Аспартатаминотрансфераза (Gvhgjmgmgbnukmjguvsyjg[g)

Перейти к навигации Перейти к поиску
Аспартатаминотрансфераза
Аспартатаминотрансфераза из Escherichia coli, связанная с кофактором пиридоксальфосфатом[1].
Аспартатаминотрансфераза из Escherichia coli, связанная с кофактором пиридоксальфосфатом[1].
Идентификаторы
Шифр КФ 2.6.1.1
Номер CAS 9000-97-9
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 9000-97-9
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАт; также глутамат оксалоацетат трансаминаза) — эндогенный фермент из группы трансфераз, подгруппы аминотрансфераз (трансаминаз).

История изучения

[править | править код]

Аспартатаминотрансфераза стала первым белком, аминокислотную последовательность (т.е. первичную структуру) которого установили советские учёные[2]. Это сделали в совместной работе две лаборатории: Института молекулярной биологии АН СССР под руководством А. Е. Браунштейна и Института биоорганической химии имени М. М. Шемякина АН СССР[3] под руководством Ю. А. Овчинникова, результаты которой были опубликованы в 1972 году[4]. Ими была исследована аспартатаминотрансфераза из цитозоля сердца свиньи, которая состоит из двух идентичных субъединиц по 412 аминокислотных остатков в каждой. За раскрытие строения этого белка коллективу ученых была присуждена премия Ленинского комсомола в области науки и техники за 1975 год[5].

Катализируемая реакция

[править | править код]

Фермент катализирует превращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH3 на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является α-кетоглутарат. Реакция играет важную роль в высвобождении NH3 из аминокислот, который затем перерабатывается в цикле мочевины, так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования аргининосукцината (2-я реакция цикла). Кроме того, обратная реакция позволяет превратить аспартат в оксалоацетат. Таким образом метаболизм аспартата (а также других аминокислот, которые в процессе их катаболизма становятся оксалоацетатом) снабжает организм веществом, необходимым для процесса глюконеогенеза.

Гены

[править | править код]

У человека существует два гена, кодирующих разные изоферменты АСТ:

Значение для медицины

[править | править код]
Реакция, катализируемая аспартатаминотрансферазой
Структура аспартаттрансаминазы из митохондрий куриного сердца
Механизм реакции аспартатаминотрансферазы

Аспартатаминотрансфераза широко используется в медицинской практике для лабораторной диагностики повреждений миокарда (сердечной мышцы) и печени.

Аспартатаминотрансфераза синтезируется внутриклеточно, и в норме лишь небольшая часть этого фермента попадает в кровь. При повреждении миокарда (например, при инфаркте миокарда), печени (при гепатитах, холангите, первичном или метастатическом раке печени) в результате цитолиза (разрушения клеток) этот фермент попадает в кровь, что выявляется лабораторными методами. При циррозе печени с цитолитическим синдромом уровень АСТ чаще повышен, но в поздних стадиях цирроза (класс C по шкале Чайлд-Пью) уровни трансаминаз редко бывают повышены.

Повышение АСТ, превышающее повышение АЛТ, характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.

Нормальные показатели для человека

[править | править код]

В норме АСТ составляет 0—31 ед/л у женщин и 0—41 ед/л у мужчин.

Нормальные показатели для черепахи

[править | править код]

Нормальное содержание АСТ в крови черепахи составляет 50—130 ед/л[6].

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ PDB 1AAM; Almo S. C., Smith D. L., Danishefsky A. T., Ringe D. The structural basis for the altered substrate specificity of the R292D active site mutant of aspartate aminotransferase from E. coli (англ.) // Protein Eng. : journal. — 1994. — March (vol. 7, no. 3). — P. 405—412. — doi:10.1093/protein/7.3.405. — PMID 7909946.
  2. ↑ Филиппович Ю. Б. Белки и их роль в процессах жизнедеятельности // Книга для чтения по органической химии. Пособие для учащихся. — М.: Просвещение, 1975. — С. 216—234.
  3. ↑ Тимофеева М. Я. Молекулярной биологии институт // Большая Советская Энциклопедия. 3-е изд. / Гл. ред. А. М. Прохоров. — М.: Советская Энциклопедия, 1974. — Т. 16. Мёзия — Моршанск. — С. 457.
  4. ↑ Овчинников Ю. А., Браунштейн А. Е., Егоров Ц. А., Поляновский О. Л., Алданова Н. А., Фейгина М. Ю., Липкин В. М., Абдулаев Н. Г., Гришин Е. В., Киселев А. П., Модянов Н. Н., Носиков В. В. Полная первичная структура аспартат-аминотрансферазы // Докл. АН СССР. — 1972. — Т. 207. — С. 728—731.
  5. ↑ Королев, 1977, с. 23.
  6. ↑ Биохимический анализ крови черепах. allforpets.com.ua (5 мая 2009). Архивировано 25 ноября 2015 года.

Литература

[править | править код]
  • Королев Б. Формула творчества. Рассказы о лауреатах премии Ленинского комсомола в области науки и техники 1975 года. — М.: Молодая гвардия, 1977. — 208 с.

Ссылки

[править | править код]
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Аспартатаминотрансфераза&oldid=130059735