Белковый димер (>yltkfdw ;nbyj)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/ce/Galactose-1-phosphate_uridylyltransferase_1GUP.png/220px-Galactose-1-phosphate_uridylyltransferase_1GUP.png)
В биохимии, димер — макромолекулярный комплекс, образованный двумя, как правило, не ковалентносвязаными макромолекулами, такими как белки или нуклеиновые кислоты. Белковый димер — это четвертичная структура белка.
Гомодимер образуется двумя одинаковыми молекулами (процесс гомодимеризации ). Гетеродимеры образуются двумя различными макромолекулами (процесс гетеродимеризации ).
Большинство димеров в биохимии не связаны ковалентными связями. Пример нековалентного гетеродимера — фермент обратной транскриптазы, которая состоит из двух различных аминокислотных цепей[1]. Исключением являются димеры, связанные дисульфидными мостиками, такие, как гомодимерный белок NEMO[англ.][2].
Некоторые белки содержат специализированные домены для обеспечения димеризации (димеризационные домены).
Примеры
[править | править код]- Антитела
- Рецепторные тирозинкиназы[англ.]
- Факторы транскрипции
- Мотив белка Лейциновая застёжка-молния
- Ядерные рецепторы
- Семейство белков 14-3-3
- GPCR
- G-белки димер βγ-субъединиц
- Кинезин
- Триозофосфатизомераза[англ.] (TIM)
- Алкогольдегидрогеназа
- Фактор свёртывания крови XI
- Фактор XIII[англ.]*
- Толл-подобные рецепторы
- Фибрин
- Переменные поверхностные гликопротеины[англ.] у паразита Трипаносома
Примечания
[править | править код]- ↑ Sluis-Cremer N., Hamamouch N., San Félix A., Velazquez S., Balzarini J., Camarasa M. J. Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization (англ.) // J. Med. Chem.[англ.] : journal. — 2006. — August (vol. 49, no. 16). — P. 4834—4841. — doi:10.1021/jm0604575. — PMID 16884295.
- ↑ Herscovitch M., Comb W., Ennis T., Coleman K., Yong S., Armstead B., Kalaitzidis D., Chandani S., Gilmore T. D. Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347 (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications[англ.] : journal. — 2008. — February (vol. 367, no. 1). — P. 103—108. — doi:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. — PMID 18164680. — PMC 2277332.