Седогептулозобисфосфатаза (Vy;kiyhmrlk[kQnvskvsgmg[g)

Перейти к навигации Перейти к поиску
Седогептулозобисфосфатаза
Кристаллографическая структура седогептулозобисфосфатазы из Toxoplasma gondii[1].
Кристаллографическая структура седогептулозобисфосфатазы из Toxoplasma gondii[1].
Идентификаторы
Шифр КФ 3.1.3.37
Номер CAS 9055-32-7
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 9055-32-7

Седогептулозобисфосфатаза представляет собой фермент, который катализирует удаление фосфатной группы от седогептулозо-1,7-бисфосфата с образованием седогептулозо-7-фосфата. По своей активности — фосфатаза или, говоря более обобщенно, гидролаза. Участвует в цикле Кальвина.

Структура

[править | править код]

Седогептулозобисфосфатаза — гомодимерный белок и состоит из двух идентичных субъединиц[2]. Размер белка отличается у разных видов; в листьях растений огурца его масса составляет порядка 92 000 кДа (две субъединицы по 46 000 кДа)[3]. В состав главного функционального домена, управляющего работой фермента, входит дисульфид связь между двумя остатками цистеина[4]. Для работы фермента требуется присутствие магния (Mg2+)[5]. Седогептулозобисфосфатаза закреплена на стромальной стороне тилакоидной мембраны растительных хлоропластов. Некоторые исследования указывали на то, что этот она может быть частью большого (900 кДа) мультиферментного комплекса вместе с рядом других фотосинтетических ферментов[6].

Регуляция

[править | править код]
Реакция катализируемая седогептулозобисфосфатазой

Седогептулозобисфосфатаза участвует в регенерации 5-углеродных сахаров в ходе цикла Кальвина и играет большую роль в регулировании потока углерода[7]. Была обнаружена сильная корреляция активности этого фермента с количеством фотосинтетически фиксированного углерода[8]. Как и многие ферменты цикла Кальвина, седогептулозобисфосфатаза активируется светом через ферредоксин-тиоредоксиновую систему[9]. В ходе световых реакций фотосинтеза, энергия света питает транспорт электронов от воды к ферредоксину. Фермент ферредоксин-тиоредоксинредуктаза использует восстановленный ферредоксин для восстановления дисульфидной связи тиоредоксина из дисульфида до дитиола. Восстановленный тиоредоксин восстанавливает цистеин-цистеиновую дисульфидную связь в седогептулозобисфосфатазы, что переводит фермент активную форму[5].

Пример действия ферредоксин-тиоредоксиновой системы[7].

Кроме ферредоксин-тиоредоксиновой системы седогептулозобисфосфатаза регулируется концентрацией ионов Mg2+, которая оказывает существенное влияние на активность фермента и скорость катализа[10]. Активность фермента также подавляется в кислых условиях (низкий рН). Кислые условия в целом вносят большой вклад в общее ингибирование фиксации углерода при снижении рН внутри стромы хлоропласта[11]. Наконец, седогептулозобисфосфатаза регулируется за счёт отрицательной обратной связи, её активность ингибируется продуктами реакции катализируемой её реакции: седогептулозо-7-фосфатом и неорганическим фосфатом[12].

Эволюционное происхождение

[править | править код]

Седогептулозобисфосфатаза и фруктозо-1,6-бисфосфотаза обе являются фосфатазами, катализирующими схожие реакции в ходе цикла Кальвина. Гены этих двух ферментов филогенетически связаны. Гены обоих белков кодируются ядерным геномом у растений и ведут свою родословную от бактерий[13]. Седогептулозобисфосфатаза встречается у многих видов. В дополнение к тому, что этот фермент повсеместно присутствует у фотосинтезирующих организмов, он также обнаружен у ряда родственных не фотосинтезирующих микроорганизмов[14].

