Триптофановый репрессор (Mjnhmksgukfdw jyhjyvvkj)
Белок триптофанового репрессора | |
---|---|
![]() Ленточная диаграмма белка trpR | |
Идентификаторы | |
Pfam | PF01371 |
Pfam clan | CL0123 |
InterPro | IPR000831 |
SCOP | 2wrp |
SUPERFAMILY | 2wrp |
Доступные структуры белков | |
Pfam | структуры |
PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
PDBsum | 3D-модель |
![]() |
Триптофановый репрессор (или репрессор trp ) является фактором транскрипции, участвует в управлении метаболизмом аминокислот. Его лучше всего изучать на примере кишечной палочки, где он является димерным белком, который регулирует транскрипцию 5 генов в триптофановом опероне[1]. Когда аминокислота триптофан в изобилии в клетке, он связывается с белком, что вызывает конформационные изменения в белке[2] Репрессорный комплекс затем связывается со своей операторной последовательностью в генах, которую он регулирует, отключая гены.[3][4].
Один из генов, регулируемых репрессором Trp, TRpr, кодирует сам белок триптофанового репрессора. Это является одной из форм регулирования с обратной связью .
Триптофановый репрессор гомодимер 25 kD белков, который регулирует транскрипцию триптофана при биосинтезе бактерий. Существуют 5 оперонов, которые регулируются TRpr — trpEDCBA, TRpr, ArOH, Arol и ССО опероны.
Механизм
[править | править код]Когда аминокислота триптофан в изобилии в клетке, TRpr связывает 2 молекулы триптофана, который, вследствие этого, изменяет свою структуру и динамику так, что он становится способным связываться с оператором ДНК. Когда это происходит, прекращается транскрипция ДНК, подавляя продукты гена — белки, которые производят триптофан. Когда клеточные уровни триптофана снижаются, молекулы триптофанового репрессора распадаются, позволяя репрессору вернуться к своей неактивной форме.
TRpr также управляет регулированием собственного производства, с помощью регулирования гена TRpr[5].
Структуры лиганда ограниченной формы и лиганда свободной формы были определены в рентгеновской кристаллографии и NMR[англ.][6][7][8][9][10].
Оперон trp состоит из регулирующего гена, промотора, оператора, и терминатора. Оперон trp активен только тогда, когда недостаточно клеточного триптофана. Если не хватает триптофана, белок-репрессор обрывается от оператора (где репрессор, как правило, связывается) и РНК-полимераза может завершить своё чтение нити ДНК. Если РНК-полимераза достигает терминатора (в конце цепи ДНК), тогда создаётся фермент для триптофана.
Примечания
[править | править код]- ↑ Santillan M., Mackey M.C. Dynamic regulation of the tryptophan operon: A modeling study and comparison with experimental data (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2001. — Vol. 98, no. 4. — P. 1364—1369. — doi:10.1073/pnas.98.4.1364. — PMID 11171956. — PMC 29262.
- ↑ Zhang R.G., Joachimiak A., Lawson C.L., Schevitz R.W., Otwinowski Z., Sigler P.B. The crystal structure of trp aporepressor at 1.8 A shows how binding tryptophan enhances DNA affinity (англ.) // Nature : journal. — 1987. — Vol. 327, no. 6123. — P. 591—597. — doi:10.1038/327591a0. — PMID 3600756.
- ↑ Jeeves M., Evans P.D., Parslow R.A., Jaseja M., Hyde E.I. Studies of the Escherichia coli Trp repressor binding to its five operators and to variant operator sequences (англ.) // Eur. J. Biochem.[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 265, no. 3. — P. 919—928. — doi:10.1046/j.1432-1327.1999.00792.x. — PMID 10518785.
- ↑ Arvidson D.N., Arvidson C.G., Lawson C.L., Miner J., Adams C., Youderian P. The tryptophan repressor sequence is highly conserved among the Enterobacteriaceae (англ.) // Nucleic Acids Res. : journal. — 1994. — Vol. 22, no. 10. — P. 1821—1829. — doi:10.1093/nar/22.10.1821. — PMID 8208606. — PMC 308080.
- ↑ Kelley R.L., Yanofsky C. Trp aporepressor production is controlled by autogenous regulation and inefficient translation (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1982. — May (vol. 79, no. 10). — P. 3120—3124. — doi:10.1073/pnas.79.10.3120. — PMID 7048301. — PMC 346365.
- ↑ Schevitz R.W., Otwinowski Z., Joachimiak A., Lawson C.L., Sigler P.B. The three-dimensional structure of trp repressor (англ.) // Nature. — 1985. — Vol. 317, no. 6040. — P. 782—786. — doi:10.1038/317782a0. — PMID 3903514.
- ↑ Otwinowski Z; Schevitz RW; Zhang RG; Lawson, C. L.; Joachimiak, A.; Marmorstein, R. Q.; Luisi, B. F.; Sigler, P. B. Crystal structure of trp repressor/operator complex at atomic resolution (англ.) // Nature : journal. — 1988. — Vol. 335, no. 6188. — P. 321—329. — doi:10.1038/335321a0. — PMID 3419502.
- ↑ Lawson C.L., Carey J. Tandem binding in crystals of a trp repressor/operator half-site complex (англ.) // Nature : journal. — 1993. — Vol. 366, no. 6451. — P. 178—182. — doi:10.1038/366178a0. — PMID 8232559.
- ↑ Zhao D., Arrowsmith C.H., Jia X., Jardetzky O. Refined solution structures of the Escherichia coli trp holo- and aporepressor (англ.) // J. Mol. Biol.[англ.] : journal. — 1993. — Vol. 229, no. 3. — P. 735—746. — doi:10.1006/jmbi.1993.1076. — PMID 8433368.
- ↑ Zhang H; Zhao D; Revington M; Lee, W; Jia, X; Arrowsmith, C; Jardetzky, O. The solution structures of the trp repressor-operator DNA complex (англ.) // J. Mol. Biol.[англ.] : journal. — 1994. — Vol. 238, no. 4. — P. 592—614. — doi:10.1006/jmbi.1994.1317. — PMID 8176748.