2002). "CAS/CSE 1 stimulates E-cadhrin-dependent cell polarity in HT-29 human colon epithelial cells". Biochemical and Biophysical Research Communications. 294 (4): 900—905. doi:10.1016/S0006-291X(02)00551-X. PMID 12061792.
  55. 1 2 3 4 Hazan RB, Norton L (April 1998). "The epidermal growth factor receptor modulates the interaction of E-cadherin with the actin cytoskeleton". The Journal of Biological Chemistry. 273 (15): 9078—9084. doi:10.1074/jbc.273.15.9078. PMID 9535896.
  56. 1 2 3 Bonvini P, An WG, Rosolen A, Nguyen P, Trepel J, Garcia de Herreros A, et al. (February 2001). "Geldanamycin abrogates ErbB2 association with proteasome-resistant beta-catenin in melanoma cells, increases beta-catenin-E-cadherin association, and decreases beta-catenin-sensitive transcription". Cancer Research. 61 (4): 1671—1677. PMID 11245482.
  57. 1 2 Li Y, Bharti A, Chen D, Gong J, Kufe D (December 1998). "Interaction of glycogen synthase kinase 3beta with the DF3/MUC1 carcinoma-associated antigen and beta-catenin". Molecular and Cellular Biology. 18 (12): 7216—7224. doi:10.1128/mcb.18.12.7216. PMC 109303. PMID 9819408.
  58. Wendeler MW, Praus M, Jung R, Hecking M, Metzig C, Gessner R (April 2004). "Ksp-cadherin is a functional cell-cell adhesion molecule related to LI-cadherin". Experimental Cell Research. 294 (2): 345—355. doi:10.1016/j.yexcr.2003.11.022. PMID 15023525.
  59. 1 2 Shibata T, Chuma M, Kokubu A, Sakamoto M, Hirohashi S (July 2003). "EBP50, a beta-catenin-associating protein, enhances Wnt signaling and is over-expressed in hepatocellular carcinoma". Hepatology. 38 (1): 178—186. doi:10.1053/jhep.2003.50270. PMID 12830000. S2CID 10325091.
  60. 1 2 Piedra J, Miravet S, Castaño J, Pálmer HG, Heisterkamp N, García de Herreros A, Duñach M (April 2003). "p120 Catenin-associated Fer and Fyn tyrosine kinases regulate beta-catenin Tyr-142 phosphorylation and beta-catenin-alpha-catenin Interaction". Molecular and Cellular Biology. 23 (7): 2287—2297. doi:10.1128/MCB.23.7.2287-2297.2003. PMC 150740. PMID 12640114.
  61. Kang JS, Feinleib JL, Knox S, Ketteringham MA, Krauss RS (April 2003). "Promyogenic members of the Ig and cadherin families associate to positively regulate differentiation". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (7): 3989—3994. Bibcode:2003PNAS..100.3989K. doi:10.1073/pnas.0736565100. PMC 153035. PMID 12634428.
  62. Oneyama C, Nakano H, Sharma SV (March 2002). "UCS15A, a novel small molecule, SH3 domain-mediated protein-protein interaction blocking drug". Oncogene. 21 (13): 2037—2050. doi:10.1038/sj.onc.1205271. PMID 11960376.
  63. Navarro P, Lozano E, Cano A (August 1993). "Expression of E- or P-cadherin is not sufficient to modify the morphology and the tumorigenic behavior of murine spindle carcinoma cells. Possible involvement of plakoglobin". Journal of Cell Science. 105 (4): 923—934. doi:10.1242/jcs.105.4.923. hdl:10261/78716. PMID 8227214.
  64. 1 2 Takahashi K, Suzuki K, Tsukatani Y (July 1997). "Induction of tyrosine phosphorylation and association of beta-catenin with EGF receptor upon tryptic digestion of quiescent cells at confluence". Oncogene. 15 (1): 71—78. doi:10.1038/sj.onc.1201160. PMID 9233779.
  65. 1 2 Dobrosotskaya IY, James GL (April 2000). "MAGI-1 interacts with beta-catenin and is associated with cell-cell adhesion structures". Biochemical and Biophysical Research Communications. 270 (3): 903—909. doi:10.1006/bbrc.2000.2471. PMID 10772923.
  66. Geng L, Burrow CR, Li HP, Wilson PD (December 2000). "Modification of the composition of polycystin-1 multiprotein complexes by calcium and tyrosine phosphorylation". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease. 1535 (1): 21—35. doi:10.1016/S0925-4439(00)00079-X. PMID 11113628.