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ Minasov, G.; Ruan, J.; Wawrzak, Z.; Halavaty, A.; Shuvalova, L.; Harb, O. S.; Ngo, H.; Anderson, W. F. 1.85 Angstrom Crystal Structure of Putative Sedoheptulose-1,7 bisphosphatase from Toxoplasma gondii (англ.) : journal. — 2013. — doi:10.2210/pdb4ir8/pdb.
  2. ↑ Hino, M.; Nagatsu, T.; Kakumu, S.; Okuyama, S.; Yoshii, Y.; Nagatsu, I. (1975).
  3. ↑ Wang M.; Bi H.; Liu P.; Ai X. Molecular cloning and expression analysis of the gene encoding sedoheptulose-1, 7-bisphosphatase from Cucumis sativus (англ.) // Scientia Horticulturae : journal. — 2011. — Vol. 129, no. 3. — P. 414—420. — doi:10.1016/j.scienta.2011.04.010.
  4. ↑ Anderson, L. E.; Huppe, H. C.; Li, A. D.; Stevens, F. J. (1996).
  5. ↑ 1 2 Nakamura, Y.; Tada, T.; Wada, K.; Kinoshita, T.; Tamoi, M.; Shigeoka, S.; Nishimura, K. (2001).
  6. ↑ Ellis K.H; Arkona C.; Mantbuffel R.;Adler K. Calvin cycle multienzyme complexes are bound to chloroplast thylakoid membranes of higher plants in situ (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1993. — June (vol. 90, no. 12). — P. 5514—5518. — doi:10.1073/pnas.90.12.5514.
  7. ↑ 1 2 Raines C. A.; Lloyd J. C.; Dyer T. A. New insights into the structure and function of sedoheptulose-1,7-bisphosphatase; an important but neglected Calvin cycle enzyme (англ.) // Journal of Experimental Botany : journal. — Oxford University Press, 1999. — Vol. 50, no. 330. — P. 1—8. — doi:10.1093/jxb/50.330.1.
  8. ↑ Olçer, H.; Lloyd, J. C.; Raines, C. A. (2001).
  9. ↑ Breazeale V.D., Buchanan B.B., Wolosiuk R.A. Chloroplast Sedoheptulose 1,7 Bisphosphatase: Evidence for Regulation by the Ferridoxin/Thioredoxin System (англ.) // Zeitschrift für Naturforschung C[англ.] : journal. — 1978. — May (vol. 33). — P. 521—528.
  10. ↑ Woodrow, I. E.; Walker, D. A. (1982).
  11. ↑ Purczeld, P.; Chon, C. J.; Portis Jr, A. R.; Heldt, H. W.; Heber, U. (1978).
  12. ↑ Schimkat D.; Heineke D.; Heldt H. Regulation of sedoheptulose-1,7-bisphosphatase by sedoheptulose-7-phosphate and glycerate, and of fructose-1,6-bisphosphatase by glycerate in spinach chloroplasts (англ.) // Planta : journal. — 1990. — Vol. 181. — doi:10.1007/BF00202330.
  13. ↑ Martin, W.; Mustafa, A. Z.; Henze, K.; Schnarrenberger, C. Higher-plant chloroplast and cytosolic fructose-1,6-bisphosphatase isoenzymes: Origins via duplication rather than prokaryote-eukaryote divergence (англ.) // Plant molecular biology : journal. — 1996. — Vol. 32, no. 3. — P. 485—491. — doi:10.1007/BF00019100. — PMID 8980497.
  14. ↑ Teich, R.; Zauner, S.; Baurain, D.; Brinkmann, H.; Petersen, J. R. Origin and Distribution of Calvin Cycle Fructose and Sedoheptulose Bisphosphatases in Plantae and Complex Algae: A Single Secondary Origin of Complex Red Plastids and Subsequent Propagation via Tertiary Endosymbioses (англ.) // Protist : journal. — 2007. — Vol. 158, no. 3. — P. 263—276. — doi:10.1016/j.protis.2006.12.004. — PMID 17368985.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Седогептулозобисфосфатаза&oldid=118514217