Диксон, Гордон Генри (:ntvku, Ikj;ku Iyujn)

Перейти к навигации Перейти к поиску
В Википедии есть статьи о других людях с такой фамилией, см. Диксон; Диксон, Гордон.
Гордон Генри Диксон
Дата рождения 25 марта 1930(1930-03-25)[1]
Дата смерти 24 июля 2016(2016-07-24)[1] (86 лет)
Род деятельности биохимик
Место работы
Награды и премии
кавалер ордена Канады член Лондонского королевского общества премия Киллиама[вд] (1991) член Королевского общества Канады медаль Флейвеля[вд] (1980)

Гордон Генри Диксон (25 марта 1930 – 24 июля 2016) – британский биохимик, специалист в области секвенирования генов и изучения реакций транспептидации в биосистемах. Часто считается отцом молекулярной биологии протамина.

Биография

[править | править код]

Гордон Диксон родился в Дурбане 25 марта 1930 года в семье Уолтера и Рут Диксон, урожденной Найтингейл. Дед Гордона, Филип Брассингтон-Диксон, был инженером, уехавшим из Лондона в 1880-х гг., чтобы помочь в строительстве национальной железнодорожной системы в Южной Африке. Отец Гордона, Уолтер Дж. Диксон (1887 г.р.), родился в Ледисмите, Южная Африка, и приехал в Европу в 1914 г., чтобы принять участие в Первой мировой войне. Он женился на Рут Найтингейл, и они вернулись в Южную Африку, где впоследствии родился Гордон[2].

Из-за Великой депрессии семья Диксонов в 1932 году вернулась в Великобританию, поселившись в Гертоне, Кембриджшир. В 1943 г. в Бирме погиб старший брат Г. Диксона, Уолтер.

Благодаря успешному обучению в Кембриджской средней школе для мальчиков Г. Диксон показал высокие результаты на экзаменах, что позволило ему поступить в Тринити-колледж Кембриджского университета. Став стипендиатом, Г. Диксон получил степень бакалавра с отличием (MA) по медицинским наукам и степень бакалавра естественных наук.

Г. Диксон начал учебу в аспирантуре Кембриджского университета под руководством профессора Чарльза Хейнса (FRS), позже перешел за ним на факультет биохимии Университета Торонто, где в 1956 году защитил докторскую диссертацию на тему «Реакции транспептидации в биологических системах с рассмотрением специфичности и кинетики реакции, катализируемой глицилтранспептидазой капусты».

На данном этапе своей карьеры Г. Диксон вместе с Джорджем Коннеллом и Оливером Смитисом (FRS, 1998; лауреат Нобелевской премии, 2007) разработал технику электрофореза в крахмальном геле, которая одно время использовалась в исследованиях белков во всем мире[3]. Кроме того, Диксон, Коннелл и Смитис сделали важные открытия, связанные со структурой гаптоглобинов человека[4][5][6][7].

В 1954–1958-х гг. Г. Диксон занялся своей постдокторской работой, связанной с изучением строения, активных центров и механизмов действия трипсина и химотрипсина под руководством Ханса Нейрата в Вашингтонском университете, Сиэтл[8][9][10].

После получения постдокторской степени он стал штатным сотрудником у Ганса Кребса (лауреат Нобелевской премии, 1953) и Ханса Корнберга (FRS, 1965) в лабораториях MRC по исследованию клеточного метаболизма при Оксфордском университете[11]. Таким образом, Г. Диксону удалось напрямую поработать с четырьмя лауреатами Нобелевской премии (Ганс Кребс; Оливер Смитис; Майкл Смит, FRS; Фред Сэнгер, FRS).

Вернувшись в Канаду в 1959 году, Г. Диксон занял должность научного сотрудника в Медицинских исследовательских лабораториях Коннахта в Торонто (1959–1960 гг.). Затем в качестве доцента поступил на кафедру биохимии Университета Торонто (1960–1963 гг.) и вскоре получил звание профессора. Далее Г. Диксон переехал в Ванкувер в качестве профессора кафедры биохимии Университета Британской Колумбии.

Научные исследования

[править | править код]

В 1951–1963 гг. Г. Диксон принял участие в исследованиях, направленных на установление структуры белкового гормона инсулина, которые способствовали подготовке его полного химического синтеза. В сотрудничестве с А.К. Уордлоу и С. Уилсоном Г. Диксон осуществил первую рекомбинацию разделенных А- и В-цепей инсулина[12][13][14].