  67. Shibamoto S, Hayakawa M, Takeuchi K, Hori T, Miyazawa K, Kitamura N, et al. (March 1995). "Association of p120, a tyrosine kinase substrate, with E-cadherin/catenin complexes". The Journal of Cell Biology. 128 (5): 949—957. doi:10.1083/jcb.128.5.949. PMC 2120395. PMID 7876318.
  68. Rao RK, Basuroy S, Rao VU, Karnaky KJ, Gupta A (December 2002). "Tyrosine phosphorylation and dissociation of occludin-ZO-1 and E-cadherin-beta-catenin complexes from the cytoskeleton by oxidative stress". The Biochemical Journal. 368 (Pt 2): 471—481. doi:10.1042/BJ20011804. PMC 1222996. PMID 12169098.
  69. 1 2 Schmeiser K, Grand RJ (April 1999). "The fate of E- and P-cadherin during the early stages of apoptosis". Cell Death and Differentiation. 6 (4): 377—386. doi:10.1038/sj.cdd.4400504. PMID 10381631.
  70. Pai R, Dunlap D, Qing J, Mohtashemi I, Hotzel K, French DM (July 2008). "Inhibition of fibroblast growth factor 19 reduces tumor growth by modulating beta-catenin signaling". Cancer Research. 68 (13): 5086—5095. doi:10.1158/0008-5472.CAN-07-2325. PMID 18593907.
  71. Wahl JK, Kim YJ, Cullen JM, Johnson KR, Wheelock MJ (May 2003). "N-cadherin-catenin complexes form prior to cleavage of the proregion and transport to the plasma membrane". The Journal of Biological Chemistry. 278 (19): 17269—17276. doi:10.1074/jbc.M211452200. PMID 12604612.
  72. Klingelhöfer J, Troyanovsky RB, Laur OY, Troyanovsky S (August 2000). "Amino-terminal domain of classic cadherins determines the specificity of the adhesive interactions". Journal of Cell Science. 113 (16): 2829—2836. doi:10.1242/jcs.113.16.2829. PMID 10910767.
  73. Kesavapany S, Lau KF, McLoughlin DM, Brownlees J, Ackerley S, Leigh PN, et al. (January 2001). "p35/cdk5 binds and phosphorylates beta-catenin and regulates beta-catenin/presenilin-1 interaction". The European Journal of Neuroscience. 13 (2): 241—247. doi:10.1046/j.1460-9568.2001.01376.x. PMID 11168528.
  74. 1 2 Lamberti C, Lin KM, Yamamoto Y, Verma U, Verma IM, Byers S, Gaynor RB (November 2001). "Regulation of beta-catenin function by the IkappaB kinases". The Journal of Biological Chemistry. 276 (45): 42276—42286. doi:10.1074/jbc.M104227200. PMID 11527961.
  75. Roe S, Koslov ER, Rimm DL (June 1998). "A mutation in alpha-catenin disrupts adhesion in clone A cells without perturbing its actin and beta-catenin binding activity". Cell Adhesion and Communication. 5 (4): 283—296. doi:10.3109/15419069809040298. PMID 9762469.
  76. Aberle H, Butz S, Stappert J, Weissig H, Kemler R, Hoschuetzky H (December 1994). "Assembly of the cadherin-catenin complex in vitro with recombinant proteins". Journal of Cell Science. 107 (12): 3655—3663. doi:10.1242/jcs.107.12.3655. PMID 7706414.
  77. Reuver SM, Garner CC (April 1998). "E-cadherin mediated cell adhesion recruits SAP97 into the cortical cytoskeleton". Journal of Cell Science. 111 (8): 1071—1080. doi:10.1242/jcs.111.8.1071. PMID 9512503.
  78. 1 2 Schroeder JA, Adriance MC, McConnell EJ, Thompson MC, Pockaj B, Gendler SJ (June 2002). "ErbB-beta-catenin complexes are associated with human infiltrating ductal breast and murine mammary tumor virus (MMTV)-Wnt-1 and MMTV-c-Neu transgenic carcinomas". The Journal of Biological Chemistry. 277 (25): 22692—22698. doi:10.1074/jbc.M201975200. PMID 11950845.
