Когезин (Tkiy[nu)

Перейти к навигации Перейти к поиску
Диаграмма когезина с указанием четырёх составляющих его белковых субъединиц.

Когези́н — это мультибелковый комплекс, который регулирует процесс разделения сестринских хроматид в ходе деления клетки (как мейоза, так и митоза).

Когезин представляет собой белковый комплекс, который играет ключевую роль в репарации ДНК путём гомологичной рекомбинации, а также в когезии и сегрегации хромосом во время клеточного деления.


Когезин был отдельно открыт в почкующихся дрожжах (Saccharomyces cerevisiae) Дугласом Кошландом[1] и Кимом Нэсмитом в 1997 году[2].

Структура

[править | править код]
Модели структуры SMC и когезина.

Когезин является мультибелковым комплексом и состоит из четырёх составляющих его субъединиц: SMC1, SMC3, SCC1 или RAD21, SCC3 (SA1 или SA2)[3]. SMC1 и SMC3 являются членами семейства белков структурного поддержания хромосом (SMC-белки). SMC-белки имеют две главные характеристики: АТФазную активность домена, образующегося при взаимодействии C-конца и N-конца белка и петлеобразную зону, позволяющую димеризацию SMC. Домен АТФазы и петля соединяются между собой через длинную антипараллельную «спираль из спиралей» (двуспиральную область). Общая структура димера имеет центральную петлю, окружённую АТФазами. В присутствии АТФ два домена АТФазы могут связываться, формируя структуру кольца. Гидролиз АТФ может вызвать открывание или закрывание кольца.

N-концевой домен RAD21 содержит две α-спирали, которые образуют трёхспиральный пучок со спиралью SMC3[4]. Центральная область RAD21 считается в основном неструктурированной, но содержит несколько сайтов связывания для регуляторов когезина. Сюда входит сайт связывания для SA1 или SA2[5], мотивы узнавания для расщепления сепаразой[6] и область, конкурентно связанная с PDS5A, PDS5B или NIPBL[7][8][9]. С-концевой домен RAD21 образует крылатую спираль, которая связывает два β-листа в головном домене SMC1[10].

SCC1 и SCC3 соединяют АТФазные домены SMC1 и SMC3, стабилизируя структуру кольца. N- и C-концы SCC1 соединяются с SMC1 и SMC3. Когда SCC1 соединяется с белком SMC, SCC3 также может присоединиться, соединяясь с С-концевым участком SCC1. Когда SCC1 соединяется и с SMC1, и с SMC3, комплекс когезина формирует закрытую форму кольца. Если же он соединяется только с одним из белков SMC, то образуется структура открытого кольца. Недавно было обнаружено, что кольца когезина могут димеризироваться, образуя структуру из двух колец, скреплённых частью SCC3 в форме наручников, причём в каждом кольце проходит нить ДНК[11].

В то время как имеются структуры многих субъединиц и их интерфейсов, структура всего комплекса когезина не была раскрыта. Наши знания о конформации когезина в основном получены с помощью электронной микроскопии. Эти исследования позволили обнаружить когезин в многочисленных конформациях, включая кольца, вытянутые стержни и совсем недавно — в свёрнутой конформации. Неизвестно, какая из конформаций преобладает внутри клетки и не индуцируются ли некоторые из них при подготовке образца[12].

Функции

[править | править код]

У кольца когезина есть три функции:

