Липоксигеназы (Lnhktvniyug[d)

15-липоксигеназа
15-липоксигеназа кролика (синий) с ингибитором (жёлтый) в активном центре
Обозначения
Символы	ALOX15
Entrez Gene	246
HGNC	433
PDB	1LOX
Другие данные
Шифр КФ	1.13.11.33
Информация в Викиданных ?

Липоксигеназы (англ. Lipoxygenases) — железо-содержащие ферменты, катализирующие реакцию диоксигенации (присоединение двух атомов кислорода) к полиненасыщенным жирным кислотам. Различные типы липоксигеназ найдены в растениях, животных и грибах. Они вовлечены в различные клеточные функции.

Общий вид катализируемой реакции:

жирная кислота + O₂ = гидропероксид жирной кислоты

Классификация

Шифр КФ	Фермент	полное название	реакция
КФ 1.13.11.12	липоксигеназа	(линолеат:кислород 13-оксидоредуктаза)	линолеат + O2 = (9Z,11E,13S)-13-гидропероксиоктадека-9,11-диеноат
КФ 1.13.11.31	Арахидонат-12-липоксигеназа	(арахидонат:кислород 12-оксидоредуктаза)	арахидонат + O2 = (5Z,8Z,10E,12S,14Z)-12-гидропероксиикоза-5,8,10,14-тетраеноат
КФ 1.13.11.33	арахидонат 15-липоксигеназа	(арахидонат:кислород 15-оксидоредуктаза)	арахидонат + O2 = (5Z,8Z,11Z,13E,15S)-15-гидропероксиикоза-5,8,11,13-тетраеноат
КФ 1.13.11.34	арахидонат 5-липоксигеназа	(арахидонат:кислород 5-оксидоредуктаза)	арахидонат + O2 = лейкотриен A4 + H2
КФ 1.13.11.40	арахидонат 8-липоксигеназа	(арахидонат:кислород 8-оксидоредуктаза)	арахидонат + O2 = (5Z,8R,9E,11Z,14Z)-8-гидропероксиикоза-5,9,11,14-тетраеноат

Липоксигеназы, действующие на арахидоновую кислоту, классифицируются по номеру атома углерода, который окисляется данным ферментом. Например, 15-липоксигеназа окисляет арахидоновую кислоту по 15-му атому, а 12/15-липоксигеназа способна окислить арахидонат по 12-му или 15-му атому.

Структура

Кристаллическая структура липоксигеназы известна для фермента из соевых бобов (одного из наиболее распространённых источников фермента) и для липоксигеназы кролика. Липоксигеназа состоит из двух доменов: N-концевого и более крупного C-концевого, в котором расположен активный центр фермента. Протеолитическое разделение доменов приводит к потере каталитической активности. В активном центре железо закреплено координационными связями с Nε атомом гистидина и кислородом C-концевой карбоксильной группой.

Литература

• AP K., Kulkarni A. P. Lipoxygenase--a versatile biocatalyst for biotransformation of endobiotics and xenobiotics, Lipoxygenase — a versatile biocatalyst for biotransformation of endobiotics and xenobiotics (англ.) // Cellular and Molecular Life Sciences — Birkhäuser, Springer Science+Business Media, 2001. — Vol. 58, Iss. 12-13. — P. 1805—1825. — ISSN 1420-9071; 1420-682X — doi:10.1007/PL00000820 — PMID:11766881
• MJ N., SP S., Nelson M. J., Seitz S. P. The structure and function of lipoxygenase (англ.) // Current Opinion in Structural Biology — Elsevier BV, 1994. — Vol. 4, Iss. 6. — P. 878—884. — ISSN 0959-440X; 1879-033X — doi:10.1016/0959-440X(94)90270-4 — PMID:7712291

Ссылки

• [www.xumuk.ru/encyklopedia/2338.html Липоксигеназы]