Работа в Ванкувере (1963–1972 гг.)

[править | править код]

В 1963 году Г. Диксон пришел на факультет биохимии Университета Британской Колумбии, где начал изучать регуляцию экспрессии генов протамина (в основном из семенников форели). В этот период он привлек к своей исследовательской группе Виктора Линга, Дональда Т. Вигла, Чоя Хью и Питера Кандидо.

Г. Диксон предложил В. Лингу заняться выяснением биосинтеза протамина во время сперматогенеза у радужной форели. Это представляло интерес, поскольку гистоны в сперматогониях, по-видимому, полностью заменялись протаминами во время развития сперматозоидов. Протамин необычен тем, что представляет собой небольшой высокоосновный белок, упаковывающий ДНК в головку спермия и примерно на две трети состоящий из остатков аргинина[15][16].

Команда Г. Диксона обнаружила, что можно вызвать полное половое созревание самцов радужной форели примерно через шесть недель после проводимой два раза в неделю инъекции экстракта, полученного из гипофизов нерестового лосося. Это наблюдение позволило получить удобную и относительно синхронизированную модель для изучения сперматогенеза и активации биосинтеза протамина. Исследования В. Линга и Г. Диксона привели к открытию, что протамин вырабатывается на димерных рибосомах, первоначально фосфорилируется в цитоплазме, а затем дефосфорилируется в ядре[17][18].

В 1966–1967-х гг. в команду лаборатории Г. Диксона был приглашен Д.Т. Вигл. Г. Диксон поручил Д. Виглу проект, изначально направленный на определение типов гистонов в развивающихся клетках семенников форели, что привело к открытию нового гистона, уникального для клеток семенников[19]. Последующие исследования в лаборатории Г. Диксона открыли фундаментальное свойство экспрессии генов и эпигенетики – регуляции посредством ацетилирования и метилирования гистонов во время развития[19]. В то же время Г. Диксоном и Д. Виглом было установлено, что метионин необходим для инициации синтеза протамина в бесклеточной системе семенников форели. Это открытие стало первым свидетельством того, что метионин является инициатором в эукариотическом организме. Одновременно Ричард Джексон и Тони Хантер независимо сообщили, что метионин инициирует синтез гемоглобина в бесклеточной системе асцита мыши с помощью иРНК гемоглобина. Обе статьи были опубликованы в одном и том же выпуске журнала Nature за 1970 г.[20]

В 1966 году Г. Диксон нанял Чоя Хью для работы над докторской программой (1967–1970 гг.) на факультете биохимии Университета Британской Колумбии. Докторская диссертация была сосредоточена на структурном определении бета-субъединицы гаптоглобинов человека (HP)[21], группы сывороточных гликопротеинов, способных связывать гемоглобины. Ранее Гордон показал вместе с Коннеллом и Смитисом, что HP состоят из альфа- и бета-субъединиц во всех трех типах[4][6], используя электрофорез в 8 М мочевинно-крахмальном геле и полную денатурацию белков. Хотя бета-субъединицы были общими для всех, существовало две отдельные альфа-субъединицы разных размеров. Ученые предложили частичную дупликацию генов, чтобы объяснить эволюцию альфа-субъединиц[5]. Впоследствии это было подтверждено полным секвенированием аминокислот этих альфа-субъединиц[22]. Первичную структуру большой бета-субъединицы определяли путем фракционирования ферментативных гидролизатов с использованием колоночной хроматографии и ручного секвенирования очищенных пептидов, что оказалось трудной задачей, решение которой потребовало много времени.

Разработка Эдманом и Беггом автоматического секвенатора белков (1967 г.) привела к попытке команды Г. Диксона (Г. Диксон, Джо Дурго, Чой Хью) создать собственный белковый секвенатор. В качестве основы использовали старый музыкальный аппарат. Ученым удалось получить установленную последовательность из трех аминокислот, однако примеси реагентов сделали фоновый шум слишком высоким и продолжение построения аминокислотной цепи стало невозможно.

Ближе к концу данного периода Г. Диксон нанял Питера Кандидо (аспиранта 1968–1972 гг.) для работы над хромосомными белками сперматозоидов[23][24][25][26].

Университет Сассекса (1972–1974 гг.)

