Биназа (>nug[g)
Биназа — секретируемая рибонуклеаза (КФ 3.1.27.-), которая обладает эндонуклеазной активностью и гуанилспецифичностью в отношении гидролиза РНК и динуклеозидфосфатов. Биназа принадлежит к семейству рибонуклеаз N1/T1.
Термин «биназа» образован от русской транскрипции первых букв латинского названия вида бактерии Bacillus intermedius (то есть Bacillus intermedius), из которой фермент был впервые выделен и стандартного аффикса биохимической номенклатуры «-аза», указывающий на принадлежность вещества к классу ферментов.
В научной литературе до сих пор применяется и более ранний термин — «РНКаза Bi».
История изучения
[править | править код]Биназа была впервые выделена и охарактеризована сотрудниками кафедры микробиологии Казанского университета. Исследования проводились под руководством Маргариты Ильиничны Беляевой.
Впервые димерные формы биназы были обнаружены с помощью атомно-силового микроскопа[1]. Анализ структуры биназы привёл к обнаружению нового функционального элемента — α-спирального гидрофобного сегмента, впервые описанного в рамках дипломной работы и первой научной публикации выпускника Казанского университета Ширшикова Фёдора Владимировича[2]. Для гидрофобного сегмента предсказывались две биологические функции: димеризация фермента в водном растворе и дестабилизация наружной мембраны митохондрий. Впоследствии оба эффекта были подтверждены экспериментально[3][4].
Структура
[править | править код]Первичная структура
[править | править код]Известна полная аминокислотная последовательность биназы. Фермент состоит из 109 аминокислотных остатков[5].
Биологические эффекты
[править | править код]Биназа проявляет иммуностимулирующее, противовирусное[6] и противоопухолевое[7]действие.
Примечания
[править | править код]- ↑ O. A. Konovalova, N. V. Kalacheva, F. V. Shirshikov, M. Kh. Salakhov. Study of characteristics of electrostatic interaction between RNases and mica surface using atomic force microscopy (англ.) // Nanotechnologies in Russia. — 2011-08-18. — Vol. 6, iss. 7. — P. 510. — ISSN 1995-0799. — doi:10.1134/S1995078011040082.
- ↑ Fedor V. Shirshikov, Georgy V. Cherepnev, Olga N. Ilinskaya, Nataliya V. Kalacheva. A hydrophobic segment of some cytotoxic ribonucleases (англ.) // Medical Hypotheses. — 2013-08-01. — Vol. 81, iss. 2. — P. 328–334. — ISSN 0306-9877. — doi:10.1016/j.mehy.2013.04.006.
- ↑ Vladimir A. Mitkevich, Olga V. Kretova, Irina Yu. Petrushanko, Ksenia M. Burnysheva, Dmitry V. Sosin, Olga V. Simonenko, Olga N. Ilinskaya, Nickolai A. Tchurikov, Alexander A. Makarov. Ribonuclease binase apoptotic signature in leukemic Kasumi-1 cells (англ.) // Biochimie. — 2013-06-01. — Vol. 95, iss. 6. — P. 1344–1349. — ISSN 0300-9084. — doi:10.1016/j.biochi.2013.02.016.
- ↑ Elena Dudkina, Airat Kayumov, Vera Ulyanova, Olga Ilinskaya. New Insight into Secreted Ribonuclease Structure: Binase Is a Natural Dimer (англ.) // PLoS ONE / Chandravanu Dash. — 2014-12-31. — Vol. 9, iss. 12. — P. e115818. — ISSN 1932-6203. — doi:10.1371/journal.pone.0115818.
- ↑ Аминокислотная последовательность биназы в формате FASTA — http://www.uniprot.org/uniprot/P00649.fasta
- ↑ Куриненко Б. М. 1991. Механизмы биологического действия нуклеаз. В книге: Нуклеазы бактерий. Казань: Издательство КГУ. С. 153—230.
- ↑ B. M. Kurinenko, L. I. Sobchuk, S. A. Khaĭbullina, R. Sh Bulgakova. [Experimental research on the antitumor effectiveness of Bac. intermedius RNAse] // Eksperimental'naia Onkologiia. — 1988. — Т. 10, вып. 6. — С. 54–57. — ISSN 0204-3564. Архивировано 11 января 2023 года.
Ссылки
[править | править код]- Ribonuclease precursor - Bacillus intermedius (англ.). UniProt. — Биназа в Международной базе данных аминокислотных последовательностей. Дата обращения: 12 февраля 2012. Архивировано 15 мая 2012 года.