Гистондеацетилаза 9 (Invmku;ygeymnlg[g 9)

Гистондеацетилаза 9
Гистондеацетилаза 9
Доступные структуры
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB
Список идентификаторов PDB
	1TQE
Идентификаторы
Псевдонимы	HDAC9, HD7, HD7b, HD9, HDAC, HDAC7, HDAC7B, HDAC9B, HDAC9FL, HDRP, MITR, histone deacetylase 9
Внешние ID	OMIM: 606543 MGI: 1931221 HomoloGene: 128578 GeneCards: HDAC9
Расположение гена (человек)
Расположение гена (человек)
Хр.	7-я хромосома человека
Конец	19,002,416 bp
Расположение гена (Мышь)
Расположение гена (Мышь)
Хр.	12-я хромосома мыши
Конец	34,967,094 bp
Паттерн экспрессии РНК
Паттерн экспрессии РНК
	Наибольшая экспрессия в
	secondary oocyte; ; Epithelium of choroid plexus; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; ventricular zone;
	Наибольшая экспрессия в
	interventricular septum; ; neural layer of retina; ; secondary oocyte; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; Region I of hippocampus proper; ; piriform cortex;
	Дополнительные справочные данные
	н/д
Генная онтология
Генная онтология
Молекулярная функция	NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); transcription corepressor activity; histone deacetylase activity; protein deacetylase activity; transcription factor binding; histone deacetylase binding; связывание с ионом металла; связывание с белками плазмы; гидролазная активность; protein kinase C binding; histone deacetylase activity (H4-K16 specific);
Компонент клетки	цитоплазма; histone deacetylase complex; transcription regulator complex; нуклеоплазма; клеточное ядро; histone methyltransferase complex;
Биологический процесс	histone H3 deacetylation; peptidyl-lysine deacetylation; ДНК-зависимая регуляция транскрипции; positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; response to amphetamine; negative regulation of transcription by RNA polymerase II; regulation of striated muscle cell differentiation; транскрипция, ДНК-зависимая; B cell activation; развитие сердца; histone H4 deacetylation; neuron differentiation; cellular response to insulin stimulus; regulation of skeletal muscle fiber development; B cell differentiation; воспалительная реакция; negative regulation of transcription, DNA-templated; chromatin organization; histone deacetylation; cholesterol homeostasis; negative regulation of lipoprotein lipase activity; histone H4-K16 deacetylation;
	Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
Ортологи
	9734
	79221
	ENSG00000048052
	ENSMUSG00000004698
	Q9UKV0
	Q99N13
NM_001204144; NM_001204145; NM_001204146; NM_001204147; NM_001204148;
	NM_014707; NM_058176; NM_058177; NM_178423; NM_178425; NM_001321868; NM_001321869; NM_001321870; NM_001321871; NM_001321872; NM_001321873; NM_001321874; NM_001321875; NM_001321876; NM_001321877; NM_001321878; NM_001321879; NM_001321884; NM_001321885; NM_001321886; NM_001321887; NM_001321888; NM_001321889; NM_001321890; NM_001321891; NM_001321893; NM_001321894; NM_001321895; NM_001321896; NM_001321897; NM_001321898; NM_001321899; NM_001321900; NM_001321901; NM_001321902
	NM_001271386; NM_024124
NP_001191073; NP_001191074; NP_001191075; NP_001191076; NP_001191077;
	NP_001308797; NP_001308798; NP_001308799; NP_001308800; NP_001308801; NP_001308802; NP_001308803; NP_001308804; NP_001308805; NP_001308806; NP_001308807; NP_001308808; NP_001308813; NP_001308814; NP_001308815; NP_001308816; NP_001308817; NP_001308818; NP_001308819; NP_001308820; NP_001308822; NP_001308823; NP_001308824; NP_001308825; NP_001308826; NP_001308827; NP_001308828; NP_001308829; NP_001308830; NP_001308831; NP_055522; NP_478056; NP_848510; NP_848512
	NP_001258315; NP_077038
	Информация в Викиданных
Смотреть (человек)	Смотреть (мышь)

Гистондеацетилаза 9 (англ. Histone deacetylase 9) — фермент, кодируемый у человека геном HDAC9^[5]^[6]^[7].