[править | править код]

Г. Диксон был назначен заведующим кафедрой биохимической группы Университета Сассекса. В течение относительно короткого времени своего пребывания в Сассексе (1972–1974 гг.) Г. Диксон направил исследовательскую работу своей группы на определение биохимических и структурных переходов сперматогенеза, в частности, на изучение иРНК протамина[27][28].

Университет Калгари (1974–1994 гг.)

[править | править код]

В 1974 году Г. Диксон был принят обратно на работу в Канаде как профессор медицинской биохимии в Университете Калгари под эгидой Фонда медицинских исследований Альберты, где он оставался на протяжении всей своей карьеры (1974–1994 гг.) и занимал должность руководителя кафедры (1983–1988 гг.).

Г. Диксон возглавил Группу роста и развития, способствуя пониманию того, как ДНК упаковывается в ядрах клеток, а также обеспечивая точный контроль ее экспрессии во время процессов роста, развития и воспроизводства.

Благодаря работе научной группы Г. Диксона были описаны синтез полноразмерной кДНК протамина и его использование для основанного на гибридизации определения распределения последовательностей иРНК поли(А)- и поли(А)+протамина в развивающихся семенниках форели. В 1978 г. был опубликован обзор, описывающий форму иРНК протамина во время сперматогенеза у радужной форели[29].

В сотрудничестве с лабораторией Ван де Санде[30] было обнаружено, что последовательности ДНК, соседствующие с генами протамина, могут существовать в Z-конформации. Это открытие стало важной частью исследовательской программы, ведущей к секвенированию генов протамина человека и крупного рогатого скота[31][32][33][34][35].

В 1986–1989-х гг. благодаря сотрудничеству с Рафаэлем Оливой в лаборатории Г. Диксона были открыты механизмы реакций перехода нуклеогистона в нуклеопротамин во время сперматогенеза invitro, а также описана роль гиперацетилирования гистонов[33][36] в клонировании, секвенировании и отслеживании эволюции генов протамина[33][37]. Эта работа, ставшая одной из наиболее цитируемых статей в этой области, была опубликована Г. Диксоном, а затем обобщена в обширном обзоре, который также объединил новые оригинальные данные для понимания эволюции, функции и регуляции протамина и его генов[38].

Награды и почести

[править | править код]

1966 г. – Премия Айерста, Премия Айерста/Фармации/Мерк-Фросста, Канадское биохимическое общество (в настоящее время Канадское общество биохимии, молекулярной и клеточной биологии).

1966 г. – Премия Стейси в области естественных наук, Мемориальный фонд EWR Стейси (за успешную рекомбинацию двух субъединиц инсулина invitro, заложившую основу для последующего органического синтеза активного гормона).

1970 г. – FRS, Канада: избрание членом Королевского общества Канады в знак признания большого вклада в развитие биохимии.

1978 г. – FRS, Лондон, Великобритания.

1979 г. – получение стипендии Джозайи Мэйси (Фонд Джозайи Мэйси-мл.)

1980г. – Медаль Флавеля, Королевское химическое общество

1982–1983 гг. – Президент Канадского биохимического общества.

1987–1990 гг. – Президент Панамериканского биохимического общества.

1988–1994 гг. – Член Исполнительного комитета Международного Союза Биохимиков.

1991 г. – Премия памяти Исаака Уолтона Киллама, Университет Альберты.

1993 г. – кавалер Ордена Канады.

