Аквапорины (Gtfghkjnud)

Перейти к навигации Перейти к поиску
Структура молекулы Аквапорина-1

Аквапорины — интегральные мембранные протеины, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).

История открытия

[править | править код]

За открытие аквапоринов Питер Агре получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов.

Функции

[править | править код]

Аквапорины, или "водные каналы", избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать её, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.

Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.

Аквапорины млекопитающих

[править | править код]

У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:

Тип Локализация[2] Функции[2]
Аквапорин 1 Реабсорбция воды
Аквапорин 2 Реабсорбция воды в ответ на вазопрессин
Аквапорин 3 Реабсорбция воды
Аквапорин 4 Реабсорбция воды

Аквапорины растений

[править | править код]
8-дневный корень арабидопсиса. Коричневый цвет - эпидермис, красный - осевой цилиндр, синий - эндодерма, зелёный - перицикл. Исследование экспрессии аквапоринов тонопласта (TIP) показывает разную локализацию различных подтипов белков этого семейства. Из статьи авт. Gattolin et al., 2009.[3]

У растений описано пять групп аквапоринов:[4]

  • Интегральные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]
  • Интегральные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]
  • Интегральные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]
  • Малые основные интегральные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)[8]
  • Интегральные X белки, X Intrinsic Protein (XIP)[9]

Данные пять групп аквапоринов на основе последовательностей, кодирующих их ДНК, были разделены на эволюционные подгруппы. Аквапорины плазматической мембраны (PIP) делятся на две подгруппы: PIP1 и PIP2. Аквапорины тонопласта (TIP) классифицируются на 5 подгрупп: TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 и TIP5. В каждой подгруппе выделяют изоформы, например: PIP1;1, PIP1;2. Важно также отметить, что набор аквапоринов не только видоспецифичен, но также ткане- и цитоспецифичен; также следует учитывать, что паттерн экспрессии аквапоринов изменяется в ходе онтогенеза.[10]

Функции аквапоринов в растениях

[править | править код]

У растений вода поглощается корнями, главным образом, в зоне всасывания, для которой характерно наличие корневых волосков - цитоплазматических выростов трихобластов. После поглощения вода проходит кору корня и поступает в проводящие ткани. Выделяют три пути латерального (от периферии корня к центральной его части)[11]:

Было показано, что при погружении корней в хлорид ртути (наиболее общеупотребительный ингибитор аквапоринов растений) поток воды значительно снижается, в то время как транспорт ионов не изменяется.[11] Данный факт подтверждает наличие специализированных механизмов поглощения воды корнями растений, не связанных с транспортом ионов.

Также важно отметить, что аквапорины играют важную роль в поддержании нормальной осмолярности цитоплазмы и принимают участие в росте растительных клеток растяжением, регулируя трансмембранный поток воды в клетку.[10] В частности, предполагается участие аквапоринов в регидратации обезвоженных пыльцевых зёрен на рыльце пестика и регуляция трансмембранного потока воды в растущую пыльцевую трубку. [13]

Подавление экспрессии генов аквапоринов в растениях приводит к снижению гидравлической проводимости и снижению интенсивности фотосинтеза в листьях.[14]

Регуляция работы аквапоринов у растений

[править | править код]

Регуляция работы аквапоринов позволяет контролировать их пропускающую способность, что может быть необходимо, например при засухе, когда необходимо ограничить потери воды клетками.[15] Закрывание/открывание аквапоринов достигается путем посттрансляционных модификаций, которые приводят к изменения конформации белка. В настоящее время у растений известно два механизма, контролирующих состояние аквапоринов:

  • дефосфорилирование остатка серина - отщепление остатка фосфорной кислоты (осуществляется при водном дефиците);
  • протонирование остатка гистидина (при затоплении).

Показано в частности, что фосфорилирование/дефосфорилирование аквапоринов играет важную роль в открывании и закрывании лепестков тюльпана в ответ на изменения температуры.[16][17]

Генетика

[править | править код]

Мутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.[18]

См. также

[править | править код]