  • Используется для удержания сестринских хроматид, соединёнными друг с другом в течение метафазы, гарантируя их соединение в процессе митоза (мейоза). После разделения две хроматиды движутся к противоположным полюсам клетки. Без когезина клетка не смогла бы контролировать изоляцию сестринских хроматид. Без когезина клетка не смогла бы контролировать сегрегацию (разделение) сестринских хроматид, поскольку не было бы возможности убедиться, что веретено деления, прикреплённое к каждой сестринской хроматиде, принадлежит к другому полюсу[13][14]. Вместе с когезином этот процесс регулируют и другие белки. Это PDS5A, PDS5B, NIPBL и ESCO1 в клетках млекопитающих[14].
  • Облегчает присоединение веретена деления к хромосомам. Этот процесс тесно связано с правильной сегрегацией (разделения) сестринских хроматид к двум полюсам веретена. Дисрегуляция этого процесса приводит к преждевременному разделению хромосом и образованию мультиполярных веретён[15][16]. В процессе сборки с когезином связаны белки Шугошин 1 (англ. Shugoshin 1 или SGO1), Rae1 и NuMA[17][18].
  • Облегчает восстановление ДНК путём рекомбинации. Участвует в восстановлении двунитевых разрывов ДНК посредством гомологичной рекомбинации, когда сестринская хроматида используется в качестве шаблона для восстановления последовательности[19].
  • Недавно было обнаружено множество новых функций когезина в различных клеточных процессах. Было показано, что когезин отвечает за регуляцию транскрипции, репарацию двунитевых разрывов ДНК, конденсацию хромосом, спаривание гомологичных хромосом во время мейоза I, моноориентацию сестринских кинетохоров во время мейоза I, негомологичное сцепление центромер, архитектуру и перестройку хромосом, репликацию ДНК и т.д. [20].

Диссоциация сцепления сестринских хроматид

[править | править код]
Схема, показывающая сцепление сестринских хроматид, закреплённых на микротрубочках веретена через их кинетохоры.

Комплекс, стимулирующий анафазу, связанный с Cdc20 (APC/C-cdc20), помечает секурин (ингибитор анафазы) для деградации протеасомой. Секурин расщепляется в анафазе после деградации, опосредованной APC/C-cdc20, и заставляет сепаразу (протеазу, ингибируемую ассоциацией с секурином) расщеплять субъединицу клейзина. Альфа-клейзин связан с комплексом когезина, связывая вместе SMC3 и SMC1, при этом конкретный клейзин варьируется между митозом и мейозом (Scc1 и Rec8 соответственно), и его расщепление в конечном итоге приводит к удалению когезина из хромосом[21].

Диссоциация когезии (сцепления или сплочённости) сестринских хроматид определяет наступление анафазы, в результате чего на каждом полюсе клетки (телофаза) образуются два набора одинаковых хромосом. Затем две дочерние клетки разделяются, и в каждой из них начинается новый виток клеточного цикла, на стадии G0. Когда клетки готовы к делению, потому что их размер достаточно велик или потому что они получают соответствующий стимул[22], они активируют механизм для вступления в стадию G1 клеточного цикла и дублируют большинство органелл в S-фазе (синтеза), включая свою центросому. Поэтому, когда процесс клеточного деления завершится, каждая дочерняя клетка получит полный набор органелл. В то же время во время S-фазы все клетки должны очень точно продублировать свою ДНК — этот процесс называется репликацией ДНК. После завершения репликации ДНК у эукариот молекула ДНК уплотняется и конденсируется, образуя митотические хромосомы, каждая из которых состоит из двух сестринских хроматид, удерживающихся вместе за счёт установления когезии (сцепления) между ними; каждая хроматида представляет собой законченную молекулу ДНК, прикреплённую с помощью микротрубочек к одной из двух центросом делящейся клетки, расположенных на противоположных полюсах клетки. Чтобы избежать преждевременного разделения сестринских хроматид, APC/C поддерживается в неактивном состоянии, связываясь с различными молекулами, которые являются частью сложного механизма, называемого контрольной точкой сборки веретена.

Механизм действия

[править | править код]

Сейчас ещё не очень понятно, как кольца когезина сплачивают (т.н. ассоциация) сестринские хроматиды. Предполагают два возможных варианта:

  1. Части когезина присоединяются к каждой хроматиде и формируют мост между двумя из них.
  2. После образования у когезина структуры кольца появляется возможность заключать хроматиды в эти кольца.

