Комплекс Фенны — Мэттьюса — Олсона (Tkbhlytv Syuud — Bzmm,Zvg — Klvkug)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/37/Fenna-Matthews-Olson_complex_protein_trimer_%28PDB_cartoon_4bcl%29.png/325px-Fenna-Matthews-Olson_complex_protein_trimer_%28PDB_cartoon_4bcl%29.png)
Комплекс Фенны — Мэттьюса — Олсона (ФМО) — интегральная антенна светособирающего комплекса зелёных серных бактерий, которая опосредует передачу энергии возбуждения от хлоросом к встроенным в мембрану бактериальным реакционным центрам (РЦ).
История изучения
[править | править код]Пигмент-белковый комплекс был впервые выделен и описан в 1962 году биохимиком-пионером исследования фотосинтеза Джоном Мэлвином Олсоном (1929—2017) и его ассистеном Кэролом Романо. Источником материала стала культура бактерий, предоставленная советским микробиологом Еленой Николаевной Кондратьевой (1925—1995)[2].
ФМО стал первым пигмент-белковым комплексом, трёхмерная структура которого была описана методом рентгеновской спектроскопии. Название комплекс получил по именам первооткрывателя Джона Олсона и кристаллографов Роджера Фенны (род. 1947) и Брайана Мэттьюса[англ.] (род. 1938)[3].
Структура
[править | править код]Представляет собой тример водорастворимых пигмент-белковых комплексов. Каждый из трех мономеров содержит по 7 молекул бактериохлорофилла а. Они связаны через белковый скэффолд, который образует координационную связь с центральным атомом магния либо через аминокислотный остаток (главным образом гистидин), либо через водные мостики (только один бактериохлорофилл на каждом мономере).
Поскольку структура комплекса известна, возможным оказалось рассчитать на основе этой информации оптические спектры для сравнения их с экспериментальными данными[4][5]. В простейшем случае в расчёт принимается только экситонное сопряжение бактериохлорофиллов[6]. Более реалистичные модели учитывают и пигмент-белковое сопряжение[7]. Важным свойством является локальный переход энергии (позиционная энергия) бактериохлорофиллов, индивидуальный для каждой молекулы пигмента в силу её белкового окружения. Именно позиционная энергия бактериохлорофиллов определяет направление энергетического потока.
Удалось получить некоторую информацию о структуре суперкомплекса ФМО-РЦ, которая была получена с помощью электронной микроскопии[8][9] и спектров линейного дихроизма, измеренных на тримерах ФМО и комплексе ФМО-РЦ. Из этих измерений стало понятно, что возможны две ориентации ФМО относительно реакционного центра (РЦ). Ориентация в которой бактериохлорофиллы 3 и 4 расположены близко к РЦ, а бактериохлорофиллы 1 и 6 (следуя оригинальной нумерации Фенны и Мэттьюса) смотрят в сторону хлоросом способствует эффективной передачи энергии[10].
Тестовый объект
[править | править код]ФМО-комплекс представляет простейший из известных в природе светособирающих комплексов и, следовательно, является подходящим тест-объектом для разработки методов, которые потом могут быть перенесены на более сложные системы, такие как фотосистема I. ФМО проявляет на удивление долгую квантовую когерентность, которая играет важную роль в процессах передачи энергии[1].
Сбор света
[править | править код]Сбор света в процессе фотосинтеза использует как классические, так и квантово-механические процессы и обладает КПД почти 100 %. В классических процессах, чтобы получить энергию света фотон должен достичь реакционных центров до того, как произойдёт рассеивание энергии, то есть менее чем за одну наносекунду. Однако при фотосинтезе такого не происходит. Поскольку энергия может существовать во множестве состояний суперпозиции, она может путешествовать всеми маршрутами внутри материала одновременно. Когда фотон находит правильное назначение, суперпозиция схлопывается, делая энергию доступной. Однако это не чисто квантовый процесс, поскольку некоторые квантовые процессы замедляют движения квантованных объектов внутри материала. Например, локализация Андерсона предотвращает распространение квантовых состояний в неупорядоченных средах. Поскольку квантовое состояние ведет себя как волна, оно уязвимо для вмешательства и внешних воздействий. Ещё одной проблемой является квантовый эффект Зенона, суть которого заключаться в том, что нестабильное квантовое состояние никогда не меняется, если он непрерывно измерять/наблюдать, поскольку постоянно изменяет его, предохраняя от схлопывания[11][12].
Взаимодействие между квантовыми состояниями и окружающей средой служит своего рода измерением или наблюдением. Классическое взаимодействие с окружающей средой изменяет волнообразный характер квантового состояния настолько, что это мешает локализации Андерсона, в результате чего квантовый эффект Зенона увеличивает время жизни квантового состояния, что позволяет ему достичь реакционного центра[11].
