Сплайсинг белков (Vhlgwvnui Qyltkf)
Сплайсинг белков, или белковый сплайсинг, — внутримолекулярный автокаталитический процесс, происходящий в некоторых белках, при котором внутренняя часть белка (под названием интеин[англ.]) выщепляется из белка-предшественника с последующим лигированием оставшихся частей. На месте сплайсинга в белке-предшественнике находится цистеин или серин, то есть аминокислота с нуклеофильной боковой группой. Известные в настоящее время реакции сплайсинга не требуют экзогенных кофакторов и источников энергии (например, АТФ или ГТФ). До открытия сплайсинга белков словом «сплайсинг» обозначали сплайсинг пре-мРНК.
История
[править | править код]Сплайсинг белков был открыт двумя группами исследователей (Анраку и Стивенса) в 1990 году. Обе группы открыли белок VMA1 дрожжей Saccharomyces cerevisiae, предшественник вакуолярной H+-АТФазы. Аминокислотная последовательность N- и С-концов VMA1 на 70 % соответствует последовательности вакуолярной H+-АТФазы других организмов, тогда как центральная последовательность на 30 % совпадает с дрожжевой нуклеазой НО.
В 2024 интеины были использованы в генной терапии миодистрофии Дюшена[1]
См. также
[править | править код]Примечания
[править | править код]- ↑ Мышам с миодистрофией Дюшенна доставили полноразмерный дистрофин с помощью белкового транс-сплайсинга. pcr.news. Дата обращения: 23 июля 2024. Архивировано 23 июля 2024 года.
Ссылки
[править | править код]- Общий популярный обзор
- Старокадомский П.Л. Теория и механизм сплайсинга//Молекулярная биология, Москва, 2007
- Сплайсинг белков
- Предполагаемый механизм сплайсинга белков
- Protein-splicing mechanism
 | Это заготовка статьи по молекулярной биологии. Помогите Википедии, дополнив её. |