Энтеропептидаза (|umyjkhyhmn;g[g)
| Энтеропептидаза (энтерокиназа) | |
|---|---|
 Энтеропептидаза с ингибитором | |
| Обозначения | |
| Символы | PRSS7 |
| CAS | 9014-74-8 |
| Entrez Gene | 5651 |
| HGNC | 9490 |
| OMIM | 606635 |
| RefSeq | NM_002772 |
| UniProt | P98073 |
| Другие данные | |
| Локус | 21-я хр. , 21q21 |
 Информация в Викиданных ? | |
Энтеропептидаза (от др.-греч. ἔντερον — кишка и πεπτός — сваренный, переваренный; синоним энтерокиназа) — протеолитический фермент из группы эндопептидаз. Пептид — гидролаза.
Структура
[править | править код]Энтеропептидаза представляет собой гликопротеин с молекулярной массой около 150 000. Молекула энтеропептидазы состоит не менее чем на 35 % из углеводов и построена из двух полипептидных цепей — тяжёлой, с молекулярной массой 115 000, и лёгкой, с молекулярной массой 35 000.[1]
Секреция энтеропептидазы
[править | править код]Продуцируется клетками слизистой оболочки кишечника, в основном, в двенадцатиперстной кишке, в незначительном объёме в тощей кишке и других отделах. Секреторные гранулы энтеропептидазы располагаются в апикальной части высокопризматических мукоцитов бруннеровых желёз. Синтез энтеропептидазы осуществляется энтероцитами. Молекула энтеропептидазы состоит из гетеромеров, связанных бисульфидными связями. Её тяжёлая часть прикреплена к мембране энтероцита.[2]
Ранее считалось, что секреция энтеропептидазы происходит в либеркюновых криптах,[3] однако более поздние исследования показали, что энтеропептидаза, как и другие кишечные ферменты, располагается, в основном, в ворсинках кишечных желёз.[2]
Функции
[править | править код]Является кишечным пищеварительным ферментом. Основная функция — превращение фермента поджелудочной железы трипсиногена в трипсин за счёт расщепления связи между лизином и аргинином. В результате от молекулы трипсиногена удаляется гексапептид и формируется трёхмерная биологически активная структура трипсина. После активации трипсина энтеропептидазой начинается процесс автокатализа и уже трипсин выступает в качестве фермента, активирующего трипсиноген и другие проферменты поджелудочной железы. Энтеропептидаза функционирует как фермент в просвете тонкой кишки, в пристеночном слое слизи и на мембранах энтероцитов.
Ферментативные свойства энтеропептидазы проявляются только в щелочной среде. Кислая среда в двенадцатиперстной кишке создаёт предпосылки к нарушению пищеварения и возможна при несбалансированности процессов кислотопродукции и кислотнейтрализации и повышенной кислотности желудочного сока (что бывает при язвенной болезни).
Трипсиноген — единственный известный субстрат для энтеропептидазы.[2]
В прошлом существовало мнение о незначительной роли энтеропептидазы в пищеварительном процессе, что аргументировалось её небольшим количеством в кишке и тем, что возможен автокатализ трипсиногена без участия энтеропептидазы,[4] однако современные исследователи считают:[2]
Физиологическое значение энтерокиназы для организма очень высоко.
При её недостаточности возникают диарея, стеаторея (повышенное содержание в кале нейтрального жира, жирных кислот или их солей), кахексия и анемия, нарушение белкового обмена,[2] нарушение полостного пищеварения.[5]
Определение энтеропептидазы
[править | править код]В норме количество энтеропептидазы в соке двенадцатиперстной кишки составляет 45—337 ед./мл. Содержание энтеропептидазы в соке двенадцатиперстной кишки менее 45 ед./мл считается пониженным. Количество энтеропептидазы до 506 ед./мл считается слабым повышением, в пределах 507—1000 ед./мл — значительным повышением, выше 1000 ед./мл — резким повышением. Метод определения энтеропептидазы основан на том, что энтеропептидаза активирует трипсиноген, переводя его в трипсин. При малых количествах энтеропептидазы в активированном секрете поджелудочной железы, полученном при дуоденальном зондировании или при гастродуоденоскопии, образуются небольшое количество трипсина, которые протеолитически действуют пока слабо, но его оказывается достаточно для активирования химотрипсиногена, содержащегося в том же препарате. В связи с тем, что активность химотрипсина преобладает над активностью трипсина, то казеин в присутствии солей кальция и фосфора створаживается. При больших количествах энтеропептидазы в препарате превалирует активность трипсина и казеин переваривается без створаживания. Количество энтеропептидазы определяется путём разведения исследуемого образца и определения порций, в которых наступило полное переваривание казеина.[6]
Источники
[править | править код]- ↑ Медицинская энциклопедия. Энтерокиназа // 1. Малая медицинская энциклопедия. — М.: Медицинская энциклопедия. 1991—96 гг. 2. Первая медицинская помощь. — М.: Большая Российская Энциклопедия. 1994 г. 3. Энциклопедический словарь медицинских терминов. — М.: Советская энциклопедия. — 1982—1984 гг..
- ↑ 1 2 3 4 5 Маев И. В., Самсонов А. А. Болезни двенадцатиперстной кишки. М., МЕДпресс-информ, 2005, — 512 с. ISBN 5-98322-092-6.
- ↑ Либеркюновы крипты // Большая советская энциклопедия : [в 30 т.] / гл. ред. А. М. Прохоров. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1969—1978.
- ↑ Энтеропептидаза // Большая советская энциклопедия : [в 30 т.] / гл. ред. А. М. Прохоров. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1969—1978.
- ↑ Калинин А. В. Нарушение полостного пищеварения и его медикаментозная коррекция. Клинические перспективы в гастроэнтерологии, гепатологии. - 2001, - №3, - с. 21-25.
- ↑ Саблин О. А., Гриневич В. Б., Успенский Ю. П., Ратников В. А. Функциональная диагностика в гастроэнтерологии. С.-Пб.: 2002
 |
|---|