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ 1 2 3 4 https://royalsocietypublishing.org/doi/10.1098/rsbm.2020.0019
  2. ↑ Rafael Oliva, Stephen A. Krawetz, GHD Consortium. Gordon Henry Dixon. 25 March 1930 — 24 July 2016 // Biographical Memoirs of Fellows of the Royal Society. — 2020-12-16. — Т. 70. — С. 131–149. — ISSN 0080-4606. — doi:10.1098/rsbm.2020.0019.
  3. ↑ K. S. Bose, R. H. Sarma. Delineation of the intimate details of the backbone conformation of pyridine nucleotide coenzymes in aqueous solution // Biochemical and Biophysical Research Communications. — 1975-10-27. — Т. 66, вып. 4. — С. 1173–1179. — ISSN 1090-2104. — doi:10.1016/0006-291x(75)90482-9. Архивировано 29 марта 2023 года.
  4. ↑ 1 2 G. E. Connell, G. H. Dixon, O. Smithies. Subdivision of the Three Common Haptoglobin Types based on ‘Hidden’ Differences (англ.) // Nature. — 1962-02. — Vol. 193, iss. 4814. — P. 505–506. — ISSN 0028-0836. — doi:10.1038/193505a0. Архивировано 16 декабря 2023 года.
  5. ↑ 1 2 U. N. Wiesmann, S. DiDonato, N. N. Herschkowitz. Effect of chloroquine on cultured fibroblasts: release of lysosomal hydrolases and inhibition of their uptake // Biochemical and Biophysical Research Communications. — 1975-10-27. — Т. 66, вып. 4. — С. 1338–1343. — ISSN 1090-2104. — doi:10.1016/0006-291x(75)90506-9. Архивировано 9 августа 2021 года.
  6. ↑ 1 2 G.E. Connell, O. Smithies, G.H. Dixon. Gene action in the human haptoglobins (англ.) // Journal of Molecular Biology. — 1966-11. — Vol. 21, iss. 2. — P. 225–229. — doi:10.1016/0022-2836(66)90093-3. Архивировано 10 апреля 2024 года.
  7. ↑ O. Smithies, G.E. Connell, G.H. Dixon. Gene action in the human haptoglobins (англ.) // Journal of Molecular Biology. — 1966-11. — Vol. 21, iss. 2. — P. 213–224. — doi:10.1016/0022-2836(66)90092-1. Архивировано 10 апреля 2024 года.
  8. ↑ Gordon H. Dixon, Hans Neurath. The reaction of DFP with trypsin (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta. — 1956-01. — Vol. 20. — P. 572–574. — doi:10.1016/0006-3002(56)90363-8. Архивировано 15 июня 2022 года.
  9. ↑ K. Moroi, T. Sato. Comparison between procaine and isocarboxazid metabolism in vitro by a liver microsomal amidase-esterase // Biochemical Pharmacology. — 1975-08-15. — Т. 24, вып. 16. — С. 1517–1521. — ISSN 1873-2968. — doi:10.1016/0006-2952(75)90029-5. Архивировано 22 января 2022 года.
  10. ↑ Jean-François Pechère, Gordon H. Dixon, Robert H. Maybury, Hans Neurath. Cleavage of disulfide bonds in trypsinogen and α-chymotrypsinogen (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta. — 1959-01. — Vol. 31, iss. 1. — P. 259–260. — doi:10.1016/0006-3002(59)90468-8. Архивировано 15 июня 2022 года.
  11. ↑ G.H. Dixon, H.L. Kornberg, Patricia Lund. Purification and properties of malate synthetase (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta. — 1960-07. — Vol. 41, iss. 2. — P. 217–233. — doi:10.1016/0006-3002(60)90004-4. Архивировано 15 июня 2022 года.
  12. ↑ G. H. Dixon, A. C. Wardlaw. Regeneration of Insulin Activity from the Separated and Inactive A and B Chains (англ.) // Nature. — 1960-11. — Vol. 188, iss. 4752. — P. 721–724. — ISSN 0028-0836. — doi:10.1038/188721a0. Архивировано 16 декабря 2023 года.
  13. ↑ S. Wilson, G. H. Dixon. A Comparison of Cod and Bovine Insulins (англ.) // Nature. — 1961-08. — Vol. 191, iss. 4791. — P. 876–879. — ISSN 0028-0836. — doi:10.1038/191876a0. Архивировано 16 декабря 2023 года.
  14. ↑ S. Wilson, G.H. Dixon, A.C. Wardlaw. Resynthesis of cod insulin from its polypeptide chains and the preparation of cod-ox “hybrid” insulins (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta. — 1962-08. — Vol. 62, iss. 3. — P. 483–489. — doi:10.1016/0006-3002(62)90228-7. Архивировано 15 июня 2022 года.
