Карнитин-О-пальмитоилтрансфераза (Tgjunmnu-K-hgl,bnmknlmjguvsyjg[g)

Перейти к навигации Перейти к поиску
Карнитин-О-пальмитоилтрансфераза
Структура карнитин-О-пальмитоилтрансфераза[1].
Структура карнитин-О-пальмитоилтрансфераза[1].
Идентификаторы
Символ Carn_acyltransf
Pfam PF00755
Pfam clan CL0149
InterPro IPR000542
PROSITE PDOC00402
SCOP 1ndi
SUPERFAMILY 1ndi
OPM superfamily 183
OPM protein 2h3u
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель

Карнитин-О-пальмитоилтрансфераза, также карнитинацилтрансфераза или карнитинпальмитоилтрасфераза, сокр. КПТ (англ. Carnitine O-palmitoyltransferase, сокр. CPT) — фермент (КФ 2.3.1.21), из семейства ацилтрансфераз (класс трансферазы), катализирующий перенос ацильной группы с молекулы ацил-КоА на молекулу карнитина (с образованием ацилированного карнитина — карнитин-СOR (где R — остаток жирных кислот, в частности пальмитоил) и молекула кофермента А (КоА-SH)) и обратно. Относится к интегральным белкам, располагается на внешней стороне внешней мембраны (на цитоплазматической стороне) и внутренней стороне внутренней мембраны митохондрий (на стороне матрикса). Является неотъемлемой частью карнитиновой транспортной системы. Имеет несколько различных форм. Участвует в деградации жирных кислот.

Механизм переноса

[править | править код]

Представлен в виде уравнений:

R-CO~SКоА + карнитин ↔ карнитин-COR + КоА-SH

Реакция обратимая. Фермент, расположенный на внешней мембране (карнитин-пальмитоилтрансфераза I, CPT1) митохондрий катализирует прямую реакцию, и соответственно обратную, однако, он располагается на внутренней стороне внутренней мембраны митохондрий (карнитин-пальмитоилтрансфераза II, CPT2)

Формы, встречающиеся у человека

[править | править код]

Существуют 4 различные формы данного фермента, которые обнаружены в организме человека:

Примечания

[править | править код]
  1. Jogl G., Tong L. Crystal structure of carnitine acetyltransferase and implications for the catalytic mechanism and fatty acid transport (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 2003. — January (vol. 112, no. 1). — P. 113—122. — doi:10.1016/S0092-8674(02)01228-X. — PMID 12526798.