По современным данным, второй вариант более вероятен. Белки, которые необходимы для когезии (сцепления или сплочённости) сестринских хроматид, такие как Smc3 и Scc1, не регулируют образование ковалентных связей между когезином и ДНК, показывая, что взаимодействия с ДНК не достаточно для процесса когезии[11]. В дополнение к этому, разрушение структуры кольца в когезине через расщепление Smc3 или Scc1 вызывает преждевременную сегрегацию (разделение) сестринских хроматид in vivo[23]. Это показывает, что образование кольца когезина важно для выполнения его функций.

В ранних исследованиях предлагались различные способы захвата ДНК когезином[24], в том числе в виде мономера, удерживающего оба гомолога вместе, и модель «наручников»[24], когда два переплетающихся комплекса когезина удерживают по одной сестринской хроматиде. Хотя некоторые исследования поддерживают идею модели «наручников», эта модель не согласуется с рядом экспериментальных наблюдений[25], и обычно считается, что хроматин захватывается как мономер.

До сих пор ещё не известно, сколько колец когезина требуется для удержания сестринских хроматид вместе. По одной из версий, одно кольцо окружает хроматиды. Другая версия допускает образование димера, где каждое кольцо окружает одну сестринскую хроматиду. Эти два кольца соединены друг с другом через мост, который удерживает две хроматиды вместе.

Топология и структура этих субъединиц лучше всего охарактеризована у почкующихся дрожжей[26][27], но сохранение последовательности этих белков, а также биохимические и электронно-микроскопические наблюдения позволяют предположить, что когезиновые комплексы у других видов очень похожи по своей структуре, [1].

Комплекс когезии образуется на начальных этапах S-фазы. Комплексы взаимодействуют с хромосомами перед началом репликации ДНК. Когда клетка начинает дупликацию ДНК, кольца когезина закрываются и соединяют сестринские хроматиды вместе[11]. Комплексы когезина обязательно должны присутствовать в течение S-фазы для того, чтобы когезия имела место. Однако непонятно, как когезин прикрепляется к хромосомам в течение G1-фазы. Сейчас существуют две гипотезы:

  1. АТФазы белков SMC взаимодействуют с ДНК, и это взаимодействие опосредует присоединение колец когезина к хромосомам.
  2. Некоторые дополнительные белки помогают процессу рекрутирования. Например, Scc2 и Scc4 необходимы для рекрутирования когезина в почкующихся дрожжах.

Локализация когезиновых колец

[править | править код]

Считается, что связывание когезина вдоль хромосомной ДНК является динамическим, и его расположение меняется в зависимости от транскрипции гена, специфической последовательности ДНК и присутствия хромосомно-ассоциированных белков. Существует три возможных сценария:

  1. На расположение когезина влияет ориентация соседних генов, и он чаще всего располагается в областях конвергентной транскрипции. Ориентация генов зависит от направления транскрипции и может быть трёх типов: «голова к голове», «голова к хвосту» и «хвост к хвосту». Конфигурация «хвост к хвосту» приводит к сближению транскрипционных механизмов. Одна из гипотез гласит, что РНК-полимераза «толкает» когезин вдоль ДНК, заставляя его двигаться в направлении РНК-полимеразы. Изменение транскрипции генов меняет расположение когезина, что указывает на то, что локализация когезина может зависеть от транскрипции[28].
  2. В другой модели экструзия (проталкивание) хроматиновых петель стимулируется суперспирализацией, посредством генерируемой транскрипцией, обеспечивающая также быструю релокализацию когезина и рост петель с разумной скоростью и в правильном направлении. Кроме того, механизм экструзии петель под действием суперспирализации согласуется с более ранними объяснениями, согласно которым топологично-ассоциированные домены (TAD), фланкированные конвергентными сайтами связывания CTCF, образуют более стабильные хроматиновые петли, чем TAD, фланкированные дивергентными сайтами связывания CTCF. В этой модели суперскручивание также стимулирует контакты энхансер-промотор, и предполагается, что транскрипция мРНК посылает первую волну суперспирализации, которая может активировать транскрипцию мРНК в данном TAD[29].
  3. Несколько колец когезина обнаружены в хромосомных рукавах, имеющих AT-богатые последовательности ДНК, что указывает на то, что последовательность ДНК может быть независимым фактором связывания когезина[28].
  4. Когезиновые кольца, особенно у почкующихся дрожжей, также расположены в области, окружающей центромеру[28]. Это можно объяснить двумя гипотезами: наличием повторяющейся гетерохроматической ДНК в центромерах и присутствием ассоциированных с хромосомой белков. Например, у Schizosaccharomyces pombe есть несколько копий специфической гетерохроматической ДНК, участие которой в когезионном связывании доказано. У почкующихся дрожжей нет повторяющихся последовательностей, и поэтому для когезионного связывания требуется другой механизм. Есть основания полагать, что связывание когезина с центромерной областью почкующихся дрожжей зависит от ассоциированных с хромосомой белков кинетохора, которые опосредуют ассоциацию когезина с перицентрическими областями (кинетохор является усилителем перицентрического связывания когезина)[30].

