Кристаллин (Tjnvmgllnu)

Перейти к навигации Перейти к поиску

Кристалли́н — общее название смеси белков, входящих в состав хрусталика глаза человека и других животных. Кристаллин состоит из нескольких индивидуальных белков: у человека α- и β-кристаллины — белки-шапероны, поддерживающие структуру белков хрусталика и, следовательно, его прозрачность. γ- кристаллин — структурный белок хрусталика. Также кристаллины найдены в роговице, где играют ту же роль — обеспечение прозрачности[1]. Эти белки также были обнаружены в других органах и тканях: в сердце[2] и в раковых опухолях молочной железы[3]. Поскольку было установлено, что травма хрусталика возможно запускает регенерацию нервов[4], кристаллин стал областью исследований нейробиологов. Пока удалось показать, что кристаллин β b2 (cryβb2) может способствовать росту нервных волокон[5].

Функции[править | править код]

Основная функция кристаллина, по крайней мере, в хрусталике глаза, вероятно, заключается в том, что он повышает показатель преломления, в то же время не препятствуя прохождению света. Однако это не единственная функция. Становится все более очевидным, что кристаллины могут иметь несколько метаболических и регуляторных функций, как в хрусталике, так и в других частях тела[6]. Большая часть белков, содержащих βγ-кристаллиновые домены, характеризуются как кальций-связывающие белки, имеющие новый кальций-связывающий мотив «греческий ключ».

Ферментативная активность[править | править код]

Интересно и удивительно, с эволюционной точки зрения, что некоторые кристаллины являются активными ферментами, в то время как другие не имеют ферментативной активности, но показывают гомологию с другими ферментами[7][8]. Кристаллины разных систематических групп организмов родственны различным белкам: у птиц и рептилий они родственны лактатдегидрогеназам (LDH) и аргининосукцинат-лиазам (ASL), у млекопитающих — алкогольдегидрогеназам (ADH) и хинон-редуктазам, а у головоногих — глутатион-S-трансферазам (GST) и альдегиддегидрогеназам. Является ли появление кристаллинов результатом счастливой случайности, связанной с тем, что именно эти ферменты оказались прозрачными и водорастворимыми, или свойства данных ферментов каким-то образом обеспечивают защиту хрусталика — все это является темой активных современных исследований. Приобретение кристаллинами новых функций в ходе эволюции белков, первоначально имевших другие функции — классический пример действия принципов преаптации и смены функций на молекулярном уровне.

Классификация[править | править код]

Кристаллины глазного хрусталика позвоночных делятся на три группы: альфа, бета и гамма кристаллины. Деление на эти группы соответствует последовательности, в которой данные белки элюируются (вымываются) из колонки при гель-хроматографии. Эти три группы также называют кристаллинами-убиквистами. Бета- и гамма-кристаллины (такие как СRYGC) схожи по последовательности аминокислот, по строению и по расположению доменов, поэтому они отнесены в одну группу — надсемейство βγ-кристаллины. Надсемейства α- и βγ- кристаллинов представляют основные надсемейства белков, присутствующих в глазном хрусталике. Кроме этих кристаллинов есть и другие, таксон-специфичные кристаллины, которые можно найти только в хрусталиках некоторых организмов — например, дельта, эпсилон, тау, йота кристаллины. Альфа, бета и дельта кристаллины были найдены в хрусталиках птиц и рептилий. Альфа, бета и гамма кристаллины были найдены в хрусталиках всех остальных позвоночных.

Примечания[править | править код]

  1. Jester JV (April 2008). "Corneal crystallins and the development of cellular transparency". Semin. Cell Dev. Biol. 19 (2): 82–93. DOI:10.1016/j.semcdb.2007.09.015. PMID 17997336.
  2. LUTSCH, G., R. VETTER, U. OFFHAUS, M. WIESKE, H.-J. GRÖNE, R. KLEMENZ, I. SCHIMKE, J. STAHL & R. BENNDORF. Abundance and location of the small heat shock protein HSP25 and αB-crystallin in rat and human heart (англ.) // Circulation  (англ.) : journal. — Lippincott Williams & Wilkins  (англ.), 1997. — 18 November (vol. 96, no. 11). — P. 3466—3476. — PMID 9396443. Архивировано 7 октября 2008 года.
  3. Jose V. Moyano, Joseph R. Evans, Feng Chen, Meiling Lu, Michael E. Werner, Fruma Yehiely, Leslie K. Diaz, Dmitry Turbin, Gamze Karaca, Elizabeth Wiley, Torsten O. Nielsen, Charles M. Perou and Vincent L. Cryns. αB-Crystallin is a novel oncoprotein that predicts poor clinical outcome in breast cancer (англ.) // Journal of Clinical Investigation  (англ.) : journal. — 2006. — Vol. 116. — P. 261—270. — doi:10.1172/JCI25888. Архивировано 18 декабря 2007 года.
  4. Dietmar Fischer, Mitrofanis Pavlidis and Solon Thanos. Cataractogenic Lens Injury Prevents Traumatic Ganglion Cell Death and Promotes Axonal Regeneration Both In Vivo and in Culture (англ.) // Investigative Ophthalmology and Visual Science  (англ.) : journal. — 2000. — 1 November (vol. 41, no. 12). — P. 3943—3954. — PMID 11053298. Архивировано 13 октября 2007 года.
  5. Thomas Liedtke, Jens Christian Schwamborn, Uwe Schröer and Solon Thanos. Elongation of Axons during Regeneration Involves Retinal Crystallin β b2 (crybb2) (англ.) // Molecular & Cellular Proteomics : journal. — 2007. — Vol. 6. — P. 895—907. — doi:10.1074/mcp.M600245-MCP200. — PMID 17264069. Архивировано 6 сентября 2008 года.
  6. Bhat S. P. Crystallins, genes and cataract (неопр.) // Progress in drug research. Fortschritte der Arzneimittelforschung. Progrès des recherches pharmaceutiques. — 2003. — Т. 60. — С. 205—262. — PMID 12790344.
  7. H. Jörnvall, B. Persson, G. C. Du Bois, G. C. Lavers, J. H. Chen, P. Gonzalez, P. V. Rao and J. S. Zigler Jr. ζ-Crystallin versus other members of the alcohol dehydrogenase super-family (англ.) // Federation of European Biochemical Societies Letters : journal. — 1993. — Vol. 322, no. 3. — P. 240—244. — PMID 8486156. (недоступная ссылка)
  8. P. Vasantha Rao, C. Murali Krishna and J. Samuel Zigler, Jr. Identification and Characterization of the Enzymatic Activity of ζ-Crystallin from Guinea Pig Lens (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1992. — Vol. 267, no. 1. — P. 96—102. — PMID 1370456. Архивировано 17 декабря 2008 года.