  15. ↑ C.J. Ingles, J.R. Trevithick, M. Smith, G.H. Dixon. Biosynthesis of protamine during spermatogenesis in salmonoid fish (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications. — 1966-03. — Vol. 22, iss. 6. — P. 627–634. — doi:10.1016/0006-291X(66)90192-6. Архивировано 10 апреля 2024 года.
  16. ↑ C J Ingles, G H Dixon. Phosphorylation of protamine during spermatogenesis in trout testis. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 1967-09. — Vol. 58, iss. 3. — P. 1011–1018. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.58.3.1011.
  17. ↑ A. J. Turner, P. E. Hick. Inhibition of aldehyde reductase by acidic metabolites of the biogenic amines // Biochemical Pharmacology. — 1975-09-15. — Т. 24, вып. 18. — С. 1731–1733. — ISSN 0006-2952. — doi:10.1016/0006-2952(75)90016-7. Архивировано 27 апреля 2022 года.
  18. ↑ B. Renaud, M. Buda, B. D. Lewis, J. F. Pujol. Effects of 5,6-dihydroxytryptamine on tyrosine-hydroxylase activity in central catecholaminergic neurons of the rat // Biochemical Pharmacology. — 1975-09-15. — Т. 24, вып. 18. — С. 1739–1742. — ISSN 0006-2952. — doi:10.1016/0006-2952(75)90018-0. Архивировано 18 марта 2021 года.
  19. ↑ 1 2 M. M. Ris, R. A. Deitrich, J. P. Von Wartburg. Inhibition of aldehyde reductase isoenzymes in human and rat brain // Biochemical Pharmacology. — 1975-10-15. — Т. 24, вып. 20. — С. 1865–1869. — ISSN 0006-2952. — doi:10.1016/0006-2952(75)90405-0. Архивировано 6 апреля 2022 года.
  20. ↑ Donald T. Wigle, Gordon H. Dixon. Transient Incorporation of Methionine at the N-Terminus of Protamine Newly Synthesized in Trout Testis Cells (англ.) // Nature. — 1970-08. — Vol. 227, iss. 5259. — P. 676–680. — ISSN 0028-0836. — doi:10.1038/227676a0. Архивировано 16 декабря 2023 года.
  21. ↑ J. A. Black, G. F Q. Chan, C. L. Hew, G. H. Dixon. Gene action in the human haptoglobins. III. Isolation of the α chains as single gene products. Isolation molecular weight, and amino acid composition of α and β chains (англ.) // Canadian Journal of Biochemistry. — 1970-01-01. — Vol. 48, iss. 1. — P. 123–132. — ISSN 0008-4018. — doi:10.1139/o70-019.
  22. ↑ J. A. Black, G. H. Dixon. Amino-acid Sequence of Alpha Chains of Human Haptoglobins (англ.) // Nature. — 1968-05. — Vol. 218, iss. 5143. — P. 736–741. — ISSN 0028-0836. — doi:10.1038/218736a0. Архивировано 16 декабря 2023 года.
  23. ↑ M. Ardenne, P. G. Reitnauer. [Demonstration of tumor inhibiting properties of a strongly immunostimulating low-molecular weight substance. Comparative studies with ifosfamide on the immuno-labile DS carcinosarcoma. Stimulation of the autoimmune activity for approx. 20 days by BA 1, a N-(2-cyanoethylene)-urea. Novel prophylactic possibilities] // Arzneimittel-Forschung. — 1975-09. — Т. 25, вып. 9. — С. 1369–1379. — ISSN 0004-4172. Архивировано 30 мая 2022 года.
  24. ↑ H. Flohr, W. Breull. Effect of etafenone on total and regional myocardial blood flow // Arzneimittel-Forschung. — 1975-09. — Т. 25, вып. 9. — С. 1400–1403. — ISSN 0004-4172. Архивировано 22 апреля 2022 года.
  25. ↑ H. Kröger, I. Donner, G. Skiello. Influence of a new virostatic compound on the induction of enzymes in rat liver // Arzneimittel-Forschung. — 1975-09. — Т. 25, вып. 9. — С. 1426–1429. — ISSN 0004-4172. Архивировано 13 ноября 2020 года.
  26. ↑ L. Coscia, P. Causa, E. Giuliani, A. Nunziata. Pharmacological properties of new neuroleptic compounds // Arzneimittel-Forschung. — 1975-09. — Т. 25, вып. 9. — С. 1436–1442. — ISSN 0004-4172. Архивировано 22 августа 2021 года.