Роль в механизмах дифференцировки

[править | править код]

Когезин представляет собой мультибелковый комплекс, управляющий трехмёрной структурой хроматина[31][32]. Предполагается что факторы плюрипотентности совместно с белковыми комплексами, такими как когезин и медиатор[англ.] (мультибелковый комплекс, функционирующий как транскрипционный коактиватор [33]) совместно с CCCTC связывающим фактором, транскрипционным репрессором CTCF[англ.][34][35] управляют формированием уникальной трехмерной структуры генома[31], способствующей индукции плюрипотентности и ее стабилизации [36], а также предопределяют направление процессов дифференцировки[37]. Так, нокдаун с помощью интерферирующей РНКi гена SMC1 кодирующего один из белков когезина (необходимого для образования внутрихромосомной петли сближающей промотор гена с последующим энхансером (что необходимо для активации эндогенных генов плюрипотентности[38]), делает невозможным достижение плюрипотентности[39].

Участие в мейозе

[править | править код]

Когезиновые белки SMC1β, SMC3, REC8 и STAG3 участвуют в когезии (сцеплении) сестринских хроматид на протяжении всего мейотического процесса в ооцитах человека[40]. Белки SMC1β, REC8 и STAG3 являются когезинами, специфичными для мейоза.

Белок STAG3, по-видимому, необходим для мейоза женских половых клеток. Гомозиготная мутация со сдвигом рамки в гене STAG3 была выявлена в большой кровосмесительной семье с преждевременной недостаточностью яичников[41]. Кроме того, самки мышей, дефицитные по STAG3, стерильны, а их эмбриональные яйцеклетки останавливаются делиться на ранней профазе 1.

Эволюция

[править | править код]

В ходе эволюции структура и функции когезинов проявляют высокую консервативность. SMC-белки встречаются у прокариот и также являются эволюционно консервативными[42]. Спирали SMC1 и SMC3 являются консервативными, а расхождения в аминокислотах составляют менее 0,5 %[43].

Название Saccharomyces cerevisiae Schizosaccharomyces pombe Drosophila Позвоночные
Smc1 Smc1 Psm1 DmSmc1 Smc1
Smc3 Smc3 Psm3 DmSmc3 Smc3
Scc1 Mcd1/Pds3 Rad21 DmRad21 Rad21
Scc3 Scc3 Psc3 DmSA SA1 and SA2

Клиническое значение

[править | править код]

Термин «когезинопатия» используется для описания патологических состояний, затрагивающих когезиновый комплекс[44][45][46].

К таким состояниям относятся:

См. также

[править | править код]

