Тимопоэтин (англ.thymopoietin) — это ген человека[1] и его белковый продукт, гормон, который синтезируется в клетках тимуса и принимает участие в контроле дифференцировки Т-лимфоцитовкластера дифференцировки CD90. Пре-мРНК гена тимопоэтина подвергается альтернативному сплайсингу, при этом образуются три различных мРНК, и соответственно, три формы белка—массой 75 кДа (альфа-форма), 51 кДа (бета-форма) и 39 кДа (гамма-форма), которые экспрессируются во всех клетках. Ген тимопоэтина человека локализован на двенадцатой хромосоме (участок 12q22) и состоит из восьми экзонов.
Альфа-форма белка представлена в ядре лимфоцитов, в то время как бета- и гамма-формы локализованы в ядерной мембране. Бета-форма белка является гомологом мышиного белка LAP2 (полипептид, связанный ламиной 2), который играет роль в регуляции ядерной архитектуры, связывая ламин В1 и хромосомы. Данное взаимодействие регулируется в ходе митоза путём фосфорилирования.
Harris C.A., Andryuk P.J., Cline S.W., Mathew S., Siekierka J.J., Goldstein G. Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2 (англ.) // Genomics : journal. — 1995. — Vol. 28, no. 2. — P. 198—205. — doi:10.1006/geno.1995.1131. — PMID8530026.
Dechat T., Vlcek S., Foisner R. Review: lamina-associated polypeptide 2 isoforms and related proteins in cell cycle-dependent nuclear structure dynamics. (англ.) // Journal of Structural Biology[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 129, no. 2—3. — P. 335—345. — doi:10.1006/jsbi.2000.4212. — PMID10806084.
Hara H., Hayashi K., Ohta K., et al. A new thymopoietin precursor gene from human thymus. (англ.) // Biochem. Mol. Biol. Int. : journal. — 1995. — Vol. 34, no. 5. — P. 927—933. — PMID7703909.
Harris C.A., Andryuk P.J., Cline S.W., et al. Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2. (англ.) // Genomics : journal. — 1996. — Vol. 28, no. 2. — P. 198—205. — doi:10.1006/geno.1995.1131. — PMID8530026.
Berger R., Theodor L., Shoham J., et al. The characterization and localization of the mouse thymopoietin/lamina-associated polypeptide 2 gene and its alternatively spliced products. (англ.) // Genome Research : journal. — 1996. — Vol. 6, no. 5. — P. 361—370. — doi:10.1101/gr.6.5.361. — PMID8743987.
Yu W., Andersson B., Worley K.C., et al. Large-scale concatenation cDNA sequencing. (англ.) // Genome Research : journal. — 1997. — Vol. 7, no. 4. — P. 353—358. — PMID9110174.
Furukawa K., Fritze C.E., Gerace L. The major nuclear envelope targeting domain of LAP2 coincides with its lamin binding region but is distinct from its chromatin interaction domain. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1998. — Vol. 273, no. 7. — P. 4213—4219. — doi:10.1074/jbc.273.7.4213. — PMID9461618.
Dechat T., Gotzmann J., Stockinger A., et al. Detergent-salt resistance of LAP2alpha in interphase nuclei and phosphorylation-dependent association with chromosomes early in nuclear assembly implies functions in nuclear structure dynamics. (англ.) // The EMBO Journal : journal. — 1998. — Vol. 17, no. 16. — P. 4887—4902. — doi:10.1093/emboj/17.16.4887. — PMID9707448.
Weber P.J., Eckhard C.P., Gonser S., et al. On the role of thymopoietins in cell proliferation. Immunochemical evidence for new members of the human thymopoietin family. (англ.) // Biological Chemistry[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 380, no. 6. — P. 653—660. — doi:10.1515/BC.1999.081. — PMID10430029.