  27. ↑ R. R. Scherberger, H. Kaess, S. Brückner. [Studies on the action of an anticholinergic agent in combination with a tranquilizer on gastric juice secretion in man] // Arzneimittel-Forschung. — 1975-09. — Т. 25, вып. 9. — С. 1460–1463. — ISSN 0004-4172. Архивировано 4 декабря 2023 года.
  28. ↑ C. M. Conway. Editorial: "Old lamps for new" // British Journal of Anaesthesia. — 1975-08. — Т. 47, вып. 8. — С. 811–812. — ISSN 0007-0912. Архивировано 24 ноября 2023 года.
  29. ↑ Kostas Iatrou, Gordon H. Dixon. The distribution of poly(A)+ and poly(A)− protamine messenger RNA sequences in the developing trout testis (англ.) // Cell. — 1977-03. — Vol. 10, iss. 3. — P. 433–441. — doi:10.1016/0092-8674(77)90030-7. Архивировано 15 ноября 2023 года.
  30. ↑ Judd M. Aiken, Freda D. Miller, Fred Hagen, Debbie I. McKenzie, Stephen A. Krawetz, Johan H. van de Sande, J. B. Rattner, Gordon H. Dixon. Tandem repeats of a specific alternating purine-pyrimidine DNA sequence adjacent to protamine genes in the rainbow trout that can exist in the Z form (англ.) // Biochemistry. — 1985-10-01. — Vol. 24, iss. 22. — P. 6268–6276. — ISSN 0006-2960. — doi:10.1021/bi00343a034. Архивировано 16 декабря 2023 года.
  31. ↑ Stephen A. Krawetz, Wayne Connor, Paul D. Cannon, Gordon H. Dixon. A Vector-Primer-Cloner-Sequencer Plasmid for the Construction of cDNA Libraries: Evidence for a Rat Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase-Like mRNA and a Ferritin mRNA within Testis (англ.) // DNA. — 1986-10. — Vol. 5, iss. 5. — P. 427–435. — ISSN 0198-0238. — doi:10.1089/dna.1986.5.427. Архивировано 19 апреля 2021 года.
  32. ↑ Stephen A. Krawetz, Gordon H. Dixon. Sequence similarities of the protamine genes: Implications for regulation and evolution (англ.) // Journal of Molecular Evolution. — 1988-08. — Vol. 27, iss. 4. — P. 291–297. — ISSN 0022-2844. — doi:10.1007/BF02101190.
  33. ↑ 1 2 3 Table 1: The Single Nucleotide Polymorphisms in cathepsin B protein mined from literature (PMID: 16492714). dx.doi.org. Дата обращения: 16 декабря 2023. Архивировано 12 октября 2019 года.
  34. ↑ Stephen A. Krawetz, Daniel Sellos, Norman C.W. Wong, Gordon H. Dixon. Phagemid VPCS vectors for priming, cloning and sequencing (англ.) // Gene. — 1989-10. — Vol. 82, iss. 2. — P. 317–320. — doi:10.1016/0378-1119(89)90057-7. Архивировано 15 июня 2022 года.
  35. ↑ Stephen A. Krawetz, Manfred H. Herfort, John L. Hamerton, Richard T. Pon, Gordon H. Dixon. Chromosomal localization and structure of the human P1 protamine gene (англ.) // Genomics. — 1989-10. — Vol. 5, iss. 3. — P. 639–645. — doi:10.1016/0888-7543(89)90036-0. Архивировано 15 июня 2022 года.
  36. ↑ R. Oliva, D.P. Bazett-Jones, L. Locklear, G.H. Dixon. Histone hyperacetylation can induce unfolding of the nucleosome core particle (англ.) // Nucleic Acids Research. — 1990. — Vol. 18, iss. 9. — P. 2739–2747. — ISSN 0305-1048. — doi:10.1093/nar/18.9.2739. Архивировано 13 апреля 2024 года.
  37. ↑ Rafael Oliva, Gordon H. Dixon. Vertebrate protamine gene evolution I. Sequence alignments and gene structure (англ.) // Journal of Molecular Evolution. — 1990-04. — Vol. 30, iss. 4. — P. 333–346. — ISSN 0022-2844. — doi:10.1007/BF02101888.
  38. ↑ Rafael Oliva, Gordon H. Dixon. Vertebrate Protamine Genes and the Histone-to-Protamine Replacement Reaction (англ.) // Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology. — Elsevier, 1991. — Vol. 40. — P. 25–94. — ISBN 978-0-12-540040-4. — doi:10.1016/s0079-6603(08)60839-9. Архивировано 10 апреля 2024 года.
Источник — https://ru.wikipedia.org/wiki/Диксон,_Гордон_Генри