Аполипопротеин A2 (Ghklnhkhjkmynu A2)

Перейти к навигации Перейти к поиску
Аполипопротеин A2
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

1L6L, 2OU1

Идентификаторы
ПсевдонимыAPOA2, Apo-AII, ApoA-II, apoAII, Apolipoprotein A2
Внешние IDOMIM: 107670 MGI: 88050 HomoloGene: 1242 GeneCards: APOA2
Расположение гена (человек)
1-я хромосома человека
Хр.1-я хромосома человека[1]
1-я хромосома человека
Расположение в геноме APOA2
Расположение в геноме APOA2
Локус1q23.3Начало161,222,292 bp[1]
Конец161,223,631 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
1-я хромосома мыши
Хр.1-я хромосома мыши[2]
1-я хромосома мыши
Расположение в геноме APOA2
Расположение в геноме APOA2
Локус1 H3|1 79.22 cMНачало171,052,623 bp[2]
Конец171,053,948 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS


Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001643

NM_013474
NM_001305549
NM_001305550
NM_001305585

RefSeq (белок)

NP_001634

NP_001292478
NP_001292479
NP_001292514
NP_038502

Локус (UCSC)Chr 1: 161.22 – 161.22 MbChr 1: 171.05 – 171.05 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Аполипопротеин A2 (АпоА-II, англ. Apolipoprotein A-II, ApoA-II) — аполипопротеин плазмы крови, один из основных белков липопротеинов высокой плотности, носителя «хорошего холестерина».

Структура и роль

[править | править код]

Апо А-2 состоит из двух одинаковых полипептидных цепей. Каждая цепь образована 77 аминокислотными остатками и имеет молекулярную массу 8690 Да. Цепи связаны между собой дисульфидным мостиком в положении 6. С-концевой аминокислотой в полипептидной цепи является пирролидонкарбоновая кислота, а N-концевой — глутамин. Отсутствуют аргинин, гистидин, триптофан; апобелок относительно богат лизином.

Во вторичной структуре апо А-2 приходится 35—40 % на α-спираль, 13 % на β-структуру и около 50 % на неупорядоченную структуру. Делипидация отчетливо уменьшает степень спирализации апобелка. Последующее взаимодействие с липидами (фосфолипидами и эфирами холестерола) восстанавливает α-спирализацию апо А-2.

Апо А-2 выполняет структурную функцию; метаболическая функция этого белка не известна, хотя имеются данные о том, что in vitro апо А-2 ингибирует лецитинхолестеринацилтрансферазу (ЛХАТ) и активирует печёночную триглицеридлипазу.

Дефекты гена апоА2 приводят к повышенному уровню холестерина (гиперхолестеринемия).

  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000158874 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000005681 - Ensembl, May 2017
  3. Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.