Фумаратредуктаза (Srbgjgmjy;rtmg[g)
| Фумаратредуктазный дыхательный комплекс | |
|---|---|
![Структура димера хинол-фумаратредуктазы[1]](/wiki/%D0%A4%D0%B0%D0%B9%D0%BB:PDB_2bs3_EBI.jpg) Структура димера хинол-фумаратредуктазы[1] | |
| Идентификаторы | |
| Символ | Fum_red_TM |
| Pfam | PF01127 |
| Pfam clan | CL0335 |
| InterPro | IPR004224 |
| SCOP | 1qla |
| SUPERFAMILY | 1qla |
| OPM superfamily | 3 |
| OPM protein | 2bs3 |
| CDD | cd03494 |
| Доступные структуры белков | |
| Pfam | структуры |
| PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
| PDBsum | 3D-модель |
Фумаратредуктаза — фермент, катализирующий реакцию превращения фумарата в сукцинат. Является важным ферментом для метаболизма микроорганизмов, поскольку участвует в процессе анаэробного дыхания[2].
- Сукцинат + акцептор ↔ фумарат + восстановленный акцептор
Фумаратредуктаза совмещает восстановление фумарата до сукцината с окислением хинола до хинона, то есть это реакция, противоположная той, что происходит под действием комплекса II дыхательной цепи переноса электронов (сукцинатдегидрогеназа)[3]. Структурно этот фермент схож с сукцинатдегидрогеназой, но кинетически способствует протеканию обратной реакции.
Фумаратредуктаза состоит из четырёх субъединиц[4]. Субъединица A содержит сайт восстановления фумарата и ковалентно связанную простетическую группу флавинадениндинуклеотида. Субъединица B содержит три железосерных центра. Менахинол-окисляющая субъединица C состоит из пяти пронизывающих мембрану спиральных сегментов и связывает две молекулы гема b[3]. Субъединица D, вероятно, необходима для прикрепления компонентов комплекса к цитоплазматической мембране.
См. также
[править | править код]Примечания
[править | править код]- ↑ Lancaster C. R., Sauer U. S., Gross R. et al. Experimental support for the "E pathway hypothesis" of coupled transmembrane e- and H+ transfer in dihemic quinol:fumarate reductase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2005. — December (vol. 102, no. 52). — P. 18860—18865. — doi:10.1073/pnas.0509711102. — PMID 16380425. — PMC 1323215.
- ↑ Iverson T. M., Luna-Chavez C., Cecchini G., Rees D. C. Structure of the Escherichia coli fumarate reductase respiratory complex (англ.) // Science : journal. — 1999. — Vol. 284, no. 5422. — P. 1961—1966. — doi:10.1126/science.284.5422.1961. — PMID 10373108.
- ↑ 1 2 Michel H., Lancaster C. R., Kroger A., Auer M. Structure of fumarate reductase from Wolinella succinogenes at 2.2 A resolution (англ.) // Nature : journal. — 1999. — Vol. 402, no. 6760. — P. 377—385. — doi:10.1038/46483. — PMID 10586875.
- ↑ Iverson T. M., Luna-Chavez C., Cecchini G., Rees D. C. Structure of the Escherichia coli fumarate reductase respiratory complex. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1999. — Vol. 284, no. 5422. — P. 1961—1966. — PMID 10373108.