Функция

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и процессов развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет структуру хромосом и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. Белок, кодируемый этим геном имеет гомологию последовательности с членами семейства гистондезацетилазы. Этот ген ортологичен генам Xenopus и MITR мыши. Белку MITR недостаёт каталитического домена гистондезацетилазы. Он подавляет активность MEF2 посредством рекрутирования многокомпонентных корепрессорных комплексов, которые включают CtBP и HDAC(ы). Это кодируемый белок может играть роль в кроветворении. Несколько альтернативных вариантов сплайсинга были описаны для этого гена, но в полный мере характер некоторых из них не был определён^[7].

Взаимодействия

HDAC9, как было выявлено, взаимодействует с:

См. также

Деацетилазы гистонов

Примечания

↑ ¹ ² ³ GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000048052 - Ensembl, May 2017
↑ ¹ ² ³ GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000004698 - Ensembl, May 2017
↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
↑ Wang A.H., Bertos N.R., Vezmar M., Pelletier N., Crosato M., Heng H.H., Th'ng J., Han J., Yang X.J. HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor (англ.) // Mol Cell Biol : journal. — 1999. — November (vol. 19, no. 11). — P. 7816—7827. — PMID 10523670. — PMC 84849.
↑ Sparrow D.B., Miska E.A., Langley E., Reynaud-Deonauth S., Kotecha S., Towers N., Spohr G., Kouzarides T., Mohun T.J. MEF-2 function is modified by a novel co-repressor, MITR (англ.) // EMBO J : journal. — 1999. — November (vol. 18, no. 18). — P. 5085—5098. — doi:10.1093/emboj/18.18.5085. — PMID 10487760. — PMC 1171579.
↑ ¹ ² Entrez Gene: HDAC9 histone deacetylase 9 (неопр.).
↑ ¹ ² Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2002. — October (vol. 22, no. 20). — P. 7302—7312. — doi:10.1128/mcb.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305. — PMC 139799.
↑ ¹ ² ³ Petrie K., Guidez F., Howell L., Healy L., Waxman S., Greaves M., Zelent A. The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — May (vol. 278, no. 18). — P. 16059—16072. — doi:10.1074/jbc.M212935200. — PMID 12590135.
↑ Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — February (vol. 97, no. 3). — P. 1056—1061. — doi:10.1073/pnas.97.3.1056. — PMID 10655483. — PMC 15519.
↑ Miska E.A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S.J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor (англ.) // EMBO J. : journal. — 1999. — September (vol. 18, no. 18). — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761. — PMC 1171580.
↑ Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M.P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — May (vol. 275, no. 20). — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098.
↑ Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 26). — P. 23143—23149. — doi:10.1074/jbc.M202079200. — PMID 11959865.