  79. Cartegni L, di Barletta MR, Barresi R, Squarzoni S, Sabatelli P, Maraldi N, et al. (December 1997). "Heart-specific localization of emerin: new insights into Emery-Dreifuss muscular dystrophy". Human Molecular Genetics. 6 (13): 2257—2264. doi:10.1093/hmg/6.13.2257. PMID 9361031.
  80. Markiewicz E, Tilgner K, Barker N, van de Wetering M, Clevers H, Dorobek M, et al. (July 2006). "The inner nuclear membrane protein emerin regulates beta-catenin activity by restricting its accumulation in the nucleus". The EMBO Journal. 25 (14): 3275—3285. doi:10.1038/sj.emboj.7601230. PMC 1523183. PMID 16858403.
  81. Mahmoodzadeh S, Eder S, Nordmeyer J, Ehler E, Huber O, Martus P, et al. (May 2006). "Estrogen receptor alpha up-regulation and redistribution in human heart failure". FASEB Journal. 20 (7): 926—934. doi:10.1096/fj.05-5148com. PMID 16675850. S2CID 2246390.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  82. Wei Y, Renard CA, Labalette C, Wu Y, Lévy L, Neuveut C, et al. (February 2003). "Identification of the LIM protein FHL2 as a coactivator of beta-catenin". The Journal of Biological Chemistry. 278 (7): 5188—5194. doi:10.1074/jbc.M207216200. PMID 12466281.
  83. Kishida S, Yamamoto H, Hino S, Ikeda S, Kishida M, Kikuchi A (June 1999). "DIX domains of Dvl and axin are necessary for protein interactions and their ability to regulate beta-catenin stability". Molecular and Cellular Biology. 19 (6): 4414—4422. doi:10.1128/mcb.19.6.4414. PMC 104400. PMID 10330181.
  84. Kanai Y, Ochiai A, Shibata T, Oyama T, Ushijima S, Akimoto S, Hirohashi S (March 1995). "c-erbB-2 gene product directly associates with beta-catenin and plakoglobin". Biochemical and Biophysical Research Communications. 208 (3): 1067—1072. doi:10.1006/bbrc.1995.1443. PMID 7702605.
  85. 1 2 Edlund S, Lee SY, Grimsby S, Zhang S, Aspenström P, Heldin CH, Landström M (February 2005). "Interaction between Smad7 and beta-catenin: importance for transforming growth factor beta-induced apoptosis". Molecular and Cellular Biology. 25 (4): 1475—1488. doi:10.1128/MCB.25.4.1475-1488.2005. PMC 548008. PMID 15684397.
  86. Grueneberg DA, Pablo L, Hu KQ, August P, Weng Z, Papkoff J (June 2003). "A functional screen in human cells identifies UBF2 as an RNA polymerase II transcription factor that enhances the beta-catenin signaling pathway". Molecular and Cellular Biology. 23 (11): 3936—3950. doi:10.1128/MCB.23.11.3936-3950.2003. PMC 155208. PMID 12748295.
  87. Behrens J, von Kries JP, Kühl M, Bruhn L, Wedlich D, Grosschedl R, Birchmeier W (August 1996). "Functional interaction of beta-catenin with the transcription factor LEF-1". Nature. 382 (6592): 638—642. Bibcode:1996Natur.382..638B. doi:10.1038/382638a0. PMID 8757136. S2CID 4369341.
  88. Labbé E, Letamendia A, Attisano L (July 2000). "Association of Smads with lymphoid enhancer binding factor 1/T cell-specific factor mediates cooperative signaling by the transforming growth factor-beta and wnt pathways". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (15): 8358—8363. Bibcode:2000PNAS...97.8358L. doi:10.1073/pnas.150152697. PMC 26952. PMID 10890911.
  89. Yamamoto M, Bharti A, Li Y, Kufe D (May 1997). "Interaction of the DF3/MUC1 breast carcinoma-associated antigen and beta-catenin in cell adhesion". The Journal of Biological Chemistry. 272 (19): 12492—12494. doi:10.1074/jbc.272.19.12492. PMID 9139698.
  90. Durum SK, Aiello FB (2003). "Interleukin-7 induces MUC1". Cancer Biology & Therapy. 2 (2): 194—195. doi:10.4161/cbt.2.2.351. PMID 12750562.
  91. Schroeder JA, Adriance MC, Thompson MC, Camenisch TD, Gendler SJ (March 2003). "MUC1 alters beta-catenin-dependent tumor formation and promotes cellular invasion". Oncogene. 22 (9): 1324—1332. doi:10.1038/sj.onc.1206291. PMID 12618757.