Вычислительная техника
[править | править код]Проблема поиска реакционного центра в белковой матрице формально эквивалентна многим проблемам вычислительной техники. Отображение вычислительных задач на поиск энергией возбуждения реакционного центра может сделать сбор света новым типом вычислительного устройства, повышение расчетной скорости при комнатной температуре, получая 100—1000 кратной эффективность[11].
Примечания
[править | править код]- ↑ 1 2 Tronrud, D.E.; Schmid, M.F.; Matthews, B.W. Structure and X-ray amino acid sequence of a bacteriochlorophyll a protein from Prosthecochloris aestuarii refined at 1.9 A resolution (англ.) // Journal of Molecular Biology[англ.] : journal. — 1986. — April (vol. 188, no. 3). — P. 443—454. — doi:10.1016/0022-2836(86)90167-1. — PMID 3735428. Архивировано 21 июня 2019 года.
- ↑ Blankenship R. E., Brune D. C., Olson J. C. Remembering John M. Olson (1929—2017) // Photosynthesis Research. — 2018. — Vol. 137. — P. 161—169. — doi:10.1007/s11120-018-0489-9.
- ↑ Fenna, R. E.; Matthews, B. W. Chlorophyll arrangement in a bacteriochlorophyll protein from Chlorobium limicola (англ.) // Nature : journal. — 1975. — Vol. 258, no. 5536. — P. 573—577. — doi:10.1038/258573a0. — . Архивировано 12 апреля 2016 года.
- ↑ Vulto, Simone I. E.; Neerken, Sieglinde; Louwe, Robert J. W.; De Baat, Michiel A.; Amesz, Jan; Aartsma, Thijs J. Excited-State Structure and Dynamics in FMO Antenna Complexes from Photosynthetic Green Sulfur Bacteria (англ.) // The Journal of Physical Chemistry B[англ.] : journal. — 1998. — Vol. 102, no. 51. — P. 10630—10635. — doi:10.1021/jp983003v.
- ↑ Wendling, Markus; Przyjalgowski, Milosz A.; Gülen, Demet; Vulto, Simone I. E.; Aartsma, Thijs J.; Van Grondelle, Rienk van; Van Amerongen, Herbert van. The quantitative relationship between structure and polarized spectroscopy in the FMO complex of Prosthecochloris aestuarii: refining experiments and simulations (англ.) // Photosynthesis Research : journal. — 2002. — Vol. 71, no. 1—2. — P. 99—123. — doi:10.1023/A:1014947732165. — PMID 16228505.
- ↑ Pearlstein, Robert M. Theory of the optical spectra of the bacteriochlorophyll a antenna protein trimer from Prosthecochloris aestuarii (англ.) // Photosynthesis Research : journal. — 1992. — Vol. 31, no. 3. — P. 213—226. — doi:10.1007/BF00035538. — PMID 24408061. (недоступная ссылка)
- ↑ Renger, Thomas[англ.]; Marcus, R. A.[англ.]. On the relation of protein dynamics and exciton relaxation in pigment–protein complexes: An estimation of the spectral density and a theory for the calculation of optical spectra (англ.) // Journal of Chemical Physics : journal. — 2002. — Vol. 116, no. 22. — P. 9997—10019. — doi:10.1063/1.1470200. — .
- ↑ Rémigy, Hervé-W; Stahlberg, Henning; Fotiadis, Dimitrios; Müller, Shirley A; Wolpensinger, Bettina; Engel, Andreas; Hauska, Günter; Tsiotis, Georgios. The reaction center complex from the green sulfur bacterium Chlorobium tepidum: a structural analysis by scanning transmission electron microscopy (англ.) // Journal of Molecular Biology[англ.] : journal. — 1999. — July (vol. 290, no. 4). — P. 851—858. — doi:10.1006/jmbi.1999.2925. — PMID 10398586.
- ↑ Rémigy, Hervé -W.; Hauska, Günter; Müller, Shirley A.; Tsiotis, Georgios. The reaction centre from green sulphur bacteria: progress towards structural elucidation (англ.) // Photosynthesis Research : journal. — 2002. — Vol. 71, no. 1—2. — P. 91—8. — doi:10.1023/A:1014963816574. — PMID 16228504.
- ↑ Tronrud, D.E.; Schmid, M.F.; Matthews, B.W. How proteins trigger excitation energy transfer in the FMO complex of green sulfur bacteria (англ.) // Biophysical Journal[англ.] : journal. — 2006. — October (vol. 91, no. 8). — P. 2778—2797. — doi:10.1529/biophysj.105.079483. — . — PMID 16861264. — PMC 1578489.
- ↑ 1 2 3 MIT. Quantum Light Harvesting Hints at Entirely New Form of Computing . Technologyreview.com (25 ноября 2013). Дата обращения: 6 декабря 2013. Архивировано 24 сентября 2015 года.
- ↑ Vattay, Gabor; Kauffman, Stuart A. (2013). "Evolutionary Design in Biological Quantum Computing". arXiv:1311.4688 [cond-mat.dis-nn].