Литература

Marks P.A., Richon V.M., Rifkind R.A. Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells. (англ.) // J. Natl. Cancer Inst.^[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 92, no. 15. — P. 1210—1216. — doi:10.1093/jnci/92.15.1210. — PMID 10922406.
Verdin E., Dequiedt F., Kasler H.G. Class II histone deacetylases: versatile regulators. (англ.) // Trends Genet.^[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 19, no. 5. — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
Toward a complete human genome sequence. (англ.) // Genome Res. : journal. — 1999. — Vol. 8, no. 11. — P. 1097—1108. — doi:10.1101/gr.8.11.1097. — PMID 9847074.
Nagase T., Ishikawa K., Suyama M., Kikuno R., Miyajima N., Tanaka A., Kotani H., Nomura N., Ohara O. Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XI. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro. (англ.) // DNA Res.^[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 5, no. 5. — P. 277—286. — doi:10.1093/dnares/5.5.277. — PMID 9872452.
Miska E.A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S.J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor. (англ.) // EMBO J. : journal. — 1999. — Vol. 18, no. 18. — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761. — PMC 1171580.
Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — Vol. 97, no. 3. — P. 1056—1061. — doi:10.1073/pnas.97.3.1056. — PMID 10655483. — PMC 15519.
Youn H.D., Grozinger C.M., Liu J.O. Calcium regulates transcriptional repression of myocyte enhancer factor 2 by histone deacetylase 4. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 29. — P. 22563—22567. — doi:10.1074/jbc.C000304200. — PMID 10825153.
Zhang C.L., McKinsey T.A., Lu J.R., Olson E.N. Association of COOH-terminal-binding protein (CtBP) and MEF2-interacting transcription repressor (MITR) contributes to transcriptional repression of the MEF2 transcription factor. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 1. — P. 35—9. — doi:10.1074/jbc.M007364200. — PMID 11022042.
Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
Zhou X., Marks P.A., Rifkind R.A., Richon V.M. Cloning and characterization of a histone deacetylase, HDAC9. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2001. — Vol. 98, no. 19. — P. 10572—10577. — doi:10.1073/pnas.191375098. — PMID 11535832. — PMC 58507.
Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 26. — P. 23143—23149. — doi:10.1074/jbc.M202079200. — PMID 11959865.
Kirsh O., Seeler J.S., Pichler A., Gast A., Müller S., Miska E., Mathieu M., Harel-Bellan A., Kouzarides T., Melchior F., Dejean A. The SUMO E3 ligase RanBP2 promotes modification of the HDAC4 deacetylase. (англ.) // EMBO J. : journal. — 2002. — Vol. 21, no. 11. — P. 2682—2691. — doi:10.1093/emboj/21.11.2682. — PMID 12032081. — PMC 125385.
Mahlknecht U., Schnittger S., Will J., Cicek N., Hoelzer D. Chromosomal organization and localization of the human histone deacetylase 9 gene (HDAC9). (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.^[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 293, no. 1. — P. 182—191. — doi:10.1016/S0006-291X(02)00193-6. — PMID 12054582.
Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation. (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2002. — Vol. 22, no. 20. — P. 7302—7312. — doi:10.1128/MCB.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305. — PMC 139799.
Hoogeveen A.T., Rossetti S., Stoyanova V., Schonkeren J., Fenaroli A., Schiaffonati L., van Unen L., Sacchi N. The transcriptional corepressor MTG16a contains a novel nucleolar targeting sequence deranged in t (16; 21)-positive myeloid malignancies. (англ.) // Oncogene : journal. — 2002. — Vol. 21, no. 43. — P. 6703—6712. — doi:10.1038/sj.onc.1205882. — PMID 12242670.
Petrie K., Guidez F., Howell L., Healy L., Waxman S., Greaves M., Zelent A. The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — Vol. 278, no. 18. — P. 16059—16072. — doi:10.1074/jbc.M212935200. — PMID 12590135.

Ссылки

MeSH HDAC9+protein,+human

[refGRCh38EnsemblENSG00000048052-1] ¹ ² ³ GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000048052 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38EnsemblENSMUSG00000004698-2] ¹ ² ³ GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000004698 - Ensembl, May 2017

[3] Ссылка на публикацию человека на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] Ссылка на публикацию мыши на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[pmid10523670-5] Wang A.H., Bertos N.R., Vezmar M., Pelletier N., Crosato M., Heng H.H., Th'ng J., Han J., Yang X.J. HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor (англ.) // Mol Cell Biol : journal. — 1999. — November (vol. 19, no. 11). — P. 7816—7827. — PMID 10523670. — PMC 84849.

[pmid10487760-6] Sparrow D.B., Miska E.A., Langley E., Reynaud-Deonauth S., Kotecha S., Towers N., Spohr G., Kouzarides T., Mohun T.J. MEF-2 function is modified by a novel co-repressor, MITR (англ.) // EMBO J : journal. — 1999. — November (vol. 18, no. 18). — P. 5085—5098. — doi:10.1093/emboj/18.18.5085. — PMID 10487760. — PMC 1171579.

[entrez-7] ¹ ² Entrez Gene: HDAC9 histone deacetylase 9 (неопр.).

[pmid12242305-8] ¹ ² Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2002. — October (vol. 22, no. 20). — P. 7302—7312. — doi:10.1128/mcb.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305. — PMC 139799.

[pmid12590135-9] ¹ ² ³ Petrie K., Guidez F., Howell L., Healy L., Waxman S., Greaves M., Zelent A. The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — May (vol. 278, no. 18). — P. 16059—16072. — doi:10.1074/jbc.M212935200. — PMID 12590135.

[pmid10655483-10] Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — February (vol. 97, no. 3). — P. 1056—1061. — doi:10.1073/pnas.97.3.1056. — PMID 10655483. — PMC 15519.

[pmid10487761-11] Miska E.A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S.J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor (англ.) // EMBO J. : journal. — 1999. — September (vol. 18, no. 18). — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761. — PMC 1171580.

[pmid10748098-12] Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M.P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — May (vol. 275, no. 20). — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098.

[pmid11959865-13] Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 26). — P. 23143—23149. — doi:10.1074/jbc.M202079200. — PMID 11959865.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]