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ Guacci, V; Koshland, D; Strunnikov, A (3 October 1997). "A direct link between sister chromatid cohesion and chromosome condensation revealed through the analysis of MCD1 in S. cerevisiae". Cell. 91 (1): 47—57. doi:10.1016/s0092-8674(01)80008-8. PMC 2670185. PMID 9335334.
  2. ↑ Michaelis, C; Ciosk, R; Nasmyth, K (3 October 1997). "Cohesins: chromosomal proteins that prevent premature separation of sister chromatids". Cell. 91 (1): 35—45. doi:10.1016/s0092-8674(01)80007-6. PMID 9335333. S2CID 18572651.
  3. ↑ Losada A, Hirano M, Hirano T (1998). "Identification of Xenopus SMC protein complexes required for sister chromatid cohesion". Genes Dev. 12 (13): 1986—1997. doi:10.1101/gad.12.13.1986. PMC 316973. PMID 9649503.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  4. ↑ Gligoris, TG; Scheinost, JC; Bürmann, F; Petela, N; Chan, KL; Uluocak, P; Beckouët, F; Gruber, S; Nasmyth, K; Löwe, J (21 November 2014). "Closing the cohesin ring: structure and function of its Smc3-kleisin interface". Science. 346 (6212): 963—7. Bibcode:2014Sci...346..963G. doi:10.1126/science.1256917. PMC 4300515. PMID 25414305.
  5. ↑ Hara, K; Zheng, G; Qu, Q; Liu, H; Ouyang, Z; Chen, Z; Tomchick, DR; Yu, H (October 2014). "Structure of cohesin subcomplex pinpoints direct shugoshin-Wapl antagonism in centromeric cohesion". Nature Structural & Molecular Biology. 21 (10): 864—70. doi:10.1038/nsmb.2880. PMC 4190070. PMID 25173175.
  6. ↑ Uhlmann, F; Lottspeich, F; Nasmyth, K (1 July 1999). "Sister-chromatid separation at anaphase onset is promoted by cleavage of the cohesin subunit Scc1". Nature. 400 (6739): 37—42. Bibcode:1999Natur.400...37U. doi:10.1038/21831. PMID 10403247. S2CID 4354549.
  7. ↑ Petela, NJ; Gligoris, TG; Metson, J; Lee, BG; Voulgaris, M; Hu, B; Kikuchi, S; Chapard, C; Chen, W; Rajendra, E; Srinivisan, M; Yu, H; Löwe, J; Nasmyth, KA (21 June 2018). "Scc2 Is a Potent Activator of Cohesin's ATPase that Promotes Loading by Binding Scc1 without Pds5". Molecular Cell. 70 (6): 1134—1148.e7. doi:10.1016/j.molcel.2018.05.022. PMC 6028919. PMID 29932904.
  8. ↑ Kikuchi, S; Borek, DM; Otwinowski, Z; Tomchick, DR; Yu, H (1 November 2016). "Crystal structure of the cohesin loader Scc2 and insight into cohesinopathy". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 113 (44): 12444—12449. Bibcode:2016PNAS..11312444K. doi:10.1073/pnas.1611333113. PMC 5098657. PMID 27791135.
  9. ↑ Muir, KW; Kschonsak, M; Li, Y; Metz, J; Haering, CH; Panne, D (8 March 2016). "Structure of the Pds5-Scc1 Complex and Implications for Cohesin Function". Cell Reports. 14 (9): 2116—2126. doi:10.1016/j.celrep.2016.01.078. PMID 26923589.
  10. ↑ Haering, CH; Schoffnegger, D; Nishino, T; Helmhart, W; Nasmyth, K; Löwe, J (24 September 2004). "Structure and stability of cohesin's Smc1-kleisin interaction" (PDF). Molecular Cell. 15 (6): 951—64. doi:10.1016/j.molcel.2004.08.030. PMID 15383284. Архивировано (PDF) 26 ноября 2023. Дата обращения: 19 декабря 2023.
  11. ↑ 1 2 3 Gruber S, Haering CH, Nasmyth K (March 2003). "Chromosomal cohesin forms a ring". Cell. 112 (6): 765—77. doi:10.1016/S0092-8674(03)00162-4. PMID 12654244.
