Гидроксиламиноксидоредуктаза (In;jktvnlgbnuktvn;kjy;rtmg[g)

Перейти к навигации Перейти к поиску
Гидроксиламиноксидоредуктаза
Идентификаторы
Шифр КФ 1.7.3.4
Номер CAS 9075-43-8
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 9075-43-8

Гидроксиламиноксидоредуктаза (ГАОР) — группа ферментов, обнаруженных у нитрифицурующих аммиакокисляющих прокариот. Играет важную роль в биогеохимическом круговороте азота.

Субстрат данного фермента — гидроксиламин (NH2OH), образуется в результате реакции, катализируемой ферментом монооксигеназой аммиака. До сих пор ведутся обсуждения, касательно того, каковы продукты реакции окисления гидроксиламина. Недавние исследования приводят убедительные доказательства, что конечный продукт катализируемой реакции — монооксид азота[1].

Использование кристаллографических методов показало, что ГОАР представляет собой кольцевой гомотример. Каждый мономер содержит 8 гемов[2][3].

Катализ реакции

[править | править код]

В течение нескольких десятилетий считалось, что фермент катализирует реакцию окисления гидроксиламина водой непосредственно до нитрита[4]:

Однако недавние работы показывает, что этот фермент скорее всего катализирует совершенно другую реакцию[1]:

Последующее окисление NO до NO2- скорее всего происходит за счёт пассивной реакции с кислородом.

Воздействие на окружающую среду

[править | править код]

Оксид азота, продукт реакции ГАОР, является мощным парниковым газом[5]. Кроме того, продуктом окисления оксида азота в присутствии кислорода является нитрит — распространённый загрязнитель сельскохозяйственных стоков.

Примечания

[править | править код]
  1. 1 2 Caranto, Jonathan D. (2017-07-17). "Nitric oxide is an obligate bacterial nitrification intermediate produced by hydroxylamine oxidoreductase". Proceedings of the National Academy of Sciences (англ.). 114 (31): 8217—8222. doi:10.1073/pnas.1704504114. ISSN 0027-8424. PMID 28716929.
  2. Cedervall, Peder (2013-09-10). "Structural Studies of Hydroxylamine Oxidoreductase Reveal a Unique Heme Cofactor and a Previously Unidentified Interaction Partner". Biochemistry. 52 (36): 6211—6218. doi:10.1021/bi400960w. ISSN 0006-2960. PMID 23952581.
  3. Igarashi, N. (April 1997). "The 2.8 A structure of hydroxylamine oxidoreductase from a nitrifying chemoautotrophic bacterium, Nitrosomonas europaea". Nature Structural Biology. 4 (4): 276—284. doi:10.1038/nsb0497-276. ISSN 1072-8368. PMID 9095195.
  4. Hendrich, Michael P. (1994-12-01). "The Active Site of Hydroxylamine Oxidoreductase from Nitrosomonas: Evidence for a New Metal Cluster in Enzymes". Journal of the American Chemical Society. 116 (26): 11961—11968. doi:10.1021/ja00105a041. ISSN 0002-7863.
  5. Montzka, S. A. (2011). "Non-CO2 greenhouse gases and climate change". Nature. 476 (7358): 43—50. doi:10.1038/nature10322. PMID 21814274.