  92. Li Y, Kuwahara H, Ren J, Wen G, Kufe D (March 2001). "The c-Src tyrosine kinase regulates signaling of the human DF3/MUC1 carcinoma-associated antigen with GSK3 beta and beta-catenin". The Journal of Biological Chemistry. 276 (9): 6061—6064. doi:10.1074/jbc.C000754200. PMID 11152665.
  93. Ren J, Li Y, Kufe D (May 2002). "Protein kinase C delta regulates function of the DF3/MUC1 carcinoma antigen in beta-catenin signaling". The Journal of Biological Chemistry. 277 (20): 17616—17622. doi:10.1074/jbc.M200436200. PMID 11877440.
  94. Li Y, Ren J, Yu W, Li Q, Kuwahara H, Yin L, et al. (September 2001). "The epidermal growth factor receptor regulates interaction of the human DF3/MUC1 carcinoma antigen with c-Src and beta-catenin". The Journal of Biological Chemistry. 276 (38): 35239—35242. doi:10.1074/jbc.C100359200. PMID 11483589.
  95. Kennell JA, O'Leary EE, Gummow BM, Hammer GD, MacDougald OA (August 2003). "T-cell factor 4N (TCF-4N), a novel isoform of mouse TCF-4, synergizes with beta-catenin to coactivate C/EBPalpha and steroidogenic factor 1 transcription factors". Molecular and Cellular Biology. 23 (15): 5366—5375. doi:10.1128/MCB.23.15.5366-5375.2003. PMC 165725. PMID 12861022.
  96. Mizusaki H, Kawabe K, Mukai T, Ariyoshi E, Kasahara M, Yoshioka H, et al. (April 2003). "Dax-1 (dosage-sensitive sex reversal-adrenal hypoplasia congenita critical region on the X chromosome, gene 1) gene transcription is regulated by wnt4 in the female developing gonad". Molecular Endocrinology. 17 (4): 507—519. doi:10.1210/me.2002-0362. PMID 12554773.
  97. Ge X, Jin Q, Zhang F, Yan T, Zhai Q (January 2009). "PCAF acetylates {beta}-catenin and improves its stability". Molecular Biology of the Cell. 20 (1): 419—427. doi:10.1091/mbc.E08-08-0792. PMC 2613091. PMID 18987336.
  98. Behrens J (October 2008). "One hit, two outcomes for VHL-mediated tumorigenesis". Nature Cell Biology. 10 (10): 1127—1128. doi:10.1038/ncb1008-1127. PMID 18830218. S2CID 36184371.
  99. Wadham C, Gamble JR, Vadas MA, Khew-Goodall Y (June 2003). "The protein tyrosine phosphatase Pez is a major phosphatase of adherens junctions and dephosphorylates beta-catenin". Molecular Biology of the Cell. 14 (6): 2520—2529. doi:10.1091/mbc.E02-09-0577. PMC 194899. PMID 12808048.
  100. Aicher B, Lerch MM, Müller T, Schilling J, Ullrich A (August 1997). "Cellular redistribution of protein tyrosine phosphatases LAR and PTPsigma by inducible proteolytic processing". The Journal of Cell Biology. 138 (3): 681—696. doi:10.1083/jcb.138.3.681. PMC 2141638. PMID 9245795.
  101. Fuchs M, Müller T, Lerch MM, Ullrich A (July 1996). "Association of human protein-tyrosine phosphatase kappa with members of the armadillo family". The Journal of Biological Chemistry. 271 (28): 16712—16719. doi:10.1074/jbc.271.28.16712. PMID 8663237.
  102. Besco JA, Hooft van Huijsduijnen R, Frostholm A, Rotter A (October 2006). "Intracellular substrates of brain-enriched receptor protein tyrosine phosphatase rho (RPTPrho/PTPRT)". Brain Research. 1116 (1): 50—57. doi:10.1016/j.brainres.2006.07.122. PMID 16973135. S2CID 23343123.
  103. Wang B, Kishihara K, Zhang D, Hara H, Nomoto K (February 1997). "Molecular cloning and characterization of a novel human receptor protein tyrosine phosphatase gene, hPTP-J: down-regulation of gene expression by PMA and calcium ionophore in Jurkat T lymphoma cells". Biochemical and Biophysical Research Communications. 231 (1): 77—81. doi:10.1006/bbrc.1997.6004. PMID 9070223.