  12. ↑ Yatskevich, S; Rhodes, J; Nasmyth, K (3 December 2019). "Organization of Chromosomal DNA by SMC Complexes". Annual Review of Genetics. 53: 445—482. doi:10.1146/annurev-genet-112618-043633. PMID 31577909. S2CID 203653572.
  13. ↑ Nasmyth, Kim; Haering, Christian H. (2009). "Cohesin: its roles and mechanisms". Annual Review of Genetics. 43: 525—558. doi:10.1146/annurev-genet-102108-134233. ISSN 1545-2948. PMID 19886810. Архивировано 2 сентября 2023. Дата обращения: 19 декабря 2023.
  14. ↑ 1 2 Brooker, Amanda S. The roles of cohesins in mitosis, meiosis, and human health and disease // Cell Cycle Control / Amanda S. Brooker, Karen M. Berkowitz. — 2014. — Vol. 1170. — P. 229–266. — ISBN 978-1-4939-0887-5. — doi:10.1007/978-1-4939-0888-2_11.
  15. ↑ Wong, Richard W.; Blobel, Günter (2008-10-07). "Cohesin subunit SMC1 associates with mitotic microtubules at the spindle pole". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 105 (40): 15441—15445. Bibcode:2008PNAS..10515441W. doi:10.1073/pnas.0807660105. ISSN 1091-6490. PMC 2557025. PMID 18832153.
  16. ↑ McNally, Karen P.; Beath, Elizabeth A.; Danlasky, Brennan M.; Barroso, Consuelo; Gong, Ting; Li, Wenzhe; Martinez-Perez, Enrique; McNally, Francis J. (October 2022). "Cohesin is required for meiotic spindle assembly independent of its role in cohesion in C. elegans". PLOS Genetics. 18 (10): e1010136. doi:10.1371/journal.pgen.1010136. ISSN 1553-7404. PMC 9632809. PMID 36279281.
  17. ↑ McGuinness, Barry E.; Hirota, Toru; Kudo, Nobuaki R.; Peters, Jan-Michael; Nasmyth, Kim (March 2005). "Shugoshin prevents dissociation of cohesin from centromeres during mitosis in vertebrate cells". PLOS Biology. 3 (3): e86. doi:10.1371/journal.pbio.0030086. ISSN 1545-7885. PMC 1054882. PMID 15737064.
  18. ↑ Kong, Xiangduo; Ball, Alexander R.; Sonoda, Eiichiro; Feng, Jie; Takeda, Shunichi; Fukagawa, Tatsuo; Yen, Tim J.; Yokomori, Kyoko (March 2009). "Cohesin associates with spindle poles in a mitosis-specific manner and functions in spindle assembly in vertebrate cells". Molecular Biology of the Cell. 20 (5): 1289—1301. doi:10.1091/mbc.e08-04-0419. ISSN 1939-4586. PMC 2649254. PMID 19116315.
  19. ↑ Litwin, Ireneusz; Pilarczyk, Ewa; Wysocki, Robert (2018-11-28). "The Emerging Role of Cohesin in the DNA Damage Response". Genes. 9 (12): 581. doi:10.3390/genes9120581. ISSN 2073-4425. PMC 6316000. PMID 30487431.
  20. ↑ Mehta GD, Kumar R, Srivastava S, Ghosh SK (August 2013). "Cohesin: functions beyond sister chromatid cohesion". FEBS Letters. 587 (15): 2299—312. doi:10.1016/j.febslet.2013.06.035. PMID 23831059. S2CID 39397443.
  21. ↑ Mehta GD, Rizvi SM, Ghosh SK (August 2012). "Cohesin: a guardian of genome integrity". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1823 (8): 1324—42. doi:10.1016/j.bbamcr.2012.05.027. PMID 22677545.
  22. ↑ Conlon I, Raff M (January 1999). "Size control in animal development". Cell. 96 (2): 235—44. doi:10.1016/S0092-8674(00)80563-2. PMID 9988218.
  23. ↑ Peters JM, Tedeschi A, Schmitz J (November 2008). "The cohesin complex and its roles in chromosome biology". Genes & Development. 22 (22): 3089—114. doi:10.1101/gad.1724308. PMID 19056890.