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ Nielsen S., Frøkiaer J., Marples D., Kwon T.H., Agre P., Knepper M.A. Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine (англ.) // Physiol. Rev.[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 82, no. 1. — P. 205—244. — doi:10.1152/physrev.00024.2001. — PMID 11773613.
  2. ↑ 1 2 Unless else specified in table boxes, then ref is: Walter F., PhD. Boron. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch (англ.). — Elsevier/Saunders[англ.], 2005. — ISBN 1-4160-2328-3. Page 842
  3. ↑ Gattolin S., Sorieul M., Hunter P.R., Khonsari R.H., Frigerio L. In vivo imaging of the tonoplast intrinsic protein family in Arabidopsis roots (англ.) // BMC Plant Biol.[англ.] : journal. — 2009. — Vol. 9. — P. 133. — doi:10.1186/1471-2229-9-133. — PMID 19922653. — PMC 2784467. Архивировано 5 июля 2010 года.
  4. ↑ Kaldenhoff R., Bertl A., Otto B., Moshelion M., Uehlein N. Characterization of plant aquaporins (англ.) // Meth. Enzymol. : journal. — 2007. — Vol. 428. — P. 505—531. — doi:10.1016/S0076-6879(07)28028-0. — PMID 17875436.
  5. ↑ Kammerloher W., Fischer U., Piechottka G.P., Schäffner A.R. Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system (англ.) // Plant J.[англ.] : journal. — 1994. — Vol. 6, no. 2. — P. 187—199. — doi:10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. — PMID 7920711.
  6. ↑ Maeshima M. TONOPLAST TRANSPORTERS: Organization and Function (англ.) // Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol : journal. — 2001. — Vol. 52. — P. 469—497. — doi:10.1146/annurev.arplant.52.1.469. — PMID 11337406.
  7. ↑ Wallace I.S., Choi W.G., Roberts D.M. The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins (англ.) // Biochim. Biophys. Acta[англ.] : journal. — 2006. — Vol. 1758, no. 8. — P. 1165—1175. — doi:10.1016/j.bbamem.2006.03.024. — PMID 16716251.
  8. ↑ Johanson U., Gustavsson S. A new subfamily of major intrinsic proteins in plants (англ.) // Molecular Biology and Evolution[англ.] : journal. — Oxford University Press, 2002. — Vol. 19, no. 4. — P. 456—461. — PMID 11919287. Архивировано 29 ноября 2005 года.
  9. ↑ Molecular Evolution and Functional Divergence of X-intrinsic Protein Genes in Plants. Дата обращения: 12 июня 2020. Архивировано 12 июня 2020 года.
  10. ↑ 1 2 3 Johansson, I; Karlsson, M; Johanson, U; Larsson, C; Kjellbom, P. The role of aquaporins in cellular and whole plant water balance (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes[англ.] : journal. — 2000. — 1 May (vol. 1465, no. 1—2). — P. 324—342. — doi:10.1016/S0005-2736(00)00147-4. Архивировано 12 февраля 2022 года.
  11. ↑ 1 2 Физиология растений. И.П. Ермаков 2007. — С. 126—128
  12. ↑ Chaumont, F; Tyerman, S.D. Aquaporins: Highly Regulated Channels Controlling Plant Water Relations (англ.) // Plant Physiology : journal. — American Society of Plant Biologists, 2014. — 1 April (vol. 164, no. 4). — P. 1600—1618. — doi:10.1104/pp.113.233791. — PMID 24449709. — PMC 3982727.
  13. ↑ Pollen Aquaporins: What Are They There For? Дата обращения: 12 июня 2020. Архивировано 12 июня 2020 года.
  14. ↑ Sade, N; Shatil-Cohen, A; Attia, Z; Maurel, C; Boursiac, Y; Kelly, G; Granot, D; Yaaran, A; Lerner, S. The Role of Plasma Membrane Aquaporins in Regulating the Bundle Sheath-Mesophyll Continuum and Leaf Hydraulics (англ.) // Plant Physiology : journal. — American Society of Plant Biologists, 2014. — 1 November (vol. 166, no. 3). — P. 1609—1620. — doi:10.1104/pp.114.248633. — PMID 25266632. — PMC 4226360.
  15. ↑ Kaldenhoff R., Fischer M. Aquaporins in plants (англ.) // Acta Physiol (Oxf)[англ.] : journal. — 2006. — Vol. 187, no. 1—2. — P. 169—176. — doi:10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. — PMID 16734753.
  16. ↑ Azad A.K., Sawa Y., Ishikawa T., Shibata H. Phosphorylation of plasma membrane aquaporin regulates temperature-dependent opening of tulip petals (англ.) // Plant Cell Physio : journal. — 2004. — Vol. 45, no. 5. — P. 608—617. — doi:10.1093/pcp/pch069. — PMID 15169943.
  17. ↑ Azad A.K., Katsuhara M., Sawa Y., Ishikawa T., Shibata H. Characterization of four plasma membrane aquaporins in tulip petals: a putative homolog is regulated by phosphorylation (англ.) // Plant Cell Physiol : journal. — 2008. — Vol. 49, no. 8. — P. 1196—1208. — doi:10.1093/pcp/pcn095. — PMID 18567892.
  18. ↑ Mulders S.M., Knoers N.V., Van Lieburg A.F., Monnens L.A., Leumann E., Wühl E., Schober E., Rijss J.P., Van Os C.H., Deen P.M. New mutations in the AQP2 gene in nephrogenic diabetes insipidus resulting in functional but misrouted water channels (англ.) // J. Am. Soc. Nephrol.[англ.] : journal. — 1997. — February (vol. 8, no. 2). — P. 242—248. — PMID 9048343.


Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Аквапорины&oldid=134765092