  104. Yan HX, He YQ, Dong H, Zhang P, Zeng JZ, Cao HF, et al. (December 2002). "Physical and functional interaction between receptor-like protein tyrosine phosphatase PCP-2 and beta-catenin". Biochemistry. 41 (52): 15854—15860. doi:10.1021/bi026095u. PMID 12501215.
  105. He Y, Yan H, Dong H, Zhang P, Tang L, Qiu X, et al. (April 2005). "Structural basis of interaction between protein tyrosine phosphatase PCP-2 and beta-catenin". Science in China Series C: Life Sciences. 48 (2): 163—167. doi:10.1007/bf02879669. PMID 15986889. S2CID 20799629.
  106. Tesco G, Kim TW, Diehlmann A, Beyreuther K, Tanzi RE (December 1998). "Abrogation of the presenilin 1/beta-catenin interaction and preservation of the heterodimeric presenilin 1 complex following caspase activation". The Journal of Biological Chemistry. 273 (51): 33909—33914. doi:10.1074/jbc.273.51.33909. PMID 9852041.
  107. Kang DE, Soriano S, Frosch MP, Collins T, Naruse S, Sisodia SS, et al. (June 1999). "Presenilin 1 facilitates the constitutive turnover of beta-catenin: differential activity of Alzheimer's disease-linked PS1 mutants in the beta-catenin-signaling pathway". The Journal of Neuroscience. 19 (11): 4229—4237. doi:10.1523/JNEUROSCI.19-11-04229.1999. PMC 6782616. PMID 10341227.
  108. Murayama M, Tanaka S, Palacino J, Murayama O, Honda T, Sun X, et al. (August 1998). "Direct association of presenilin-1 with beta-catenin". FEBS Letters. 433 (1—2): 73—77. doi:10.1016/S0014-5793(98)00886-2. PMID 9738936. S2CID 85416623.
  109. Puppo F, Thomé V, Lhoumeau AC, Cibois M, Gangar A, Lembo F, et al. (January 2011). "Protein tyrosine kinase 7 has a conserved role in Wnt/β-catenin canonical signalling". EMBO Reports. 12 (1): 43—49. doi:10.1038/embor.2010.185. PMC 3024124. PMID 21132015.
  110. Bauer A, Huber O, Kemler R (December 1998). "Pontin52, an interaction partner of beta-catenin, binds to the TATA box binding protein". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95 (25): 14787—14792. Bibcode:1998PNAS...9514787B. doi:10.1073/pnas.95.25.14787. PMC 24527. PMID 9843967.
  111. Barker N, Hurlstone A, Musisi H, Miles A, Bienz M, Clevers H (September 2001). "The chromatin remodelling factor Brg-1 interacts with beta-catenin to promote target gene activation". The EMBO Journal. 20 (17): 4935—4943. doi:10.1093/emboj/20.17.4935. PMC 125268. PMID 11532957.
  112. Taya S, Yamamoto T, Kanai-Azuma M, Wood SA, Kaibuchi K (December 1999). "The deubiquitinating enzyme Fam interacts with and stabilizes beta-catenin". Genes to Cells. 4 (12): 757—767. doi:10.1046/j.1365-2443.1999.00297.x. PMID 10620020. S2CID 85747886.
  113. Lewalle JM, Bajou K, Desreux J, Mareel M, Dejana E, Noël A, Foidart JM (December 1997). "Alteration of interendothelial adherens junctions following tumor cell-endothelial cell interaction in vitro". Experimental Cell Research. 237 (2): 347—356. doi:10.1006/excr.1997.3799. hdl:2268/61990. PMID 9434630.
  114. Shasby DM, Ries DR, Shasby SS, Winter MC (June 2002). "Histamine stimulates phosphorylation of adherens junction proteins and alters their link to vimentin". American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology. 282 (6): L1330—L1338. CiteSeerX 10.1.1.1000.5266. doi:10.1152/ajplung.00329.2001. PMID 12003790.
  115. Sinn HW, Balsamo J, Lilien J, Lin JJ (September 2002). "Localization of the novel Xin protein to the adherens junction complex in cardiac and skeletal muscle during development". Developmental Dynamics. 225 (1): 1—13. doi:10.1002/dvdy.10131. PMID 12203715. S2CID 23393425.