  24. ↑ 1 2 Zhang N, Kuznetsov SG, Sharan SK, Li K, Rao PH, Pati D (December 2008). "A handcuff model for the cohesin complex". The Journal of Cell Biology. 183 (6): 1019—31. doi:10.1083/jcb.200801157. PMC 2600748. PMID 19075111.
  25. ↑ Nasmyth K (October 2011). "Cohesin: a catenase with separate entry and exit gates?". Nature Cell Biology. 13 (10): 1170—7. doi:10.1038/ncb2349. PMID 21968990. S2CID 25382204.
  26. ↑ Haering, CH; Löwe, J; Hochwagen, A; Nasmyth, K (April 2002). "Molecular architecture of SMC proteins and the yeast cohesin complex". Molecular Cell. 9 (4): 773—88. doi:10.1016/s1097-2765(02)00515-4. PMID 11983169.
  27. ↑ Haering, CH; Farcas, AM; Arumugam, P; Metson, J; Nasmyth, K (17 July 2008). "The cohesin ring concatenates sister DNA molecules" (PDF). Nature. 454 (7202): 297—301. Bibcode:2008Natur.454..297H. doi:10.1038/nature07098. PMID 18596691. S2CID 1190883. Архивировано (PDF) 11 апреля 2024. Дата обращения: 19 декабря 2023.
  28. ↑ 1 2 3 Ross KE, Cohen-Fix O (July 2004). "Molecular biology: cohesins slip sliding away". Nature. 430 (6999): 520—1. Bibcode:2004Natur.430..520R. doi:10.1038/430520b. PMID 15282594. S2CID 52818523. Архивировано 11 марта 2022. Дата обращения: 19 декабря 2023.
  29. ↑ Racko D, Benedetti F, Dorier J, Stasiak A (13 November 2017). "Transcription-induced supercoiling as the driving force of chromatin loop extrusion during formation of TADs in interphase chromosomes". Nucleic Acids Res. 46 (4): 1648—1660. doi:10.1093/nar/gkx1123. PMC 5829651. PMID 29140466.
  30. ↑ Weber SA, Gerton JL, Polancic JE, DeRisi JL, Koshland D, Megee PC (September 2004). "The kinetochore is an enhancer of pericentric cohesin binding". PLOS Biology. 2 (9): E260. doi:10.1371/journal.pbio.0020260. PMC 490027. PMID 15309047.
  31. ↑ 1 2 Yu, M., & Ren, B. (2017). The Three-Dimensional Organization of Mammalian Genomes Архивная копия от 28 июня 2021 на Wayback Machine. Annual Review of Cell and Developmental Biology, 33 doi:10.1146/annurev-cellbio-100616-060531
  32. ↑ Laura E. DeMare, Jing Leng, Justin Cotney et al. and James P. Noonan (2013) The genomic landscape of cohesin-associated chromatin interactions. Genome Res.. 23, 1224-1234 doi:10.1101/gr.156570.113
  33. ↑ Phillips-Cremins, J. E., Michael E.G. Sauria, Amartya Sanyal, et al.(2013) Architectural protein subclasses shape 3D organization of genomes during lineage commitment. Cell, Volume 153, Issue 6, 1281-1295 doi:10.1016/j.cell.2013.04.053
  34. ↑ Bum-Kyu Lee and Vishwanath R. Iyer (2012) Genome-wide Studies of CCCTC-binding Factor (CTCF) and Cohesin Provide Insight into Chromatin Structure and Regulation. The Journal of Biological Chemistry, 287, 30906-30913. doi:10.1074/jbc.R111.324962
  35. ↑ Jian Yan, Martin Enge, Thomas Whitington, et al. & Jussi Taipale.( 2013) Transcription Factor Binding in Human Cells Occurs in Dense Clusters Formed around Cohesin Anchor Sites. Cell,; 154 (4): 801-813 doi:10.1016/j.cell.2013.07.034
  36. ↑ Elzo de Wit, Britta A. M. Bouwman, Yun Zhu, et al. & Wouter de Laat (2013) The pluripotent genome in three dimensions is shaped around pluripotency factors. Nature doi:10.1038/nature12420
  37. ↑ Rubin A.J. et al., & Khavari P.A. (2017). Lineage-specific dynamic and pre-established enhancer–promoter contacts cooperate in terminal differentiation, Nature Genetics, doi:10.1038/ng.3935
