Гидроксиламиноксидоредуктаза (In;jktvnlgbnuktvn;kjy;rtmg[g)
| Гидроксиламиноксидоредуктаза | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 1.7.3.4 |
| Номер CAS | 9075-43-8 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 9075-43-8 |
Гидроксиламиноксидоредуктаза (ГАОР) — группа ферментов, обнаруженных у нитрифицурующих аммиакокисляющих прокариот. Играет важную роль в биогеохимическом круговороте азота.
Субстрат данного фермента — гидроксиламин (NH2OH), образуется в результате реакции, катализируемой ферментом монооксигеназой аммиака. До сих пор ведутся обсуждения, касательно того, каковы продукты реакции окисления гидроксиламина. Недавние исследования приводят убедительные доказательства, что конечный продукт катализируемой реакции — монооксид азота[1].
Структура
[править | править код]Использование кристаллографических методов показало, что ГОАР представляет собой кольцевой гомотример. Каждый мономер содержит 8 гемов[2][3].
Катализ реакции
[править | править код]В течение нескольких десятилетий считалось, что фермент катализирует реакцию окисления гидроксиламина водой непосредственно до нитрита[4]:
Однако недавние работы показывает, что этот фермент скорее всего катализирует совершенно другую реакцию[1]:
Последующее окисление NO до NO2- скорее всего происходит за счёт пассивной реакции с кислородом.
Воздействие на окружающую среду
[править | править код]Оксид азота, продукт реакции ГАОР, является мощным парниковым газом[5]. Кроме того, продуктом окисления оксида азота в присутствии кислорода является нитрит — распространённый загрязнитель сельскохозяйственных стоков.
Примечания
[править | править код]- ↑ 1 2 Caranto, Jonathan D. (2017-07-17). "Nitric oxide is an obligate bacterial nitrification intermediate produced by hydroxylamine oxidoreductase". Proceedings of the National Academy of Sciences (англ.). 114 (31): 8217—8222. doi:10.1073/pnas.1704504114. ISSN 0027-8424. PMID 28716929.
- ↑ Cedervall, Peder (2013-09-10). "Structural Studies of Hydroxylamine Oxidoreductase Reveal a Unique Heme Cofactor and a Previously Unidentified Interaction Partner". Biochemistry. 52 (36): 6211—6218. doi:10.1021/bi400960w. ISSN 0006-2960. PMID 23952581.
- ↑ Igarashi, N. (April 1997). "The 2.8 A structure of hydroxylamine oxidoreductase from a nitrifying chemoautotrophic bacterium, Nitrosomonas europaea". Nature Structural Biology. 4 (4): 276—284. doi:10.1038/nsb0497-276. ISSN 1072-8368. PMID 9095195.
- ↑ Hendrich, Michael P. (1994-12-01). "The Active Site of Hydroxylamine Oxidoreductase from Nitrosomonas: Evidence for a New Metal Cluster in Enzymes". Journal of the American Chemical Society. 116 (26): 11961—11968. doi:10.1021/ja00105a041. ISSN 0002-7863.
- ↑ Montzka, S. A. (2011). "Non-CO2 greenhouse gases and climate change". Nature. 476 (7358): 43—50. doi:10.1038/nature10322. PMID 21814274.