  38. ↑ Li, M., & Belmonte, J. C. I. (2017). Ground rules of the pluripotency gene regulatory network. Nature Reviews Genetics. 18(3), 180-191 doi:10.1038/nrg.2016.156
  39. ↑ He Zhang, Weiwei Jiao, Lin Sun, et al. (2013) Intrachromosomal Looping Is Required for Activation of Endogenous Pluripotency Genes during Reprogramming. Cell Stem Cell, 13(1), 30-35 doi:10.1016/j.stem.2013.05.012
  40. ↑ Garcia-Cruz R, Brieño MA, Roig I, Grossmann M, Velilla E, Pujol A, Cabero L, Pessarrodona A, Barbero JL, Garcia Caldés M (September 2010). "Dynamics of cohesin proteins REC8, STAG3, SMC1 beta and SMC3 are consistent with a role in sister chromatid cohesion during meiosis in human oocytes". Human Reproduction. 25 (9): 2316—27. doi:10.1093/humrep/deq180. PMID 20634189.
  41. ↑ Caburet S, Arboleda VA, Llano E, Overbeek PA, Barbero JL, Oka K, Harrison W, Vaiman D, Ben-Neriah Z, García-Tuñón I, Fellous M, Pendás AM, Veitia RA, Vilain E (March 2014). "Mutant cohesin in premature ovarian failure". The New England Journal of Medicine. 370 (10): 943—949. doi:10.1056/NEJMoa1309635. PMC 4068824. PMID 24597867.
  42. ↑ Harvey, Susan H.; Krien, Michael J. E.; O'Connell, Matthew J. (2002). "Structural maintenance of chromosomes (SMC) proteins, a family of conserved ATPases". Genome Biology. 3 (2): REVIEWS3003. doi:10.1186/gb-2002-3-2-reviews3003. ISSN 1474-760X. PMC 139016. PMID 11864377.
  43. ↑ White GE, Erickson HP (2009). "The coiled coils of cohesin are conserved in animals, but not in yeast". PLOS ONE. 4 (3): e4674. Bibcode:2009PLoSO...4.4674W. doi:10.1371/journal.pone.0004674. PMC 2650401. PMID 19262687.
  44. ↑ Gard S, Light W, Xiong B, Bose T, McNairn AJ, Harris B, Fleharty B, Seidel C, Brickner JH, Gerton JL (November 2009). "Cohesinopathy mutations disrupt the subnuclear organization of chromatin". The Journal of Cell Biology. 187 (4): 455—62. doi:10.1083/jcb.200906075. PMC 2779225. PMID 19948494.
  45. ↑ van der Lelij P, Chrzanowska KH, Godthelp BC, Rooimans MA, Oostra AB, Stumm M, Zdzienicka MZ, Joenje H, de Winter JP (February 2010). "Warsaw breakage syndrome, a cohesinopathy associated with mutations in the XPD helicase family member DDX11/ChlR1". American Journal of Human Genetics. 86 (2): 262—6. doi:10.1016/j.ajhg.2010.01.008. PMC 2820174. PMID 20137776.
  46. ↑ van der Lelij P, Godthelp BC, van Zon W, van Gosliga D, Oostra AB, Steltenpool J, de Groot J, Scheper RJ, Wolthuis RM, Waisfisz Q, Darroudi F, Joenje H, de Winter JP (September 2009). Warburton PE (ed.). "The cellular phenotype of Roberts syndrome fibroblasts as revealed by ectopic expression of ESCO2". PLOS ONE. 4 (9): e6936. Bibcode:2009PLoSO...4.6936V. doi:10.1371/journal.pone.0006936. PMC 2734174. PMID 19738907.
  47. ↑ Schrier S. A. et al. Causes of death and autopsy findings in a large study cohort of individuals with Cornelia de Lange syndrome and review of the literature //American Journal of Medical Genetics Part A. — 2011. — Т. 155. — №. 12. — С. 3007-3024

Дополнительная литература

[править | править код]

Ссылки

[править | править код]
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Когезин&oldid=137877629